Обуславливают проницаемость мембран для неполярных веществ

Аминокислоты

Всего в живой клетке свыше 170 различных аминокислот. В составе белков известно более 30, но обычными компонентами белка являются 20, их называют стандартными и для них существует генетический код. Остальные аминокислоты входят в состав только определённых белков, их называют редкими. Это производные стандартных аминокислот. В коде ДНК для них нет кодов, они образуются путём модификации в соответствующих стандартных аминокислотах в уже образованной полипептидной цепи.

Аминокислоты, не входящие в состав белков встречаются в клетке в свободном и связанном виде. Они играют определённую роль. Растения синтезируют все необходимые им аминокислоты из амонийных солей и нитратов и продуктов фотосинтеза.

Животные тоже могут синтезировать аминокислоты из аммиака и обычных безозотистых продуктов обмена, но не все. Часть аминокислот они получают с пищей. Такие аминокислоты называются незаменимыми. Их известно 8. Синтезируемые животными - заменимыми.

К стандартным аминокислотам относят

-18 собственно аминокислот

-2 амида:

Аспаргиновой кислоты (амид) - аспаргин

Глутаминовой кислоты (амид) - глутамин

Пролин и оксипролин являются иминокислотами, т.к. вместо аминогруппы (NH₂) содержат иминогруппу (NH).

Стандартные аминокислоты являются - аминокислотами, они содержат аминогруппу и карбоксильную группу. Аминогруппа придаёт им основные свойства, а карбоксильная – кислотные (Рис. 2.3).

Рисунок 2.3 Общая формула аминокислот

Аминокислоты делятся на нейтральные, кислые (аспоргиновая, глутаминовая ) и основные (лизин,аргенин, оксилизин).

Большинство аминокислот являются нейтральными, это амфотерные соединения в широком интервале pH в водных растворах. Существует преимущественно в виде биполярных ионов цвиттерионов, как молекулы с дисоциированной карбоксильной группой и протанированной аминогруппой.

При определённом значении pH аминокислота, помещённая в электрическое поле не будет перемещаться ни к аноду, ни к катоду, такое значение pH соответствует электрически нейтральному состоянию и называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты.

Аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества, обычно растворимые в Н₂О и нерастворимые в органических растворителях. Ведущую роль в образовании и поддержании кристаллической структуры играют водородные связи, возникающие между молекулами аминокислоты закономерно расположенными в кристалле.

Аминокислоты способны поддерживать постоянную pH среды, т.е. играть роль буфера. Аминокислоты, кроме глицина, находясь в водных растворах отклоняют поляризованный луч света вправо или влево (правовращающие (+) и левовращающие (-)). Оптическая активность обусловлена наличием в молекулах аминокислот ассиметричного атома углерода, все 4 валентности которого насыщены различными группами.

Друг от друга аминокислоты отличаются составом и особенностями радикалов, свойства, количество и порядок чередования аминокислот с определёнными радикалами определяет основные свойства молекулы.

Связи, образованные аминокислотами:

1. Пептидная связь образуется при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты в ходе реакции конденсации (с выделением воды)

Рисунок 2.4

2. Ионная связь - при определённых значениях pН ионизированная карбоксильная группа одной аминокислоты может взаимодействовать с ионизированной аминогруппой ругой аминокислоты, с образованием ионной связи.

3. Водородная связь. Электроположительные атомы водорода в группе ОН и NН стремятся обобщить свои ионы с электроотрицательным атомом кислорода в группе СО - другой аминокислоты, возникают слабые водородные связи

Рисунок 2.5

4. Дисульфидная связь. Возникает при встрече двух молекул цистеина; их сульфидные группы окисляются с образованием дисульфидных связей (серные мостики)

Рисунок 2.6

Белки

- нерегулярные гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Составляют 10-18% от общей массы клеток,75-80% от сухой массы.

Молекулы белков очень велики, их молекулярная масса колеблется в пределах от нескольких тысяч до нескольких миллионов дальтон. Важнейшей характеристикой белковой молекулы является её аминокислотный состав, он обуславливает свойства белковой молекулы в зависимости от преобладания в ней тех или иных аминокислот, их расположения и порядка чередования.

Аминокислотный состав определяется хроматографическим методом.

Потенциально разнообразие белков безгранично, т.е. каждому белку свойственна своя особая аминокислотная последовательность, генетически контролируемая в ДНК клетки, вырабатываемой белок.

Структура белковой молекулы:

-Первичная (пептидные связи): инсулин

-Вторичная: α - белок шерсти, волос, клюва, перьев - кератин, β - белок шелка и паутины - фибрин (водородные связи); коллаген (белок сухожилий, костной ткани):

-Третичная структура (ионные, водородные, дисульфидные связи) - белок миоглобин - α спираль, свёрнутая в глобулу

-Четвертичная структура (гидрофобные, ионные, водородные) - белок гемоглобин.

Рисунок 2.7

Свойства белков:

1. Большая молекулярная масса

2. Большой поверхностный заряд => подвижность в электрическом поле и существование изоэлектрической точки.

3. Термолабильность, т.е. проявляют свою активность в узких температурных рамках.

4. Оптическая активность, т.е. способность вращать плоскость поляризации света.

5. Способность рассеивать световые лучи и поглощать ультрафиолетовые лучи.

6. Способность адсорбировать на поверхности молекул низкомолекулярные органические вещества и ионы.

7. Для многих белков характерно двойное лучепреломление.

8. Способность к денатурации при определённых воздействиях.

Классификация белков

1. По составу молекул:

- Простые- состоят только из аминокислот.

- Сложные- состоят из глобулярных белков и небелкового материала. Небелковую часть сложного белка называют простетическойгруппой.

Простые белки

Сложные белки

Поиск по сайту: