Свойства аминокислот. Хроматографические методы

1. Основные вопросы темы:

1. Номенклатура, классификация аминокислот.

2. Стереоизомерия. D- и L- аминокислоты.

3. Химические свойства аминокислот как бифункциональных соединений.

а) кислотно-основные;

б) реакции СООН - группы;

в) реакции NH₂ - группы.

4. Биологически важные реакции аминокислот: переаминирование, дезаминирование, декарбоксилирование, образование пептидов.

5. Аналитические реакции аминокислот.

6. Пептиды. Основные стадии синтезов пептидов.

7. Строение пептидной связи. Качественная реакция на пептидную связь.

8. Уровни структуры белка.

9. Ионообменная и гельхроматография, масс-спектрометрия -методы исследования аминокислот, пептидов,белков

10. Электрофорез-применение для разделения биополимеров.

2. Задания на самоподготовку (Обязательное домашнее задание)_

1. Напишите структурные формулы и назовите аминокислоты :триптофан,гистидин ,глютаминовая кислота ,аспарагиновая кислота ,аргинин

2. Напишите формулы аминокислот :2- амино- 3- метилбутановая ,3- аминопропановая ,4- аминобутановая ,2- амино- 4- метилпентановая ,2- амино- 3-фенилпропановая

3. Какое из приведенных соединений имеет оптические изомеры и почему ?

NН₂-СН₂-СН₂-СООН , СН₃-СН₂-СНNН₂-СООН

4. Получите аланин из пропановой кислоты

5. С помощью химических реакций докажите , что аминокислота валин обладает амфотерными свойствами

6. Какая реакция среды (кислая ,щелочная ,нейтральная )будет при растворении в воде валина ,лизина ,аспарагиновой кислоты

7. Напишите уравнения реакций метионина с 1) этанолом 2) аммиаком 3) ацетилхлоридом 4)азотистой кислотой 5)PCI₅ 6) углекислым газом. Назовите полученные соединения. Каково значение этих реакций?

8. Напишите уравнение реакции глицина с формальдегидом ? Как меняются амфотерные свойства данной аминокислоты ? Где используется эта реакция?

9. Напишите уравнения реакций изолейцина с 2,4 –динитрофторбензолом и нингидрином. Каково значение этих реакций ?

10. Имеются α,β,γ –аминопроизводные масляной кислоты .Какими химическими реакциями их можно различить ? Назовите продукты реакций .

11. Какое соединение образуется при действии на цистеин окислителя

12. Напишите реакции декарбоксилирования гистидина, серина, лизина. Назовите полученные продукты и укажите их биологическую роль.

13. Какие продукты получатся при переаминировании L –изолейцина с α –кетоглутаровой кислотой ?

14. Проведите последовательное превращение триптофана в серотонин .Каково биологическое значение данного соединения ?

15. Определите, к какому электроду при электрофорезе будут перемещаться аспарагиновая кислота (рI= 3,0), если она помещена в буферный раствор с а) рН=7,2, б) рН=10 в) рН=2,0, г) рН=3,0

16. Напишите формулы пептидов : а) глицил –аргинил –триптофан б) валин –серил –глютаминовая кислота–тирозил .Отметьте в полученных соединениях пептидную связь. Какой реакцией можно ее открыть?

17. Осуществите превращения :этен →хлорэтан →пропеновая кислота →αаланин →уксусный альдегид

18. Определите характер среды (кислая ,щелочная ,нейтральная ) в растворе дипептида Мет –Сер

19. Что лежит в основе хроматографического метода? Каковы возможности использования адсорбционной, ионообменной и гельхроматографии для анализа, разделения и идентификации аминокислот, пептидов и белков?

20. Электрофорез, его применение в области биополимеров.

3. Задания для самоконтроля (Тесты включены в коллоквиум)

1. α-аминокислотой является:

1) 2-аминопропановая кислота 2) 3-аминопропановая кислота

3) 4-аминобутановая кислота 4)3-амино-2-фенилпропановая кислота

2. Изолейцин [CH₃-CH₂-CH(CH₃)-CH(NH₂)-COOH] имеет название по номенклатуре ИЮПАК:

1) 2-амино-a-метилпентановая кислота, 2) b-амино-3-метилгексановая кислота,

3) -a-метил-2-аминопентановая кислота, 4) 2-амино-3-метилпентановая кислота

3, Принадлежность α-аминокислот к L-ряду определяется:

1) наличием в структуре ароматического кольца

2) положением аминогруппы слева

3) наличием в структуре недиссоциирующего радикала

4) положением NH₂ группы справа

4. Природные α-аминокислоты:

1) принадлежат к D-ряду 2) являются рацемической смесью

3) принадлежат к L-ряду 4) являются смесью L-и D-аминокислот,

5.α-аминокислота тирозин относится к:

1) ароматическим с неполярным радикалом 2) алифатическим с неполярным радикалом

3) ароматическим с полярным радикалом 4) алифатическим с неполярным радикалом

6. Аминокислота фенилаланин [С₆Н₅-СН₂-СН(NH₂)-COOH] относится к аминокислотам с:

1) ароматическим с неполярным радикалом, 2) алифатическим с неполярным радикалом,

3)ароматическим с полярным радикалом, 4) алифатическим с полярным радикалом

7. Кислыми называют аминокислоты:

1) имеющие в радикале дополнительную группу -NH₂,

2) имеющие в радикале дополнительную группу -СООН,

3) имеющие в радикале группу -СНО,

4) имеющие в радикале группу –NO₂

8. Основные a-аминокислоты имеют изоэлектрические точки:

1) меньше 7 (pI<7) 2) больше 7 (pI>7)

3) равные 7 (pI=7) 4) больше 8 (pI>8)

9.Амфотерность аминокислот проявляется во взаимодействии с:

1) минеральными основаниями и основными оксидами

2) минеральными кислотами и кислотными оксидами

3) минеральными кислотами и основаниями

4) хлоридом аммония и сульфатом аммония

10. В растворе фенилаланина с рН=рI существует в виде:

1) биполярного иона 2) катиона

3) аниона 4) нейтральной молекулы

11. К какому электроду будет перемещаться аминокислота лизин в буферном растворе с рН=10,4, если её изоэлектрическая точка рI=9,8

1) к катоду 2) к аноду 3) останется на старте

12. К какому электроду будет перемещаться аминокислота аргинин в буферном растворе с рН=7,5 , если её изоэлектрическая точка рI = 10,8?

1) к катоду, 2) к аноду, 3) останется на старте

13. Тестовой специфической реакцией на все α-аминокислоты является реакция с:

1) азотной кислотой (ксантопротеиновая) 2) НNO₂ 3) Pb(OH)₂

4) с нингидрином с образованием продукта, окрашивающего раствор в синий цвет

14. Качественной реакцией на пептидную связь является реакция с:

1) НNO₂ 2) 2,4-динитрофторбензолом (ДНФБ)

3) Сu(OH)₂ 4) NaHCO₃

15. N-концевые аминокислоты в пептидах и белках можно определить с помощью реагента:

1) 2,4-динитрофторбензол (с последующим гидролизом и анализом образовавшихся веществ)

2) НNO₃ 3) нингидрина 4) НNO₂

16. Реакция с азотистой кислотой применяется для качественного и количественного определения:

1) карбоксильных групп в аминокислоте 2) - ОН групп в радикале

3) определения пептидной связи 4) аминогрупп

17. Ксантопротеиновая реакция – это:

1) качественная реакция на ароматическое кольцо (+HNO₃),

2) реакция с 2,4-динитрофторбензолом (ДНФБ),

18. Какое вещество получается при декарбоксилировании α-аминопропановой кислоты (аланина) :

1) этанол 2) этиламин

3) глицин 4) коламин

19. Какое вещество получается при нагревании β-аминопропановой кислоты:

1) пропеновая кислота 2) пропандиовая кислота

3) пропанол 4) 3-аминопропанол

20. Какое вещество образуется при нагревании a-аминопропановой кислоты (аланина):

4) пропановая кислота

21. Какое вещество образуется при нагревании g-аминобутановой кислоты:

1) бутановая кислота, 2) 1-аминопропан,

22. Защита аминогруппы при синтезе пептидов и белков осуществляется с помощью реакции:

1) дезаминирования 2) декарбоксилирования 3) с HNO₂ г)N-ацилирования:

23. Защита карбоксильной группы при синтезе пептидов и белков может осуществляться с помощью реакции:

1) с формальдегидом 2) с HNO₂

3) образования сложных эфиров 4) с 2,4-динитрофторбензолом

в) реакция аминокислоты с NaHCO₃, г) реакция с нингидрином

24.Хроматография,основанная на различии в размерах или массе молекул-это

1)адсорбционная 2)распределительная

3)ионообменная 4)гельхроматография

25. Газовая, газожидкостная,и жидкостная хроматография-такое деление основано

1)на различном характере фаз, с помощью которых производится разделение

2) на механизме процесса разделения

3) применяемой технике разделения

4) на движении заряженных частиц разделяемых веществ в электрическом поле.