Омилення жирів спиртовим розчином лугу

Реактиви: жир (твердий), натрій гідроксид (15 %-ний спиртовий розчин), натрій хлорид (насичений водний розчин), купрум(ІІ) сульфат (1 %-ний розчин).

Обладнання: прилад для омилення жирів.

Хід роботи.

У конічну колбу місткістю 50 мл приладу для омилення жирів вносять 2-3 г твердого жиру і додають 10 мл 15 % спиртового розчину натрій гідроксиду. Колбу закривають холодильником з повітряним холодильником, закріплюють у штативі і нагрівають на водяній бані (температура води – 80⁰С) протягом 10 хв. Щоб встановити, чи закінчилось омилення жиру, кілька крапель гідролізату додають до 2-3 мл гарячої дистильованої води. Якщо гідролізат розчиняється повністю без виділення крапель жиру, то омилення можна вважати закінченим. Після закінчення омилення в реакційну колбу додають 10 мл гарячого насиченого розчину натрій хлориду. При цьому натрієві солі вищих карбонових кислот (мило) висолюються і спливають, утворюючи на поверхні реакційної суміші шар. Після охолодження реакційну суміш фільтрують. На фільтрі залишається тверде мило.

Фільтрат досліджують на наявність у ньому гліцерину. Для цього в пробірку вносять 2-3 мл фільтрату і 1-2 краплі (не більше) 1 % розчину купрум(ІІ) сульфату. Гідроксид міді, який спочатку випав у осад, у разі перемішування реакційної суміші розчиняється, і розчин набуває характерного для гліцерату міді світло-голубого кольору.

Висновок: жири є______________________________________________________________,

які при лужному гідролізі омилюються з утворенням________________________________

______________________________________________________________________________.

5. Домашнє завдання: підготуватись до лабораторного заняття на тему «Біохімія нуклеїнових кислот».

З а н я т т я № 5

Тема.Біохімія нуклеїнових кислот.

Мета: вивчити закономірності будови, механізми перетворення в організмі і біологічну роль нуклеїнових кислот.

Студенти повинні знати:загальну характеристику, класифікацію (ДНК, РНК), будову (структурні формули нуклеозиду і нуклеотиду) і фізіологічну роль нуклеїнових кислот та реакції їх обміну.

План заняття

1. Актуалізація опорних знань студентів.

2. Усне опитування студентів згідно питань:

• хімічний склад нуклеїнових кислот (азотисті основи, вуглеводи);
• поняття нуклеозиду і нуклеотиду, циклічні нуклеотиди;
• структура (принцип комплементарності), властивості і біологічна роль ДНК; поняття гену, геному і генетичного коду;
• структура, властивості і біологічна роль РНК;
• розпад нуклеїнових кислот в харчовому тракті і тканинах організму;
• реакції синтезу нуклеїнових кислот.

3. Короткотривала письмова контрольна робота.

(зразки запитань контрольної роботи)

· Навести приклад нуклеотиду.

· Сутність процесу реплікації ДНК.

ЗАВДАННЯ ДО ЛАБОРАТОРНОГО ЗАНЯТТЯ № 5

Вивчити загальну характеристику, класифікацію (ДНК, РНК), будову (структурні формули нуклеозиду і нуклеотиду) і фізіологічну роль нуклеїнових кислот та реакції їх обміну.

Рекомендована література: [1] С. 212-226; [2] C. 83-88, 231-238; [3] C. 137-140, 142, 166-175, 306-313; [4] C. 64-70, 173-180.

4. Домашнє завдання: підготуватись до лабораторного заняття на тему «Біохімія білків».

З а н я тт я № 6

Тема.Біохімія білків.

Мета: вивчити елементний склад, структуру та фізико-хімічні і хімічні властивості білкової молекули; з‘ясувати механізми обмінних процесів білків у організмі та показати їх фундаментальну роль у формуванні і підтриманні структури і функцій живого організму.

Студенти повинні знати:елементний склад, рівні побудови та фізико-хімічні властивості білкової молекули; хімічні формули, класифікацію та основні хімічні властивості амінокислот; суть ферментативного перетворення білків у харчовому тракті людини та шляхи білкового обміну на клітинному рівні.

План заняття

1. Актуалізація опорних знань студентів.

2. Провести досліди «Амфотерні властивості гліцину», «Кислотний гідроліз білка».

3. Усне опитування студентів згідно питань:

• білки як природні полімери, їх класифікація (по виконуваних функціях, будові та формі молекул), біологічна роль і елементний склад;
• класифікація амінокислот;
• хімічні властивості амінокислот (поняття цвіттер-йона, реакції декарбоксилювання, дезамінування, переамінування, та утворення пептидних зв’язків);
• поняття пептидів, їх класифікація;
• рівні організації білкової молекули (первинний, вторинний, третинний, четвертинний);
• поняття нативного стану білкової молекули, коагуляції, пептизації, денатурації;
• ферментативне перетворення білків у харчовому тракті людини (ферменти оптимум їх дії та кінцеві продукти етапів);
• характеристика етапів енергетичного обміну білків;
• механізм утворення сечі;
• сутність пластичного обміну амінокислот (матричний механізм синтезу білка).

4. Короткотривала письмова контрольна робота.

(зразки запитань контрольної роботи)

Класифікація амінокислот за будовою радикалу.

Амфотерні властивості амінокислот.

Характеристика підготовчого етапу біосинтезу сечовини.

Ініціація поліпептидного ланцюга..

ЗАВДАННЯ ДО ЛАБОРАТОРНОГО ЗАНЯТТЯ № 6

Вивчити елементний склад, рівні побудови та фізико-хімічні властивості білкової молекули; хімічні формули, класифікацію та основні хімічні властивості амінокислот; суть ферментативного перетворення білків у харчовому тракті людини та шляхи білкового обміну на клітинному рівні.

Рекомендована література: [1] С. 227-262; [2] C. 65-83, 220-231, 243-246; [3] C. 142-166, 287-306; [4] C. 47-64, 181-196.

ОПРАЦЮВАТИ МЕТОДИКИ ЛАБОРАТОРНИХ ДОСЛІДІВ

Поиск по сайту: