А-АМІНОКИСЛОТИ ЯК МОНОМЕРИ БІЛКІВ

До складу більшості білків входить близько 25 різних а-амінокислот загальної формули RCH(NH₂)COOH, з яких приблизно 20 присутні в кожній білковій моле­кулі. Основні а-амінокислоти, що входять до складу білків, наведені в табл. 35.1.

У номенклатурі а-амінокислот частіше застосовують тривіальні назви: гліцин, аланін, валін, лейцин тощо. У біохімії використовують також трибуквені скорочен­ня тривіальних назв: гліцин — Глі, аланін — Ала, валін — Вал і т. д. Систематичні назви для природних а-амінокислот практично не застосовують.

За хімічною природою залишку, пов'язаного з а-амінокислотним фрагмен­том —CH(NH₂)COOH, а-амінокислоти поділяються на аліфатичні, ароматичні та гетероциклічні. У гетероциклічних а-амінокислотах проліні та оксипроліні а-амінокислотний фрагмент входить до складу гетероциклу:

а-амінокислотний фрагмент

н н

Залежно від кількості аміно- і карбоксильних груп у молекулі розрізняють а-амінокислоти: моноаміномонокарбонові (гліцин, аланін, валін тощо), моноаміно-дикарбонові (аспарагінова, глутамінова кислоти та їх аміди) і діаміномонокарбонові (орнітин, лізин, аргінін, гістидин).

За кислотно-основними властивостями а-амінокислоти поділяють на нейтральні (містять рівну кількість аміно- і карбоксильних груп), кислі (з додатковою карбо­ксильною групою) та основні (з додатковою аміногрупою).

Більшість а-амінокислот утворюється в організмі (замінні амінокислоти), але деякі а-амінокислоти організм людини не здатний синтезувати: вони над­ходять у складі білків, що вводяться в організм із їжею (незамінні амінокислоти, табл. 35.1).

Глава 35

Таблиця 35.1

А-Амінокислоти, що входять до складу білків

Формула

Назва

Cкорочене позначення

Аліфатичні амінокислоти

Гліцин, глікокол,

амінооцтова кислота

Глі

сн₃— сн— соон

Аланін,

а-амінопропіонова кислота

Ала

(СН₃)₂СН—СН—СООН

>ш₂

Валін*,

а-аміноізовалеріанова кислота

Вал

(СН₃)₂СНСН₂—СН— СООН

Лейцин*,

а-аміноізокапронова кислота

Лей

СН₃СН₂СН— СН—СООН

сн₃

Ізолейцин*,а-аміно-|3-метилвалеріанова кислота

Іле

носн₂—сн—соон

І

ІЧН,

Серін,а-аміно-(З-гідроксипропіонова кислота

Сер

СН,СН— СН— СООН

ОН

Треонін*,а-аміно-|3-гідроксимасляна кислота

Тре

нооссн,—сн— соон

І

Аспарагінова кислота,

амінобурштинова кислота

Асп

нооссн₂сн₂—сн— соон

І

Глутамінова кислота,

а-аміноглутарова кислота

Глу

Н₂К(СН₂)₃-СН— СООН

Орнітин,

а,8-діаміновалеріанова кислота

Орн

Н₂М(СН₂)₄—СН— СООН

>ш₂

Лізин*,

а,є-діамінокапронова кислота

Ліз

Н,ІЧС]ЧН(СН₂),—СН— СООН

II І

1ЧН

Аргінін,а-аміно-8-гуанідиновалеріанова кислота

Арг

Н₂гчГССН₂— СН— СООН

II І

Аспарагін,

|3-амід аспарагінової кислоти

Асн

БІЛКи

Закінчення табл. 35.1

Формула

Назва

Cкорочене позначення

Н₂Т\ГССН₂СН₂— СН— СООН

N11,,

Глутамін,

у-амід глутамінової кислоти

Глн

Н8СН,—СН—СООН

І

іга,

8СН,—СН—СООН

І

>ш₂

5СВ,—СН— СООН

Цистеїн,а-аміно-Р-меркаптопропіонова кислота

Цистин,р,Р'-дитіо-бгс-а-амінопропіонова кислота

Цис

Цис-S-S-Цис

СН₃5СН₂СН₂— СН—СООН

Метіонін*,а-аміно-у-метилтіомасляна кислота

Мет

Ароматичні амінок

сн₂—сн—соон

І

1ЧН.,

Фенілаланін*,а-аміно-(З-фенілпропіонова кислота

Фен

 

—СООН

Тирозин,а-аміно-

-(п-гідроксифеніл)-пропіонова

кислота

Тир

 

Гетероциклічні амінокислоти

сн₂— сн— соон

Триптофан*,а-аміно--індолілпропіонова кислота

Три

 

_

,сн₂— сн— соон

 

Гістидин,а-аміно--імідазолілпропіонова кислота

Гіс

н

н

соон

Пролін,

а-піролідинкарбонова кислота

Про

НО

Оксипролін,Р'-гідрокси-а-піролідинкарбонова кислота

Про-OH

н

* Незамінні амінокислоти.

Глава 35 664 Г

СТЕРЕОІЗОМЕРІЯ

Усі а-амінокислоти, крім гліцину, містять хіральний а-атом Карбону та існують у вигляді пари енантіомерів. Для позначення конфігурацій при хіральному центрі застосовують D,L -систему.

СООН СООН

н₂м^н
к к

В-а-амінокислота і-а-амінокислота

а-Амінокислоти, які входять до складу білків тварини і людини, мають Ь-конфігурацію. Амінокислоти D-ряду зустрічаються лише в небілкових компо­нентах рослин і грибів, а також синтезуються мікроорганізмами.

Деякі амінокислоти, що зустрічаються в білках, містять по два хіральних центри і можуть існувати у вигляді двох пар енантіомерів.

СООН СООН

-н

н₃с

£-ізолейцин і-треонін

Використання а-амінокислот L-ряду для біосинтезу білків має найважливіше значення у формуванні їхньої просторової структури та виявленні біологічної активності.

ФІЗИЧНІ ВЛАСТИВОСТІ

а-Амінокислоти — це кристалічні речовини, що не мають чітких температур плавлення і розкладаються при температурі вище 200 °С. Вони нерозчинні в не­полярних органічних розчинниках, але помітно розчинні у воді. У кристалічному стані і водних розчинах амінокислоти знаходяться у вигляді біполярних іонів (цвітер-іонів, внутрішніх солей). Можливість утворення останніх пов'язана з ам­фотерністю амінокислот, зумовленою наявністю в їх молекулі кислотної —COOH і основної —H₂ груп.

У водному розчині а-амінокислоти існують у вигляді рівноважної суміші, що складається з цвітер-іонів, катіонної та аніонної форм:

н₇м—сн— соо" <^н » нлч—сн— соо" < ^н » н,й—сн— соон

■^ _ тт+ -* _ тт+ **

к к к

аніонна форма біполярний іон; катіонна форма

цвітер-іон

Положення такої рівноваги суттєво залежить від рН середовища: у сильно-кислому середовищі (рН = 1...2) переважає катіонна форма, у сильнолужному (рН = 13...14) — аніонна. якщо розчин амінокислоти помістити в електричне поле, то в кислому середовищі молекули переміщаються до катода (катіонна фор­ма), а в лужному — до анода (аніонна форма). Проте для кожної амінокислоти

БІЛКи
-------------------------------------------------------------------------------------------------- 665

існує характерне значення рН, при якому молекули не переміщаються в елек­тричному полі. При цьому значенні рН, яке називається ізоелектричною точкою (рІ), амінокислота перебуває у вигляді цвітер-іонів і в цілому електронейтральна. Ізоелектрична точка залежить від співвідношення кількостей кислих та основних груп у молекулі: рІкислих амінокислот має значення менше 7, тому що в кисло­му середовищі пригнічується іонізація другої карбоксильної групи і відповідно рІ основних амінокислот знаходиться в ділянці більше 7, тому що в лужному сере­довищі стримується протонування другої аміногрупи.

СПОСОБИ ДОБУВАННЯ

Раніше (див. с. 486) були розглянуто загальні методи добування амінокислот, у тому числі а-амінокислот. У процесі синтезу утворюється рацемічна суміш (±)-а -амінокислот, розділення якої на оптичні антиподи проводять за допомогою хімічних і ферментативних методів (див. с. 81).

Найбільш використовуваний хімічний метод розщеплення рацематів а-амінокислот ґрунтується на утворенні діастереомерних солей N-ацильних по­хідних (±)-а-амінокислот з оптично активними основами бруцином або стрихні­ном. Унаслідок різної розчинності один з діастереомерів утворює осад, а інший, більш розчинний,— залишається в розчині. Розділені діастереомерні солі потім розкладають до а-амінокислот.

Ферментативний методрозщеплення побудований на гідролізі N-ацил-а-амінокислот ацилазами або естерів а-амінокислот — естеразами.

Гідроліз білків.а-Амінокислоти добувають лужним, кислотним або фермен­тативним гідролізом білків. При кислотному гідролізі відбуваються також по­бічні реакції, наприклад: глутамін та аспарагін гідролізуються до глутамінової та аспарагінової кислот, а триптофан руйнується. лужний же гідроліз приводить до рацемізації а-амінокислот. Тому найбільше використовується ферментативний метод гідролізу. Розділення а-амінокислот у білкових гідролізатах проводять за до­помогою іонообмінної хроматографії.

мікробіологічний синтез.Деякі мікроорганізми в процесі своєї життєдіяльності продукують певні а-амінокислоти. ці мікроорганізми вирощують на багатих вугле­водами середовищах — крохмалі, меласі, патоці і под. Таким способом добувають аспарагінову та глутамінову кислоти, триптофан, лізин тощо.

Поиск по сайту: