Вплив рН на активність ферментів

Механізми дії ферментів

Ферменти збільшують швидкості біохімічних реакцій, які вони каталізують, у 108-1020 разів; при відсутності ферменту будь-яка метаболічна реакція практично не відбувається. Відомо, що константа швидкості хімічної реакції залежить від її енергії активації та температури.

Під енергією активації в хімічній термодинаміці розуміють додаткову енергію, необхідну для переходу молекул у перехідний (активований) стан, який передує їх перетворенню в продукти реакції.

Зниження енергії активації біохімічної реакції і, як результат, високої каталітичної ефективності ферментів досягають за рахунок взаємодії субстратів із певними ділянками ферментної молекули (активними, або каталітичними центрами), що супроводжується зближенням та орієнтацією відповідних хімічних груп субстратів і створює стеричні умови, необхідні для реалізації специфічних актів каталізу.

Активний центр - ділянка молекули ферментного білка, що взаємодіє із субстратом під час ферментативної реакції і необхідна для перетворення субстрату в каталітичному процесі.

Він формується з певних ділянок поліпептидного ланцюга, що просторово зближені за рахунок унікальної тривимірної конформації ферментного білка.

До складу активних центрів різних ферментів входять радикали певних амінокислотних залишків, головним чином ОН-групи серину, треоніну та тирозину, імідазольне кільце гістидину, SН-група цистеїну, СООН-групи дикарбонових амінокислот, NН3+-групи аргініну та лізину. В утворенні активних центрів беруть участь також кофактори даного ферменту: простетичні групи, іони металів .

Механізми каталітичної дії ацетилхолінестерази

Ацетилхолінестераза (КФ 3.1.1.1) - фермент, що розщеплює гідролітичним шляхом молекулу нейромедіатора ацетилхоліну. Ацетилхолінестераза також належить до гістидин-серинових гідролаз і здійснює гідролітичне розщеплення субстрату з проміжним утворенням ацетильованого за залишком серину ферменту. Разом із тим, до активного центру ацетилхолінестерази входить гідроксильна група тирозину, що, виконуючи функцію лужного каталізатора, сприяє гідролізу ацетилованого серину та регенерації вихідної структури активного центру ферменту.

Кінетика ферментативних реакцій. Інгібітори ферментів

Ферментативна кінетика є розділом хімічної кінетики, що займається вивченням впливу різних хімічних та фізико-хімічних факторів на швидкість реакцій.

Вона вивчає, зокрема, залежність швидкостей ферментативних реакцій від концентрацій ферменту, субстрату, рН та температури середовища, дії активаторів та інгібіторів.

Залежність швидкості реакції від концентрації ферменту та субстрату

Концентрації ферменту та субстрату є величинами, що найчастіше змінюються в умовах будь-якої біохімічної ферментативної реакції.

Цілком зрозуміло, що швидкість ферментативної реакції буде прямо пропорційно залежати від концентрації ферменту, а саме збільшення в клітині рівня певного ферментного білка повинно супроводжуватися зростанням швидкості реакції, що каталізується цим ферментом.

Складнішою є залежність швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату. Графічно ця залежність зображується гіперболою, ця залежність має складний характер: при низьких концентраціях субстрату швидкість реакції прямо пропорційна його концентрації (реакція першого порядку), а при високих концентраціях досягається ефект насичення, тобто незалежність.

Вплив рН на активність ферментів

Кожен фермент має свій рН-оптимум, тобто значення рН середовища, при якому його каталітична активність максимальна. "Дзвоноподібна" залежність активностей ферментів від змін рН визначається їх білковою природою, зсувами в дисоціації іоногенних груп та (при екстремальних значеннях рН) розвитком кон-формаційних змін молекул.

Більшість внутрішньоклітинних та тканинних ферментів організму людини найактивніші в нейтральному, слаболужному або слабокислому середовищі (зазвичай у межах рН між 5,0 та 9,0). Ферментами з оптимумами при екстремальних значеннях рН є пепсин (рН = 1-2) і аргіназа (рН = 10-11).

Поиск по сайту: