До складу більшості білків входить близько 25 різних а-амінокислот загальної формули RCH(NH2)COOH, з яких приблизно 20 присутні в кожній білковій молекулі. Основні а-амінокислоти, що входять до складу білків, наведені в табл. 35.1.
У номенклатурі а-амінокислот частіше застосовують тривіальні назви: гліцин, аланін, валін, лейцин тощо. У біохімії використовують також трибуквені скорочення тривіальних назв: гліцин — Глі, аланін — Ала, валін — Вал і т. д. Систематичні назви для природних а-амінокислот практично не застосовують.
За хімічною природою залишку, пов'язаного з а-амінокислотним фрагментом —CH(NH2)COOH, а-амінокислоти поділяються на аліфатичні, ароматичні та гетероциклічні. У гетероциклічних а-амінокислотах проліні та оксипроліні а-амінокислотний фрагмент входить до складу гетероциклу:
а-амінокислотний фрагмент
н н
Залежно від кількості аміно- і карбоксильних груп у молекулі розрізняють а-амінокислоти: моноаміномонокарбонові (гліцин, аланін, валін тощо), моноаміно-дикарбонові (аспарагінова, глутамінова кислоти та їх аміди) і діаміномонокарбонові (орнітин, лізин, аргінін, гістидин).
За кислотно-основними властивостями а-амінокислоти поділяють на нейтральні (містять рівну кількість аміно- і карбоксильних груп), кислі (з додатковою карбоксильною групою) та основні (з додатковою аміногрупою).
Більшість а-амінокислот утворюється в організмі (замінні амінокислоти), але деякі а-амінокислоти організм людини не здатний синтезувати: вони надходять у складі білків, що вводяться в організм із їжею (незамінні амінокислоти, табл. 35.1).
Усі а-амінокислоти, крім гліцину, містять хіральний а-атом Карбону та існують у вигляді пари енантіомерів. Для позначення конфігурацій при хіральному центрі застосовують D,L -систему.
СООН СООН
н2м^н к к
В-а-амінокислота і-а-амінокислота
а-Амінокислоти, які входять до складу білків тварини і людини, мають Ь-конфігурацію. Амінокислоти D-ряду зустрічаються лише в небілкових компонентах рослин і грибів, а також синтезуються мікроорганізмами.
Деякі амінокислоти, що зустрічаються в білках, містять по два хіральних центри і можуть існувати у вигляді двох пар енантіомерів.
-н н2іч- н н-
СООН СООН
он
-н
н3с
£-ізолейцин і-треонін
Використання а-амінокислот L-ряду для біосинтезу білків має найважливіше значення у формуванні їхньої просторової структури та виявленні біологічної активності.
ФІЗИЧНІ ВЛАСТИВОСТІ
а-Амінокислоти — це кристалічні речовини, що не мають чітких температур плавлення і розкладаються при температурі вище 200 °С. Вони нерозчинні в неполярних органічних розчинниках, але помітно розчинні у воді. У кристалічному стані і водних розчинах амінокислоти знаходяться у вигляді біполярних іонів (цвітер-іонів, внутрішніх солей). Можливість утворення останніх пов'язана з амфотерністю амінокислот, зумовленою наявністю в їх молекулі кислотної —COOH і основної —H2 груп.
У водному розчині а-амінокислоти існують у вигляді рівноважної суміші, що складається з цвітер-іонів, катіонної та аніонної форм:
н7м—сн— соо" <н » нлч—сн— соо" < н » н,й—сн— соон
■^ _ тт+ -* _ тт+ **
к к к
аніонна форма біполярний іон; катіонна форма
цвітер-іон
Положення такої рівноваги суттєво залежить від рН середовища: у сильно-кислому середовищі (рН = 1...2) переважає катіонна форма, у сильнолужному (рН = 13...14) — аніонна. якщо розчин амінокислоти помістити в електричне поле, то в кислому середовищі молекули переміщаються до катода (катіонна форма), а в лужному — до анода (аніонна форма). Проте для кожної амінокислоти
існує характерне значення рН, при якому молекули не переміщаються в електричному полі. При цьому значенні рН, яке називається ізоелектричною точкою (рІ), амінокислота перебуває у вигляді цвітер-іонів і в цілому електронейтральна. Ізоелектрична точка залежить від співвідношення кількостей кислих та основних груп у молекулі: рІкислих амінокислот має значення менше 7, тому що в кислому середовищі пригнічується іонізація другої карбоксильної групи і відповідно рІ основних амінокислот знаходиться в ділянці більше 7, тому що в лужному середовищі стримується протонування другої аміногрупи.
СПОСОБИ ДОБУВАННЯ
Раніше (див. с. 486) були розглянуто загальні методи добування амінокислот, у тому числі а-амінокислот. У процесі синтезу утворюється рацемічна суміш (±)-а -амінокислот, розділення якої на оптичні антиподи проводять за допомогою хімічних і ферментативних методів (див. с. 81).
Найбільш використовуваний хімічний метод розщеплення рацематів а-амінокислот ґрунтується на утворенні діастереомерних солей N-ацильних похідних (±)-а-амінокислот з оптично активними основами бруцином або стрихніном. Унаслідок різної розчинності один з діастереомерів утворює осад, а інший, більш розчинний,— залишається в розчині. Розділені діастереомерні солі потім розкладають до а-амінокислот.
Ферментативний методрозщеплення побудований на гідролізі N-ацил-а-амінокислот ацилазами або естерів а-амінокислот — естеразами.
Гідроліз білків.а-Амінокислоти добувають лужним, кислотним або ферментативним гідролізом білків. При кислотному гідролізі відбуваються також побічні реакції, наприклад: глутамін та аспарагін гідролізуються до глутамінової та аспарагінової кислот, а триптофан руйнується. лужний же гідроліз приводить до рацемізації а-амінокислот. Тому найбільше використовується ферментативний метод гідролізу. Розділення а-амінокислот у білкових гідролізатах проводять за допомогою іонообмінної хроматографії.
мікробіологічний синтез.Деякі мікроорганізми в процесі своєї життєдіяльності продукують певні а-амінокислоти. ці мікроорганізми вирощують на багатих вуглеводами середовищах — крохмалі, меласі, патоці і под. Таким способом добувають аспарагінову та глутамінову кислоти, триптофан, лізин тощо.