Класифікація амінокислот

1) за кислотно-лужними властивостями амінокислоти поділяють на:

- неполярні: пролін, валін, аланін, триптофан, фенілаланін, ізолейцин, метіонін, лейцин;

- полярні: гліцин, цистеїн, аспарагін, глутамін, треонін, серин, тирозин;

- кислотні: глутамінова та аспарагінова кислоти;

- основні: гістидин, лізин, аргінін.

2) за біологічним значенням розрізняють:

- незамінні: валін, ізолейцин, лейцин, треонін, лізин, метіонін, триптофан, фенілаланін (у дітей незамінними є гістидин та аланін) – тобто такими, які організм людини не синтезує сам, а має одержувати з їжею;

- напівзамінні: аргінін, гістидин, тирозин (частково синтезуються).

- замінні: глутамінова кислота, аспарагінова кислота, аланін, глутамін, гліцин, аспарагін, пролін, серин, цистеїн.

3) залежно від природи радикала (R) – амінокислоти діляться на аліфатичні, ароматичніта гетероциклічні:

Класифікація α-амінокислот

Формула	Назва амінокислоти	Трилітерне позначення
Аліфатичні амінокислоти
Ароматичні амінокислоти
Гетероциклічні амінокислоти

Ізомерія

· вуглецевого скелету

· положенням функціональних груп,

· для α-амінокислот характерна оптична (дзеркальна) ізомерія.

Всі α-амінокислоти, крім гліцину, оптично активні. Наприклад, аланін має один асиметричний (хіральний) атом вуглецю (відзначений зірочкою).

Асиметричний атом – це атом карбону, який з’єднаниний з чотирма різними замісниками.

тобто, існує у вигляді оптично активних енантіомерів:

Всі природні α-амінокислоти відносяться до L– ряду.

Фізичні властивості

Амінокислоти є безбарвними кристалічними речовиновинами, легко розчинними у воді, гірше — в органічних розчинниках. Деякі з них є солодкими на смак. Температури плавлення амінокислот як цвіттер-йонів є досить високими, деякі з них плавляться з розкладом. Природні α-амінокислоти (крім гліцину) є оптично активними речовинами

Одержання амінокислот

Найбільш важливими є способи одержання амінокислот з галогенкарбонових кислот. Синтез відбувається в 2 стадії:

Хімічні властивості

1) Кислотна (–COOH) і основна (–NH₂) групи в молекулі амінокислоти взаємодіють одна з одною, утворюючи внутрішні солі (біполярні йони). Положення рівноваги залежить від pH середовища. В ізоелектричній точці (ІЕТ), коли концентрація катіонів та аніонів рівні, конценотрація біполярного іона максимальна і рух його в електричному полі не відбувається.

Наприклад, для гліцину

біполярний йон

2) α-амінокислоти є амфотерними сполуками

· утворюють солі з лугами (pеакція заміщення ):

натрієва сіль гліцину

· утворюють солі з кислотами (реакція приєднання )

або
гідрогенхлоридна сіль гліцину

3) α-Амінокислоти вступають одна з одною в реакцію полі­кон­денсації (реакція між СООН групою першої кислоти і NH₂ групою другої кислоти). Продукти такої конденсації називаються ПЕПТИДАМИ. При взаємодії двох амінокислот утворюється дипептид:

При конденсації трьох амінокислот утворюється трипептид і т.д.

Загальнi хiмiчнi властивостi амiнокислот визначаються реакцiйною здатнiстю їх рiзних функцiональних груп:

За карбоксильною групою вони утворюють солi, складнi ефіри, ангiдриди, галогенангiдриди, амiди кислот. У реакцiях декарбоксилування утворюються спирти з гiдроксикислот та амiни з амiнокислот.

За групою –NН₂ вiдбуваються реакцiї ацилування, алкiлулування, дезамiнування.

Відношення до нагрівання.

1. При нагріванні α-амінокислот, відбувається міжмолекулярне дезамінування і утворюється дикетопіперазин.

2. b-амінокислоти відщеплюють амоніак і дають амонійну сіль ненасиченої кислоти. Причиною такої реакції є рухливість водневих атомів в сусідстві з карбоксильною групою:

3.g-,d-амінокислоти уворюють при нагріванні внутрішні аміди -лактами

Пептиди. Білки

Умовно вважають, що пептиди містять в молекулі до 100 (відповідає молекулярній масі до 10000), а білки – понад 100 амінокислотних залишків (молекулярна маса від 10000 до декілька мільйонів).

Поиск по сайту: