Помощничек
Главная | Обратная связь


Археология
Архитектура
Астрономия
Аудит
Биология
Ботаника
Бухгалтерский учёт
Войное дело
Генетика
География
Геология
Дизайн
Искусство
История
Кино
Кулинария
Культура
Литература
Математика
Медицина
Металлургия
Мифология
Музыка
Психология
Религия
Спорт
Строительство
Техника
Транспорт
Туризм
Усадьба
Физика
Фотография
Химия
Экология
Электричество
Электроника
Энергетика

Белки, свойства белков (денатурация, нативность, изоэлектрическая точка белка, белки-коллоиды) Доменная структура белков. Белки-шапероны



Аминокислоты, строение, классификация. Биологическая роль аминокислот.

Аминокислоты – органические соединения, содержащие в себе сразу же карбоксильные и аминные соединения.

Существуют заменимые и незаменимые (не создаются внутри человеческого организма) аминокислоты. Незаменимые аминокислоты: аргинин, гистидин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, треонин, лизин, триптофан, фенилаланин. Заменимые аминокислоты: аспарагиновая кислота, глутамин, глутаминовая кислота, серин, пролин, аспарагин, цистеин, тирозин, аланин, глицин.

Разделение аминокарбоновых кислот по R-группам: Неполярные (лейцин, изолейцин, валин, аланин, метионин, пролин, фенилаланин, триптофан, глицин), отрицательно заряженные (глутаминовая кислота, аспарагиновая кислота), положительно заряженные (гистидин, аргинин, лизин).

Разделение по функциональным группам: алифатические (моноаминодикарбоновые, амиды моноаминодикарбоновых, моноаминомонокарбоновые, оксимоноаминокарбоновые, серосодержащие, диаминомонокарбоновые), ароматические, гетероциклические.

Аминокарбоновые кислоты (аминокислоты) могут обладать кислотными или основными свойствами. Аминокислоты всасываются из желудочно-кишечного тракта и с кровью поступают во все органы и ткани, где используются для синтеза белков и подвергаются различным превращениям. В крови поддерживается постоянная концентрация аминокислот. Из организма выделяется около 1 г азота аминокислот в сутки. В мышцах, ткани головного мозга и печени содержание свободных аминокислот во много раз выше, чем в крови, и менее постоянно. Концентрация аминокислот в крови позволяет судить о функциональном состоянии печени и почек. Содержание аминокислот в крови может заметно нарастать при нарушениях функции почек, лихорадочных состояниях, заболеваниях, связанных с повышенным содержанием белка. Аминокислоты подразделяются на незаменимые (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин), частично заменимые (аргинин и гистидин) и заменимые (аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин (гликокол), глутамин, глутаминовая кислота, пролин, серин, тирозин, цистеин (цистин)). Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека, но необходимы для нормальной жизнедеятельности. Они должны поступать в организм с пищей. При недостатке незаменимых аминокислот задерживается рост и развитие организма. Оптимальное содержание незаменимых аминокислот в пищевом белке зависит от возраста, пола и профессии человека, а также от других причин. Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека. Многие растения и бактерии могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из простых неорганических соединений. Большинство аминокислот синтезируются в теле человека и животных из обычных безазотистых продуктов обмена веществ и усвояемого азота. Однако 8 аминокислот (валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин) являются незаменимыми, т. е. не могут синтезироваться в организме животных и человека, и должны доставляться с пищей. Суточная потребность взрослого человека в каждой из незаменимых аминокислот составляет в среднем около 1 г. При недостатке этих аминокислот (чаще триптофана, лизина, метионина) или в случае отсутствия в пище хотя бы одной из них невозможен синтез белков и многих других биологически важных веществ, необходимых для жизни.

Белки, свойства белков (денатурация, нативность, изоэлектрическая точка белка, белки-коллоиды) Доменная структура белков. Белки-шапероны

4. Первичная, вторичная структура белков……

Под первичной структурой подразумевают порядок, последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Зная первичную структуру, местоположение каждого остатка аминокислоты, можно точно написать структурную формулу белковой молекулы, если она представлена одной полипептидной цепью. Если в состав белка входит несколько полипептидных цепей, объединенных в одну белковую молекулу посредством дисульфидных связей и нековалент-ных взаимодействий, или если одна полипептидная цепь содержит внутренние дисульфидные связи, то задача определения первичной структуры несколько осложняется, так как необходимо предварительное разъединение этих цепей и связей. Разъединение таких полипептидных цепей производят с помощью денатурирующих агентов (растворы 8М мочевины или 6М гуанидингидрохлорида), разрывающих нековалентные связи. Дисульфид-ные связи разрушают путем окисления или восстановления(надмуравьиной кислотой или β-меркаптоэтанолом соответственно), при этом образуются свободныеполипептиды, содержащие или остатки цистеиновой кислоты, или цистеина:

Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т. е. способ свертывания, скручивания (складывание, упаковка) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конфор-мацию. Процесс этот протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре. Подробно изучены две основные конфигурации полипептидных цепей, отвечающих структурным требованиям и экспериментальным данным: α-спирали и β-структуры.

Благодаря исследованиям Л. Полинга наиболее вероятным типом строения глобулярных белков принято считать α-спираль (рис. 1.17). Закручивание полипептидной цепи происходит по часовой стрелке (правый ход спирали), что обусловлено L-аминокислотным составом природных белков. Движущей силой в возникновении α-спиралей (так же как и β-структур) является способность аминокислот к образованиюводородных связей. В структуре α-спиралей открыт ряд закономерностей. На каждый виток (шаг) спиралиприходится 3,6 аминокислотных остатка. Шаг спирали (расстояние вдоль оси) равен 0,54 нм на виток, а на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм. Угол подъема спирали 26°, через 5 витков спирали (18 аминокислотных остатков) структурная конфигурация полипептидной цепи повторяется. Это означает, что период повторяемости (или идентичности) α-спиральной структуры составляет 2,7 нм.

Серповидноклеточная анемия (sickle-cell anemia) - Форма гемоглобинопатии, вызванная хрупкостью эритроцитов, приобретающих характерную серповидную форму и способных закупоривать капилляры. При разрушении эритроцитов содержащийся в них гемоглобин выходит в плазму крови и теряет способность нормально функционировать. Серповидноклеточная анемия – пример селективного преимущества гетерозигот в определенных условиях среды (заболевание широко распространено в некоторых районах Африки; у гетерозигот анемия не наблюдается, но они обладают повышенной устойчивостью к малярии). Серповидноклеточная анемия обусловлена мутацией, приводящей к замене глутаминовой кислоты на валинв бета-цепи гемоглобина (гемоглобин S). Собственно серповидноклеточная анемия имеет место при гомозиготной SS-гемоглобинопатии. Также к серповидноклеточной анемии относят гетерозиготные формы, сочетающие гемоглобин S с гемоглобином F, талассемией и др.




©2015 studopedya.ru Все права принадлежат авторам размещенных материалов.