Помощничек
Главная | Обратная связь


Археология
Архитектура
Астрономия
Аудит
Биология
Ботаника
Бухгалтерский учёт
Войное дело
Генетика
География
Геология
Дизайн
Искусство
История
Кино
Кулинария
Культура
Литература
Математика
Медицина
Металлургия
Мифология
Музыка
Психология
Религия
Спорт
Строительство
Техника
Транспорт
Туризм
Усадьба
Физика
Фотография
Химия
Экология
Электричество
Электроника
Энергетика

А-АМІНОКИСЛОТИ ЯК МОНОМЕРИ БІЛКІВ



До складу більшості білків входить близько 25 різних а-амінокислот загальної формули RCH(NH2)COOH, з яких приблизно 20 присутні в кожній білковій моле­кулі. Основні а-амінокислоти, що входять до складу білків, наведені в табл. 35.1.

У номенклатурі а-амінокислот частіше застосовують тривіальні назви: гліцин, аланін, валін, лейцин тощо. У біохімії використовують також трибуквені скорочен­ня тривіальних назв: гліцин — Глі, аланін — Ала, валін — Вал і т. д. Систематичні назви для природних а-амінокислот практично не застосовують.

За хімічною природою залишку, пов'язаного з а-амінокислотним фрагмен­том —CH(NH2)COOH, а-амінокислоти поділяються на аліфатичні, ароматичні та гетероциклічні. У гетероциклічних а-амінокислотах проліні та оксипроліні а-амінокислотний фрагмент входить до складу гетероциклу:

а-амінокислотний фрагмент

н н

Залежно від кількості аміно- і карбоксильних груп у молекулі розрізняють а-амінокислоти: моноаміномонокарбонові (гліцин, аланін, валін тощо), моноаміно-дикарбонові (аспарагінова, глутамінова кислоти та їх аміди) і діаміномонокарбонові (орнітин, лізин, аргінін, гістидин).

За кислотно-основними властивостями а-амінокислоти поділяють на нейтральні (містять рівну кількість аміно- і карбоксильних груп), кислі (з додатковою карбо­ксильною групою) та основні (з додатковою аміногрупою).

Більшість а-амінокислот утворюється в організмі (замінні амінокислоти), але деякі а-амінокислоти організм людини не здатний синтезувати: вони над­ходять у складі білків, що вводяться в організм із їжею (незамінні амінокислоти, табл. 35.1).



Глава 35


Таблиця 35.1

А-Амінокислоти, що входять до складу білків


Формула


Назва


Cкорочене позначення


Аліфатичні амінокислоти


сн2—соон

ЇЧН,


Гліцин, глікокол,

амінооцтова кислота


Глі


 


сн3— сн— соон


Аланін,

а-амінопропіонова кислота


Ала


 


(СН3)2СН—СН—СООН

2


Валін*,

а-аміноізовалеріанова кислота


Вал


 


(СН3)2СНСН2—СН— СООН


Лейцин*,

а-аміноізокапронова кислота


Лей


 


СН3СН2СН— СН—СООН

сн3


Ізолейцин*,а-аміно-|3-метилвалеріанова кислота


Іле


 


носн2—сн—соон

І

ІЧН,


Серін,а-аміно-(З-гідроксипропіонова кислота


Сер


 


СН,СН— СН— СООН

ОН


Треонін*,а-аміно-|3-гідроксимасляна кислота


Тре


 


нооссн,—сн— соон

І


Аспарагінова кислота,

амінобурштинова кислота


Асп


 


нооссн2сн2—сн— соон

І


Глутамінова кислота,

а-аміноглутарова кислота


Глу


 


Н2К(СН2)3-СН— СООН


Орнітин,

а,8-діаміновалеріанова кислота


Орн


 


Н2М(СН2)4—СН— СООН

2


Лізин*,

а,є-діамінокапронова кислота


Ліз


 


Н,ІЧС]ЧН(СН2),—СН— СООН

II І

1ЧН


Аргінін,а-аміно-8-гуанідиновалеріанова кислота


Арг


 


Н2гчГССН2— СН— СООН

II І


Аспарагін,

|3-амід аспарагінової кислоти


Асн


БІЛКи



Закінчення табл. 35.1


Формула


Назва


Cкорочене позначення


 


Н2Т\ГССН2СН2— СН— СООН

о

N11,,


Глутамін,

у-амід глутамінової кислоти


Глн


 


Н8СН,—СН—СООН

І

іга,

8СН,—СН—СООН

І

2

5СВ,—СН— СООН


Цистеїн,а-аміно-Р-меркаптопропіонова кислота

Цистин,р,Р'-дитіо-бгс-а-амінопропіонова кислота


Цис

Цис-S-S-Цис


 


СН35СН2СН2— СН—СООН


Метіонін*,а-аміно-у-метилтіомасляна кислота


Мет


Ароматичні амінок


сн2—сн—соон

І

1ЧН.,


Фенілаланін*,а-аміно-(З-фенілпропіонова кислота


Фен


 



—СООН

Тирозин,а-аміно-

-(п-гідроксифеніл)-пропіонова

кислота


Тир


 



Гетероциклічні амінокислоти

сн2— сн— соон

Триптофан*,а-аміно--індолілпропіонова кислота


Три


 


_


,сн2— сн— соон


 


Гістидин,а-аміно--імідазолілпропіонова кислота


Гіс


н


н


соон


Пролін,

а-піролідинкарбонова кислота


Про


 


соон

НО


Оксипролін,Р'-гідрокси-а-піролідинкарбонова кислота


Про-OH


н

* Незамінні амінокислоти.


Глава 35 664 Г

СТЕРЕОІЗОМЕРІЯ

Усі а-амінокислоти, крім гліцину, містять хіральний а-атом Карбону та існують у вигляді пари енантіомерів. Для позначення конфігурацій при хіральному центрі застосовують D,L -систему.

СООН СООН


н2м^н
к к

В-а-амінокислота і-а-амінокислота

а-Амінокислоти, які входять до складу білків тварини і людини, мають Ь-конфігурацію. Амінокислоти D-ряду зустрічаються лише в небілкових компо­нентах рослин і грибів, а також синтезуються мікроорганізмами.

Деякі амінокислоти, що зустрічаються в білках, містять по два хіральних центри і можуть існувати у вигляді двох пар енантіомерів.

-н н2іч- н н-

СООН СООН

он

н3с

£-ізолейцин і-треонін

Використання а-амінокислот L-ряду для біосинтезу білків має найважливіше значення у формуванні їхньої просторової структури та виявленні біологічної активності.

ФІЗИЧНІ ВЛАСТИВОСТІ

а-Амінокислоти — це кристалічні речовини, що не мають чітких температур плавлення і розкладаються при температурі вище 200 °С. Вони нерозчинні в не­полярних органічних розчинниках, але помітно розчинні у воді. У кристалічному стані і водних розчинах амінокислоти знаходяться у вигляді біполярних іонів (цвітер-іонів, внутрішніх солей). Можливість утворення останніх пов'язана з ам­фотерністю амінокислот, зумовленою наявністю в їх молекулі кислотної —COOH і основної —H2 груп.

У водному розчині а-амінокислоти існують у вигляді рівноважної суміші, що складається з цвітер-іонів, катіонної та аніонної форм:

н7м—сн— соо" <н » нлч—сн— соо" < н » н,й—сн— соон

■^ _ тт+ -* _ тт+ **

к к к

аніонна форма біполярний іон; катіонна форма

цвітер-іон

Положення такої рівноваги суттєво залежить від рН середовища: у сильно-кислому середовищі (рН = 1...2) переважає катіонна форма, у сильнолужному (рН = 13...14) — аніонна. якщо розчин амінокислоти помістити в електричне поле, то в кислому середовищі молекули переміщаються до катода (катіонна фор­ма), а в лужному — до анода (аніонна форма). Проте для кожної амінокислоти


БІЛКи
-------------------------------------------------------------------------------------------------- 665

існує характерне значення рН, при якому молекули не переміщаються в елек­тричному полі. При цьому значенні рН, яке називається ізоелектричною точкою (рІ), амінокислота перебуває у вигляді цвітер-іонів і в цілому електронейтральна. Ізоелектрична точка залежить від співвідношення кількостей кислих та основних груп у молекулі: рІкислих амінокислот має значення менше 7, тому що в кисло­му середовищі пригнічується іонізація другої карбоксильної групи і відповідно рІ основних амінокислот знаходиться в ділянці більше 7, тому що в лужному сере­довищі стримується протонування другої аміногрупи.

СПОСОБИ ДОБУВАННЯ

Раніше (див. с. 486) були розглянуто загальні методи добування амінокислот, у тому числі а-амінокислот. У процесі синтезу утворюється рацемічна суміш (±)-а -амінокислот, розділення якої на оптичні антиподи проводять за допомогою хімічних і ферментативних методів (див. с. 81).

Найбільш використовуваний хімічний метод розщеплення рацематів а-амінокислот ґрунтується на утворенні діастереомерних солей N-ацильних по­хідних (±)-а-амінокислот з оптично активними основами бруцином або стрихні­ном. Унаслідок різної розчинності один з діастереомерів утворює осад, а інший, більш розчинний,— залишається в розчині. Розділені діастереомерні солі потім розкладають до а-амінокислот.

Ферментативний методрозщеплення побудований на гідролізі N-ацил-а-амінокислот ацилазами або естерів а-амінокислот — естеразами.

Гідроліз білків.а-Амінокислоти добувають лужним, кислотним або фермен­тативним гідролізом білків. При кислотному гідролізі відбуваються також по­бічні реакції, наприклад: глутамін та аспарагін гідролізуються до глутамінової та аспарагінової кислот, а триптофан руйнується. лужний же гідроліз приводить до рацемізації а-амінокислот. Тому найбільше використовується ферментативний метод гідролізу. Розділення а-амінокислот у білкових гідролізатах проводять за до­помогою іонообмінної хроматографії.

мікробіологічний синтез.Деякі мікроорганізми в процесі своєї життєдіяльності продукують певні а-амінокислоти. ці мікроорганізми вирощують на багатих вугле­водами середовищах — крохмалі, меласі, патоці і под. Таким способом добувають аспарагінову та глутамінову кислоти, триптофан, лізин тощо.




©2015 studopedya.ru Все права принадлежат авторам размещенных материалов.