Помощничек
Главная | Обратная связь


Археология
Архитектура
Астрономия
Аудит
Биология
Ботаника
Бухгалтерский учёт
Войное дело
Генетика
География
Геология
Дизайн
Искусство
История
Кино
Кулинария
Культура
Литература
Математика
Медицина
Металлургия
Мифология
Музыка
Психология
Религия
Спорт
Строительство
Техника
Транспорт
Туризм
Усадьба
Физика
Фотография
Химия
Экология
Электричество
Электроника
Энергетика

Склад і будова молекули



Усі білки містять Карбон, Гідроген, Оксиген і Нітроген. Біль­шість білків містять ще і Сульфур, деякі і Фосфор. До складу гемо­глобіну входить Ферум, до білку щитовидної залози – Йод. Молекулярна маса білків – до кількох мільйонів.

Поширення в природі

Найважливіша складова частина живих організмів, білки входять до складу шкіри, рогових покривів, м’язової та нервової тканин. Вміст білків:

В м’язах людини – 80%

В шкірі – 63%

В печінці – 57%

В мозок – 45%

В кістках – 28%

Елементарний склад білків

 

С – 50 – 54%

Н – 6,5 – 7,3%

О – 21,5 – 23,5%

N – 15 – 17%

S – 0,3 – 2,5%

P, J, Fe, Si, Cu і т.д. мікроелементи

Білкова молекула – поліпептид містить від 2 до 100 амінокис­лот­них залишків.

Для білків (протеїнів) характерні чотири рівні просторової орга­ні­зації, які прийнято називати первинною, вторинною, третинною і четвертинною структурами.

- Первинна структура білка – по­рядок чергування α-амінокислотних залишків в поліпептидному ланцюзі.  
- Вторинна структура білка – конформація поліпептидного ланцюга, тобто спосіб скручування ланцюга в просторі за рахунок водневих зв'язків між групами –NH– і –CO– .– α- спіраль - β – спіраль.

- Третинна структура білка- тривимірна конфігурація закрученої спіралі в просторі. Утворена за рахунок зв’язків: дисульфідних –S–S–, йонних та гідрофобних.

- Четвертинна структура білка- структура, що утворюється за рахунок взаємодії між різними поліпептидними ланцюгами. Четвертинна структура характерна лише для деяких білків, наприклад гемоглобіну

Хімічні властивості

1) ДЕНАТУРАЦІЯ– це втрата білком природної конформації, що супроводжується звично втратою його біологічної функції.

Тобто – це руйнування вторинної і третинної структур білка, зумовлене дією кислот, лугів, нагрівання, радіації і т.д.

Первинна структура білка при денатурації зберігається. Денату­ра­ція може бути оборотною (так звана, ренатурація) і необоротною.

Приклад необоротної денатурації при тепловій дії – згортання яєч­­ного альбуміну при варінні яєць.

 

2) ГІДРОЛІЗ БІЛКІВ – руйнування первинної структури білка під дією кислот, лугів або ферментів, що приводить до утворення α-амінокислот, з яких він був побудований.

 

þ 3) Якісні реакції на білки:

· Біуретова реакція – фіолетове забарвлення при дії солей купруму (II) в лужному розчині. Таку реакцію дають всі сполуки, що містять пептидний зв'язок.

· б) Ксантопротеїнова реакція – поява жовтого забарвлення при дії концентрованої нітратної кислоти на білки, що містять залишки ароматичних амінокислот (фенілаланіну, тирозину).

Заняття 28




Поиск по сайту:

©2015-2020 studopedya.ru Все права принадлежат авторам размещенных материалов.