Классификация ферментов.

Классификация ферментов базируется на типичных реакциях, которые они катализируют. В соответствии с этим все ферменты разделяют на следующие шесть классов: оксидоредуктазы, трансфе-разы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы.

Оксидоредуктазы — ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции. Из этих ферментов большую роль играют дегидрогеназы, катализирующие реакции дегидрирования — отнятия и присоединения водорода в различных органических соединениях. Это двухкомпонентные ферменты, в которых коферментом чаще являются пиридиннуклеотиды и флавиновые соединения.

Из пиридиннуклеотидов в анаэробных дегидрогеназах содержатся никотинамидадениндинуклеотид (НАД) и никотинамиддинукле-отидфосфат (НАДФ) и соответственно их восстановленные формы НАДН2 и НАДФН2. Окисленные и восстановленные формы обоих коферментов могут взаимно превращаться одна в другую и служить как донорами, так и акцепторами водорода. В этих дегидрогеназах акцептором водорода могут быть не только другой кофермент, но и хиноноподобные соединения.

В аэробных дегидрогеназах коферментом являются флавиновые нуклеотиды — флавинмононуклеотид (ФМН) и флавинаденинди-нуклеотид (ФАД), способные отнимать и передавать водород кислороду воздуха, фенолоксидазной и цитохромной системам. Некоторые флавопротеиды содержат ионы железа, меди, молибдена и других металлов.

Аэробные дегидрогеназы, для которых единственным акцептором водорода служит молекулярный кислород, называются оксида з а м и. Отнимая водород от окисляемого субстрата и передавая его кислороду воздуха, оксидазы могут образовывать воду или перекись кислорода. Из оксидаз важную роль играют полифенолокси-даза и глюкозооксидаза, окисляющие соответственно полифенольные соединения (например, пирокатехин в хинон) и глюкозу в глю-коновую кислоту.

Лишь немногие дегидрогеназы способны передавать водород непосредственно кислороду воздуха. Роль посредника выполняет ци-тохромная система, с помощью которой и завершается биологическое окисление.

К оксидоредуктазам относятся также пероксидаза и каталаза. Первая катализирует окисление органических соединений перокси-дом водорода или органическими пероксидами, вторая — разложение пероксида водорода на воду и молекулярный кислород. Оба фермента двухкомпонентны, активной группой в них является гематин, содержащий трехвалентное железо.

Трансферазы — ферменты, катализирующие перенос отдельных радикалов, частей молекул и даже целых молекул от одних соединений к другим. Они участвуют в многочисленных реакциях обмена веществ.

Гидролазы — ферменты, катализирующие процессы как катаболизма, так и анаболизма. В первом случае процесс сопровождается присоединением воды, во втором — ее выделением. Гидролазы — однокомпонентные ферменты.

Эстеразы — ферменты, катализирующие реакции расщепления и синтеза сложных эфиров, например жиров (липазы), сложных эфиров фосфорной кислоты (фосфатазы), нуклеотидов (нуклеоти-дазы) и др.

Карбогидразы — ферменты, катализирующие гидролиз и синтез гликозидов и сахаридов. Действие карбогидраз направлено на связь —С—О—С— Карбогидразы разделяются на олигазы и полиазы. 1 Так как под действием декстриназы эта связь нарушается с освобождением фосфорной кислоты, то логично было заключить, что фермент является фосфатазой. В зерновом крахмала фосфор химически не связан с ним, однако этот фермент катализирует разрыв а-1,6-глюкозидных связей и относится к типу карбогидраз.

Из ферментов микробного происхождения, катализирующих разрыв а-1,6-глюкозидных связей в крахмале, известны пуллуланаза, обнаруженная в бактериях Aerobacter aerogenes. При добавлении его к ферментам солода крахмал полностью гидролизуется.

Глюкоамилаза (КФ 3.2.1.3; синонимы — амилоглюкозидаза, у-амилаза, така-амилаза в Asp. oryzae), содержащаяся в плесневых грибах, катализирует разрыв а-1,4- и а-1,6-глюкозидных связей в крахмале, панозе, изомальтозе и связей а-1,3 в нигерозе. При катализе этим ферментом от нередуцирующих концов амилозы и амило-пектина последовательно отщепляются остатки глюкозы, являющейся конечным продуктом гидролиза.

Целлюлаза и гемицеллюлазы .катализируют гидролиз соответственно целлюлозы и гемицеллюлоз до декстринов и олигосахаридов. Пектиназа катализирует гидролиз пектиновых веществ. Пекти-наза — собирательное название группы ферментов, основными из которых являются три: пектинэстераза, катализирующая разрыв сложных эфирных связей в пектине; полигалактуроназа, катализирующая разрыв галактуронидных связей в пектине и других полига-лактуронидах; пектинлиаза, катализирующая разрыв галактуронидных связей путем трансилиминирования. Таким образом, из пек-тиназ только полигалактуроназа, и то условно, может быть отнесена к карбогйдразам.

Протеазы (пептидгидролазы) катализируют гидролитическое расщепление белков и полипептидов, т. е. разрыв связи —СО—NH—. Обычно протеазы разделяют на протеиназы и пеп-тидазы, из которых первые катализируют расщепление белков, вторые — расщепление полипептидов и дипептидов. Однако такие протеиназы, как папаин и некоторые другие, гидролизуют пептидные связи не только в белках, но и в различных пептидах.

Амидазы катализируют гидролиз амидов: уреаза — мочевину до аммиака, углекислоты и воды; аспарагиназа и глютаминаза — аспа-рагин и глютамин до аммиака и соответствующей аминокислоты.

Лиазы являются катализаторами отщепления от субстратов негидролитическим путем определенных групп с образованием двойной связи или с присоединением группы к двойной связи. Одни из них катализируют отщепление воды, другие — углекислоты или аммиака. Фермент альдолаза катализирует расщепление фруктозо-дифосфата на две молекулы фосфотриоз. Мнегие из них принимают участие в реакциях цикла Кребса.

Изомеразы служат катализаторами изомеризации различных органических соединений и играют важную роль в обмене веществ.

Лигазы (синтазы) катализируют соединение двух молекул, сопровождающееся расщеплением пирофосфатной связи в АТФ или в другом нуклеозидтрифосфате.

Поиск по сайту: