Помощничек
Главная | Обратная связь


Археология
Архитектура
Астрономия
Аудит
Биология
Ботаника
Бухгалтерский учёт
Войное дело
Генетика
География
Геология
Дизайн
Искусство
История
Кино
Кулинария
Культура
Литература
Математика
Медицина
Металлургия
Мифология
Музыка
Психология
Религия
Спорт
Строительство
Техника
Транспорт
Туризм
Усадьба
Физика
Фотография
Химия
Экология
Электричество
Электроника
Энергетика

Структурно-морфологические особенности мышц



Учение о мышцах - очень важный и интересный раздел биохимии. Исключительное значение этот раздел имеет для спортивной биохи­мии.

Важнейшей особенностью функционирования мышц является то, что в процессе мышечного сокращения происходит преобразование химической энергии АТФ непосредственно в механическую энергию сокращения и движения. Это явление свойственно только живым орга­низмам. Изучение механизма мышечной деятельности является про­блемой не только биохимической. Достижения последних лет в этой области связаны с интеграцией биохимических, биофизических и элек­тронно-микроскопических исследований строения и функционирова­ния мышц.

В настоящее время мышца рассматривается как высокоэффектив­ная, универсальная машина, значительно превосходящая по техниче­ским характеристикам все машины, созданные человеком.

У животных и человека имеются два основных типа мышц: попе­речно-полосатые и гладкие. Поперечно-полосатые мышцы прикреп­ляются к костям, т. е. к скелету, и поэтому еще называются скелетны­ми. Поперечно-полосатые мышечные волокна составляют также основу сердечной мышцы — миокарда, хотя имеются определенные различия в строении миокарда и скелетных мышц. Гладкие мышцы образуют мус­кулатуру стенок кровеносных сосудов, кишечника, пронизывают ткани внутренних органов и кожу.

Каждая поперечно-полосатая мышца состоит из нескольких тысяч волокон, объединенных соединительнотканными прослойками и такой

же оболочкой - фасцией. Мышечные волокна (миоциты) представляют собою сильно вытянутые многоядерные клетки крупного размера дли­ной от 0,1 до 2-3 см, а в некоторых мышцах даже более 10 см. Толщина мышечных клеток около 0,1-0,2 мм.

Как и любая клетка, миоцит содержит такие обязательные органои­ды, как ядра, митохондрии, рибосомы, цитоплазматическую сеть и кле­точную оболочку. Особенностью миоцитов, отличающих их от других клеток, является наличие сократительных элементов - миофибрилл.

Ядра окружены оболочкой - нуклеолеммой и состоят в основном из нуклеопротеидов. В ядре содержится генетическая информация для синтеза белков.

Рибосомы - внутриклеточные образования, являющиеся по хими­ческому составу нуклеопротеидами. На рибосомах происходит синтез белков.

Митохондрии - микроскопические пузырьки размером до 2-3 мкм, окруженные двойной мембраной. В митохондриях протекает окисление углеводов, жиров и аминокислот до углекислого газа и воды с исполь­зованием молекулярного кислорода (кислорода воздуха). За счет энер­гии, выделяющейся при окислении, в митохондриях осуществляется синтез АТФ. В тренированных мышцах митохондрии многочисленны и располагаются вдоль миофибрилл.

Лизосомы - микроскопические пузырьки, содержащие гидролити­ческие ферменты, расщепляющие белки, нуклеиновые кислоты и неко­торые полисахариды.

Цитоплазматическая сеть (саркоплазматическая сеть, саркоплаз- матический ретикулум) состоит из трубочек, канальцев и пузырьков, образованных мембранами и соединенных друг с другом. Саркоплаз­матическая сеть с помощью особых трубочек, называемых Т-системой, связана с оболочкой мышечной клетки - сарколеммой. Особо следует выделить в саркоплазматической сети пузырьки, называемые цистер­нами и содержащие в большой концентрации ионы кальция. В цистер­нах содержание ионов Са2+ примерно в тысячу раз выше, чем в цитозо- ле. Такой высокий градиент концентрации ионов кальция возникает вследствие функционирования фермента - кальциевой аденозинтри- фосфатазы (кальциевая АТФаза), встроенного в стенку цистерны. Этот фермент катализирует гидролиз АТФ и за счет выделяющейся при этом энергии обеспечивает перенос ионов кальция вовнутрь цистерн. Такой Механизм транспорта ионов кальция образно называется кальциевым насосом, или кальциевой помпой.

Цитоплазма (цитозоль, саркоплазма) занимает внутреннее про­странство миоцитов и представляет собой коллоидный раствор, содер­жащий белки, гликоген, жировые капли и другие включения.

На долю белков саркоплазмы приходится 25-30% от всех белков мышц. Среди саркогшазматических белков имеются активные фермен­ты. К ним в первую очередь следует отнести ферменты гликолиза, расщепляющие гликоген или глюкозу до пировиноградной или молоч­ной кислоты. Еще один важный фермент саркоплазмы - креатинкина- за, участвующий в энергообеспечении мышечной работы. Особого внимания заслуживает белок саркоплазмы миоглобин, который по строению идентичен одной из субъединиц белка крови - гемоглобина. Состоит миоглобин из одного полипептида и одного гема. Молекуляр­ная масса миоглобина - 17 кДа. Функция миоглобина заключается в связывании молекулярного кислорода. Благодаря этому белку в мы­шечной ткани создается определенный запас кислорода. В последние годы установлена еще одна функция миоглобина - это перенос 02 от сарколеммы к мышечным митохондриям.

Кроме белков в саркоплазме имеются небелковые азотсодержащие ве­щества. Их называют, в отличие от белков, экстрактивными веществами, так как они легко экстрагируются водой. Среди них - аденидовые нуклео­тиды АТФ, АДФ, АМФ и другие нуклеотиды, причем преобладает АТФ. Концентрация АТФ в покое примерно 4-5 ммоль/кг. К экстрактивным ве­ществам также относятся креатинфосфат, его предшественник - креатин - и продукт необратимого распада креатинфосфата - креатинин. В покое концентрация креатинфосфата обычно 15-25 ммоль/кг. Из аминокислот в большом количестве имеются глутаминовая кислота и глутамин.

Основной углевод мышечной ткани - гликоген. Концентрация гли­когена колеблется в пределах 0,2-3%. Свободная глюкоза в сарко­плазме содержится в очень малой концентрации - имеются лишь ее следы. В процессе мышечной работы в саркоплазме происходит накоп­ление продуктов углеводного обмена - лактата и пирувата.

Протоплазматический жир связан с белками и имеется в концен­трации 1%. Запасной жир накапливается в мышцах, тренируемых на выносливость.

Каждое мышечное волокно окружено клеточной оболочкой - сарколеммой. Сарколемма представляет собою липопротеидную мембрану толщиной около 10 нм. Снаружи сарколемма окружена сетью из переплетенных нитей белка коллагена. При мышечном со­кращении в коллагеновой оболочке возникают упругие силы, за счет которых при расслаблении мышечное волокно растягивается и воз­вращается в исходное состояние. К сарколемме подходят окончания двигательных нервов. Место контакта нервного окончания с сарко­леммой называется нервно-мышечный синапс, или концевая нервная пластинка.

Сократительные элементы - миофибриллы - занимают боль­шую часть объема мышечных клеток, их диаметр около 1 мкм. В не­тренированных мышцах миофибриллы расположены рассеянно, а в тренированных они сгруппированы в пучки, называемые полями Конгейма.

Микроскопическое изучение строения миофибрилл показало, что они состоят из чередующихся светлых и темных участков, или дисков. В мышечных клетках миофибриллы располагаются таким образом, что светлые и темные участки рядом расположенных миофибрилл совпа­дают, что создает видимую под микроскопом поперечную исчертан- ность всего мышечного волокна (рис. 9).

Рис. 9. Электронная микрофотография продольного среза участка мышечного волокна (увеличение в 10 ООО раз) (Л. Страйер, 1985)

 

Использование электронного микроскопа с очень большим увели­чением позволило расшифровать строение миофибрилл и установить причины наличия у них светлых и темных участков. Было обнаружено, что миофибриллы являются сложными структурами, построенными, в свою очередь, из большого числа мышечных нитей (протофибрилл, или филаментов) двух типов - толстых и тонких. Толстые нити имеют Диаметр 15 нм, тонкие - 7 нм.

Состоят же миофибриллы из чередующихся пучков параллельно Расположенных толстых и тонких нитей, которые концами заходят дРУг в друга. На рис. 10 представлена схема строения миофибриллы.

А-диск

Рис. 10. Схема строения миофибриллы

Участок миофибриллы, состоящий из толстых нитей и находящихся между ними концов тонких нитей, обладает двойным лучепреломлени­ем. При микроскопии этот участок задерживает видимый свет или по­ток электронов (при использовании электронного микроскопа) и по­этому кажется темным. Такие участки получили название анизотроп­ные, или темные, диски (А-диски).

Светлые участки миофибрилл состоят из центральных частей тон­ких нитей. Они сравнительно легко пропускают лучи света или поток электронов, так как не обладают двойным лучепреломлением и назы­ваются изотропными, или светлыми, дисками (I-диски). В середине пучка тонких нитей поперечно располагается тонкая пластинка из бел­ка, которая фиксирует положение мышечных нитей в пространстве. Эта пластинка хорошо видна под микроскопом в виде линии, идущей попе­рек I-диска, и названа Z-пластинкой, или Z-линией (см. рис. 9 и 10).

Участок миофибриллы между соседними Z-линиями получил на­звание саркомер. Его длина 2,5-3 мкм. Каждая миофибрилла состоит из нескольких сотен саркомеров (до 1000).

Изучение химического состава миофибрилл показало, что толстые и тонкие нити состоят только из белков.

Толстые нити состоят из белка миозина. Миозин - белок с молеку­лярной массой около 500 кДа, содержащий две очень длинные поли­пептидные цепи. Эти цепи образуют двойную спираль, но на одном конце эти нити расходятся и формируют шаровидное образование - глобулярную головку. Поэтому в молекуле миозина различают две части - глобулярную головку и хвост (рис. 11).

Рис. 11. Схема строения молекулы миозина

 

116

В состав толстой нити входит около 300 миозиновых молекул, а на поперечном срезе толстой нити обнаруживается 18 молекул миозина. 1у1иозиновые молекулы в толстых нитях переплетаются своими хвоста­ми, а их головки выступают из толстой нити по правильной спирали

Рис. 12. Схема строения толстой нити (А. Уайт и др., 1981)

 

В головках миозина имеются два важных участка (центра). Один из них катализирует гидролитическое расщепление АТФ, т. е. соответст­вует активному центру фермента. АТФазная активность миозина впер­вые обнаружена отечественными биохимиками Энгельгардтом и Лю­бимовой. Второй участок головки миозина обеспечивает во время мы­шечного сокращения связь толстых нитей с белком тонких нитей - ак­тином.

Тонкие нити состоят из трех белков: актина, тропонина и тропо- миозина.

Основной белок тонких нитей - актин. Актин - глобулярный белок с молекулярной массой 42 кДа. Этот белок обладает двумя важнейши­ми свойствами. Во-первых, проявляет высокую способность к полиме­ризации с образованием длинных цепей, называемых фибриллярным актином (можно сравнить с нитью бус). Во-вторых, как уже отмеча­лось, актин может соединяться с миозиновыми головками, что приво­дит к образованию между тонкими и толстыми нитями поперечных мостиков, или спаек.

Основой тонкой нити является двойная спираль из двух цепей фиб­риллярного актина, содержащая около 300 молекул глобулярного акти­на (как бы две нити бус, закрученные в двойную спираль. Каждая бу­синка соответствует глобулярному актину). На рис. 13 приведена схема строения двойной спирали из нитей фибриллярного актина.

Рис. 13. Схема строения двойной спирали из фибриллярного актина


Еще один белок тонких нитей - тропомиозин - также имеет форму Двойной спирали, но эта спираль образована полипептидными цепями и по размеру гораздо меньше двойной спирали актина. Тропомиозин располагается в желобке двойной спирали фибриллярного актина. Тре­тий белок тонких нитей — тропонин - присоединяется к тропомиозину и фиксирует его положение в желобке актина, при котором блокирует­ся взаимодействие миозиновых головок с молекулами глобулярного актина тонких нитей (рис. 14).

тропонин актин / / 1 тропомиозин Рис. 14. Схема строения тонкой нити (А. Уайт и др., 1981)

 

Мышечное сокращение является сложным механохимическим процессом, в ходе которого происходит преобразование химической энергии гидролитического расщепления АТФ в механическую работу, совершаемую мышцей.

В настоящее время этот механизм еще полностью не раскрыт. Но достоверно известно следующее:

1. Источником энергии, необходимой для мышечной работы являет­ся АТФ.

2. Гидролиз АТФ, сопровождающийся выделением энергии, катали­зируется миозином, который, как уже отмечалось, обладает фермента­тивной активностью.

3. Пусковым механизмом мышечного сокращения является повы­шение концентрации ионов Са2+ в саркоплазме миоцитов, вызываемое двигательным нервным импульсом.

4. Во время мышечного сокращения между толстыми и тонкими ни­тями миофибрилл возникают поперечные мостики, или спайки.

5. Во время мышечного сокращения происходит скольжение тонких нитей вдоль толстых, что приводит к укорочению миофибрилл и всего мышечного волокна в целом.

Имеется много гипотез, пытающихся объяснить молекулярный ме­ханизм мышечного сокращения. Наиболее обоснованной в настоящее время является гипотеза «весельной лодки», или «гребная» гипотеза X. Хаксли. В упрощенном виде ее суть заключается в следующем.

В мышце, находящейся в состоянии покоя, толстые и тонкие нити миофибрилл друг с другом не соединены, так как участки связывания на молекулах актина закрыты молекулами тропомиозина.

Мышечное сокращение происходит под воздействием двигательно­го нервного импульса, представляющего собой волну повышенной мембранной проницаемости, распространяющуюся по нервному во­локну • Эта волна повышенной проницаемости передается через нерв­но-мышечный синапс на Т-систему саркоплазматической сети и в ко­нечном счете достигает цистерн, содержащих ионы кальция в большой концентрации. В результате значительного повышения проницаемости стенки цистерн (это тоже мембрана!) ионы кальция выходят из цистерн и их концентрация в саркоплазме за очень короткое время (около 3 мс) возрастает с 10~8 до КГ5 г-ион/л, т. е. в 1000 раз. Ионы кальция, нахо­дясь в высокой концентрации, присоединяются к белку тонких нитей - тропонину - и меняют его пространственную форму (конформацию). Изменение конформации тропонина, в свою очередь, приводит к то­му, что молекулы тропомиозина смещаются вдоль желобка фибрил­лярного актина, составляющего основу тонких нитей, и освобождают тот участок актиновых молекул, который предназначен для связыва­ния с миозиновыми головками. В результате этого между миозином и актином (т. е. между толстыми и тонкими нитями) возникает попе­речный мостик, расположенный под углом 90°. Поскольку в толстые и тонкие нити входит большое число молекул миозина и актина (около 300 в каждую), то между мышечными нитями образуется довольно большое количество поперечных мостиков, или спаек. На электрон­ной микрофотографии (рис. 15) хорошо видно, что между толстыми и тонкими нитями имеется большое количество поперечно располо­женных мостиков.

Рис. 15. Электронная микрофотография продольного среза участка миофибриллы (увеличение - 300 000 раз) (Л. Страйер, 1985)

 

Нервное вотокно состойi ич аксонов - отростков нервных клеюк собой гр\бочки, обргнованные и\ плазмашческои мембраной.

Образование связи между актином и миозином сопровождается по­вышением АТФазной активности последнего (т. е. актин действует по­добно аллостерическим активаторам ферментов), в результате чего происходит гидролиз АТФ:

АТФ + Н20 -------- АДФ + Н3Р04 + энергия

За счет энергии, выделяющейся при расщеплении АТФ, миозиновая головка, подобно шарниру или веслу лодки, поворачивается и мостик между толстыми и тонкими нитями оказывается под углом 45°, что приводит к скольжению мышечных нитей навстречу друг другу (рис. 16).

а б

       
1 II      
       
       

Рис. 16. а - образовавшиеся мостики между толстыми и тонкими нитями располагаются под углом 90°; б - после поворота мостики оказываются под углом 45°

 

Совершив поворот, мостики между толстыми и тонкими нитями разрываются. АТФазная активность миозина вследствие этого резко снижается, и гидролиз АТФ прекращается. Но если двигательный нервный импульс продолжает поступать в мышцу и в саркоплазме со­храняется высокая концентрация ионов кальция, поперечные мостики вновь образуются, АТФазная активность миозина возрастает и снова происходит гидролиз новых порций АТФ, дающий энергию для пово­рота поперечных мостиков с последующим их разрывом. Это ведет к дальнейшему движению толстых и тонких нитей навстречу друг другу и укорочению миофибрилл и мышечного волокна.

В результате многократного образования, поворота и разрыва мос­тиков мышца может максимально сократиться, при этом тонкие нити наслаиваются друг на друга (иногда могут переплетаться), а толстые нити упираются в Z-пластинку (при сверхнапряжении их концы даже могут быть расплющены) (рис. 17).

Рис. 17. Схема строения участка максимально укороченной миофибриллы


Каждый цикл сокращения (образование, поворот и разрыв мостика) требует расходования одной молекулы АТФ в качестве источника энергии. Учитывая, что во всей мышце во время ее сокращения возни­кает огромнейшее количество поперечных мостиков, затраты АТФ на энергообеспечение мышечной деятельности очень велики.

Расслабление мышцы (релаксация) происходит после прекраще­ния поступления двигательного нервного импульса. При этом прони­цаемость стенки цистерн саркоплазматического ретикулума уменьша­ется, и ионы кальция под действием кальциевого насоса, использующе­го энергию АТФ, уходят в цистерны. Их концентрация в саркоплазме быстро снижается до исходного уровня. Снижение концентрации каль­ция в саркоплазме вызывает изменение конформации тропонина, что приводит к фиксации молекул тропомиозина в определенных участках актиновых нитей и делает невозможным образование поперечных мос­тиков между толстыми и тонкими нитями. За счет упругих сил, возни­кающих при мышечном сокращении в коллагеновых нитях, окружаю­щих мышечное волокно, оно при расслаблении возвращается в исход­ное положение.

Возвращению мышцы в исходное состояние также способствует со­кращение мышц-антагонистов.

Таким образом, процесс мышечного расслабления, или релаксация, так же как и процесс мышечного сокращения, осуществляется с ис­пользованием энергии гидролиза АТФ.

Гладкие мышечные волокна по строению существенно отличают­ся от поперечно-полосатых. В гладких мышечных клетках нет миофиб­рилл. Тонкие нити присоединяются к сарколемме, толстые находятся внутри волокон (рис. 18).

Рис. 18. Схема расположения толстых и тонких нитей в гладких мышечных волокнах

 

В гладких мышечных волокнах отсутствуют также цистерны с ио­нами кальция. Под действием нервного импульса ионы Са2+ поступают в саркоплазму из внеклеточного вещества. Поступают ионы кальция в саркоплазму медленно и также медленно уходят из волокна после пре­кращения поступления нервного импульса. Поэтому гладкие мышцы медленно сокращаются и медленно расслабляются.




©2015 studopedya.ru Все права принадлежат авторам размещенных материалов.