Белки, свойства белков (денатурация, нативность, изоэлектрическая точка белка, белки-коллоиды) Доменная структура белков. Белки-шапероны

Аминокислоты, строение, классификация. Биологическая роль аминокислот.

Аминокислоты – органические соединения, содержащие в себе сразу же карбоксильные и аминные соединения.

Существуют заменимые и незаменимые (не создаются внутри человеческого организма) аминокислоты. Незаменимые аминокислоты: аргинин, гистидин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, треонин, лизин, триптофан, фенилаланин. Заменимые аминокислоты: аспарагиновая кислота, глутамин, глутаминовая кислота, серин, пролин, аспарагин, цистеин, тирозин, аланин, глицин.

Разделение аминокарбоновых кислот по R-группам: Неполярные (лейцин, изолейцин, валин, аланин, метионин, пролин, фенилаланин, триптофан, глицин), отрицательно заряженные (глутаминовая кислота, аспарагиновая кислота), положительно заряженные (гистидин, аргинин, лизин).

Разделение по функциональным группам: алифатические (моноаминодикарбоновые, амиды моноаминодикарбоновых, моноаминомонокарбоновые, оксимоноаминокарбоновые, серосодержащие, диаминомонокарбоновые), ароматические, гетероциклические.

Аминокарбоновые кислоты (аминокислоты) могут обладать кислотными или основными свойствами. Аминокислоты всасываются из желудочно-кишечного тракта и с кровью поступают во все органы и ткани, где используются для синтеза белков и подвергаются различным превращениям. В крови поддерживается постоянная концентрация аминокислот. Из организма выделяется около 1 г азота аминокислот в сутки. В мышцах, ткани головного мозга и печени содержание свободных аминокислот во много раз выше, чем в крови, и менее постоянно. Концентрация аминокислот в крови позволяет судить о функциональном состоянии печени и почек. Содержание аминокислот в крови может заметно нарастать при нарушениях функции почек, лихорадочных состояниях, заболеваниях, связанных с повышенным содержанием белка. Аминокислоты подразделяются на незаменимые (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин), частично заменимые (аргинин и гистидин) и заменимые (аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин (гликокол), глутамин, глутаминовая кислота, пролин, серин, тирозин, цистеин (цистин)). Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека, но необходимы для нормальной жизнедеятельности. Они должны поступать в организм с пищей. При недостатке незаменимых аминокислот задерживается рост и развитие организма. Оптимальное содержание незаменимых аминокислот в пищевом белке зависит от возраста, пола и профессии человека, а также от других причин. Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека. Многие растения и бактерии могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из простых неорганических соединений. Большинство аминокислот синтезируются в теле человека и животных из обычных безазотистых продуктов обмена веществ и усвояемого азота. Однако 8 аминокислот (валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин) являются незаменимыми, т. е. не могут синтезироваться в организме животных и человека, и должны доставляться с пищей. Суточная потребность взрослого человека в каждой из незаменимых аминокислот составляет в среднем около 1 г. При недостатке этих аминокислот (чаще триптофана, лизина, метионина) или в случае отсутствия в пище хотя бы одной из них невозможен синтез белков и многих других биологически важных веществ, необходимых для жизни.

Белки, свойства белков (денатурация, нативность, изоэлектрическая точка белка, белки-коллоиды) Доменная структура белков. Белки-шапероны

4. Первичная, вторичная структура белков……

Под первичной структурой подразумевают порядок, последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Зная первичную структуру, местоположение каждого остатка аминокислоты, можно точно написать структурную формулу белковой молекулы, если она представлена одной полипептидной цепью. Если в состав белка входит несколько полипептидных цепей, объединенных в одну белковую молекулу посредством дисульфидных связей и нековалент-ных взаимодействий, или если одна полипептидная цепь содержит внутренние дисульфидные связи, то задача определения первичной структуры несколько осложняется, так как необходимо предварительное разъединение этих цепей и связей. Разъединение таких полипептидных цепей производят с помощью денатурирующих агентов (растворы 8М мочевины или 6М гуанидингидрохлорида), разрывающих нековалентные связи. Дисульфид-ные связи разрушают путем окисления или восстановления(надмуравьиной кислотой или β-меркаптоэтанолом соответственно), при этом образуются свободныеполипептиды, содержащие или остатки цистеиновой кислоты, или цистеина:

Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т. е. способ свертывания, скручивания (складывание, упаковка) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конфор-мацию. Процесс этот протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре. Подробно изучены две основные конфигурации полипептидных цепей, отвечающих структурным требованиям и экспериментальным данным: α-спирали и β-структуры.

Благодаря исследованиям Л. Полинга наиболее вероятным типом строения глобулярных белков принято считать α-спираль (рис. 1.17). Закручивание полипептидной цепи происходит по часовой стрелке (правый ход спирали), что обусловлено L-аминокислотным составом природных белков. Движущей силой в возникновении α-спиралей (так же как и β-структур) является способность аминокислот к образованиюводородных связей. В структуре α-спиралей открыт ряд закономерностей. На каждый виток (шаг) спиралиприходится 3,6 аминокислотных остатка. Шаг спирали (расстояние вдоль оси) равен 0,54 нм на виток, а на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм. Угол подъема спирали 26°, через 5 витков спирали (18 аминокислотных остатков) структурная конфигурация полипептидной цепи повторяется. Это означает, что период повторяемости (или идентичности) α-спиральной структуры составляет 2,7 нм.

Серповидноклеточная анемия (sickle-cell anemia) - Форма гемоглобинопатии, вызванная хрупкостью эритроцитов, приобретающих характерную серповидную форму и способных закупоривать капилляры. При разрушении эритроцитов содержащийся в них гемоглобин выходит в плазму крови и теряет способность нормально функционировать. Серповидноклеточная анемия – пример селективного преимущества гетерозигот в определенных условиях среды (заболевание широко распространено в некоторых районах Африки; у гетерозигот анемия не наблюдается, но они обладают повышенной устойчивостью к малярии). Серповидноклеточная анемия обусловлена мутацией, приводящей к замене глутаминовой кислоты на валинв бета-цепи гемоглобина (гемоглобин S). Собственно серповидноклеточная анемия имеет место при гомозиготной SS-гемоглобинопатии. Также к серповидноклеточной анемии относят гетерозиготные формы, сочетающие гемоглобин S с гемоглобином F, талассемией и др.

Поиск по сайту: