Помощничек
Главная | Обратная связь


Археология
Архитектура
Астрономия
Аудит
Биология
Ботаника
Бухгалтерский учёт
Войное дело
Генетика
География
Геология
Дизайн
Искусство
История
Кино
Кулинария
Культура
Литература
Математика
Медицина
Металлургия
Мифология
Музыка
Психология
Религия
Спорт
Строительство
Техника
Транспорт
Туризм
Усадьба
Физика
Фотография
Химия
Экология
Электричество
Электроника
Энергетика

Пищеварение и всасывание белков в пищеварительном тракте



Раздел 10.1 Переваривание белков.
   
10.1.1.Переваривание белков, то есть расщепление их до отдельных аминокислот, начинается в желудке и заканчивается в тонком кишечнике. Переваривание происходит под действием желудочного, панкреатического и кишечного соков, которые содержат протеолитические ферменты (протеазы или пептидазы). Протеолитические ферменты относятся к классу гидролаз. Они катализируют гидролиз пептидных связей СО—NНбелковой молекулы (рисунок 10.1): Рисунок 10.1. Гидролиз пептидных связей. 10.1.2.Все протеолитические ферменты можно разделить на две группы: 1. экзопептидазы – катализируют разрыв концевой пептидной связи с освобождением N- или С-концевой аминокислоты; 2. эндопептидазы – гидролизуют пептидные связи внутри полипептидной цепи, продуктами реакции являются пептиды с меньшей молекулярной массой. 10.1.3.Большинство протеолитических ферментов, участвующих в переваривании белков и пептидов, синтезируются и выделяются в полость пищеварительного тракта в виде неактивных предшественников – проферментов (зимогенов). Поэтому не происходит переваривания белков клеток, вырабатывающих проферменты. Активация проферментов осуществляется в просвете желудочно-кишечного тракта путём частичного протеолиза – отщепления части пептидной цепи зимогена. 10.1.4.Характеристика важнейших протеолитических ферментов приводится в таблице 10.1. Таблица 10.1 Некоторые протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта.
Фермент Профермент Источник Активирующий фактор Место действия Оптимум рН Специфичность действия
Пепсин Пепсиноген Желудочный сок Соляная кислота, аутокатализ Желудок 1,5 – 2,5 Эндопептидаза; разрыв связей: лей-глу; Х-фен; Х-тир
Трипсин Трипсиноген Панкреатический сок Энтеропептидаза, аутокатализ Тонкий кишечник 7,5 – 8,5 Эндопептидаза; разрыв связей: арг-Х; лиз-Х
Химотрипсин Химотрипсиноген Панкреатический сок Трипсин Тонкий кишечник 7,5 – 8,5 Эндопептидаза; разрыв связей: три-Х; фен-Х; тир-Х
Карбоксипептидаза Прокарбоксипептидаза Панкреатический сок Трипсин Тонкий кишечник 7,5 – 8,5 Экзопептидаза; отщепление С-концевых аминокислот
Аминопептидаза - Кишечный сок - Слизистая тонкого кишечника 7,5 – 8,5 Экзопептидаза; отщепление N-концевых аминокислот

Примечание. Х – любая аминокислота.

 

Раздел 10.2 Гниение аминокислот в кишечнике и обезвреживание продуктов гниения.
   
10.2.1.Основная масса аминокислот, образовавшихся в пищеварительном тракте в результате переваривания белков, всасывается в кровь и пополняет аминокислотный фонд организма. Определённое количество невсосавшихся аминокислот подвергается гниению в толстом кишечнике. Гниение – превращения аминокислот, вызванные деятельностью микроорганизмов в толстом кишечнике. Усилению процессов гниения аминокислот могут способствовать: · избыточное поступление белков с пищей; · врождённые и приобретённые нарушения процесса всасывания аминокислот в кишечнике; · снижение моторной функции кишечника. В результате гниения аминокислот образуются различные вещества, многие из которых являются токсичными для организма. Некоторые примеры продуктов гниения приводятся в таблице 10.2. Таблица 10.2 Продукты гниения аминокислот в кишечнике.
Аминокислоты Продукты гниения
Тирозин Крезол  
Фенол  
Триптофан Скатол  
Индол  
Цистеин, Метионин Метилмеркаптан  
Сероводород  
Лизин Кадаверин  
Орнитин Путресцин  

10.2.2. Продукты гниения аминокислот являются ксенобиотиками – веществами, чужеродными для организма человека и должны быть обезврежены (инактивированы).

Обезвреживание продуктов гниения аминокислот происходит в клетках печени после поступления веществ из кишечника с кровью воротной вены. Продукты обезвреживания хорошо растворяются в воде и поэтому легко выводятся из организма. Процесс обезвреживания включает, как правило, две фазы (стадии): фазу модификации и фазу конъюгации.

10.2.3. В фазе модификации вещества вступают в реакции микросомального окисления, в результате которого образуются полярные группы —ОН или —СООН. Если такие группы уже имеются, то обезвреживание может происходить непосредственно путём конъюгации.

Реакции конъюгации заключаются в том, что к указанным группам присоединяется определённое соединение (глюкуроновая кислота, серная кислота, глицин и некоторые другие). Активной формой глюкуроновой кислоты является уридиндифосфоглюкуроновая кислота (УДФГК), активной формой серной кислоты - 3'-фосфоаденозин-5'-фосфосульфат (ФАФС). Формулы этих соединений приводятся на рисунке 10.2.

Рисунок 10.2. Активные формы глюкуроновой и серной кислот.

10.2.4.Запомните некоторые примеры реакций обезвреживания:

1) обезвреживание фенола (реакция глюкуронидной конъюгации):

2) обезвреживание индола:
а) гидроксилирование индола (фаза модификации):

б) сульфатирование индоксила (фаза конъюгации):

в) образование калиевой соли индоксилсульфата в канальцах почек:

По количеству индикана в моче можно сделать заключение о скорость процессов гниения белков в кишечнике (при усилении гниения количество индикана увеличивается) и о функциональном состоянии печени (при нарушении обезвреживающей функции количество индикана уменьшается).

3) обезвреживание бензойной кислоты:

По скорости образования и выведения гиппуровой кислоты с мочой после введения бензойной кислоты можно судить о функциональном состоянии печени. Этот диагностический тест получил название пробы Квика и используется в клинической практике.

 




Поиск по сайту:

©2015-2020 studopedya.ru Все права принадлежат авторам размещенных материалов.