Ензими: структура, властивості, кінетика

I. ТЕСТИ ВИХІДНОГО РІВНЯ ЗНАНЬ

1. Що таке ферменти?

А. Структурні компоненти біомембран

В. Біокаталізатори білкової природи

С. Неорганічні каталізатори

D. Мікроелементи, що підвищують швидкість хімічних реакцій

Е. Органічні сполуки небілкової природи

2. За хімічною природою ферменти є:

А. Нуклеїновими кислотами

В. Ліпідами

С. Полісахаридами

D. Поліпептидами

Е. Вітамінами

3. Для ферментів і неорганічних каталізаторів спільними властивостями є:

А. Залежність від рН середовища

В. Каталіз лише термодинамічно можливих реакцій

С. Специфічність дії

D. Залежність від кількості субстрату

Е. Залежність від дії ефектора

4. З перерахованих нижче властивостей ферментам є притаманними наступні:

А. Низька молекулярна маса

В. Термолабільність

С. Люмінесценція

D. Стійкість до впливу солей важких металів

Е. Термостабільність

5. Коферментом називають:

А. Білкову частину молекули ферментів

В. Неактивну форму ферментів

С. Активний центр ферментів

D. Небілковий компонент ферментів

Е. Алостеричний центр ферментів

6. Функції ферментів пов’язані з:

А. Зміщенням рівноваги хімічних реакцій

В. Прискоренням хімічних реакцій

С. Сповільненням хімічних реакцій

D. Пониженням температурного оптимуму хімічних реакцій

Е. Нейтралізацією продуктів хімічних реакцій

7. Роль активного центру полягає у:

А. Регуляції активності ферментів

В. Прикріпленні ферментів до мембран

С. Зв’язуванні і перетворенні субстратів

D. Взаємодії ферментів між собою

Е. Зв’язуванні алостеричних ефекторів

8. Активний центр ферменту представляє собою:

А. Місце приєднання алостеричного ефектора

В. Частину молекули, яка легко відщеплюється від апоферменту

С. Частину молекули ферменту, яка зв'язується з субстратом і забезпечує

подальше його перетворення

D. Небілковий компонент

Е. Будь-яку частину поліпептидної структури ферменту

9. Що відбувається з ферментами за умов високої температури?

А. Гідроліз

В. Денатурація

С. Утворення фермент-субстратного комплексу

D. Блокування активного центру

Е. Порушення первинної структури

10. Як називаються ферменти, що каталізують одну й ту саму реакцію, але відрізняються первинною структурою, фізико-хімічними властивостями?

А. Ізоферменти

В. Апоферменти

С. Коферменти

D. Холоферменти

Е. Проферменти

11. Яке явище лежить в основі механізму дії ферментів?

А. Утворення фермент-субстратного комплексу

В. Зближення груп, що входять до активного центру ферментів

С. Зміна просторової конфігурації

D. Зниження електричного заряду ферменту

Е. Гідроліз ферменту

12. Константа Міхаеліса дорівнює концентрації субстрату, при якій швидкість реакції дорівнює:

А. Максимальній

В. Мінімальній

С. Половині максимальної

D. Половині мінімальної

Е. Третині максимальної

13. Пригнічення швидкості ферментативної реакції при надмірній концентрації субстрату пов’язане з:

А. Блокуванням алостеричного центра

В. Денатурацією ферменту

С. Насиченням алостеричних центрів

D. Насиченням активного центру

Е. Підвищенням температури середовища

14. Конкурентні інгібітори – це речовини, які:

А. Прискорюють швидкість реакції

В. Внаслідок структурної подібності конкурують зі субстратом за активний

центр

С. Не впливають на швидкість ферментативної реакції

D. Не мають структурної подібності зі субстратом ферментативної реакції

Е. Руйнують структуру молекули ферменту

15. Який механізм інгібування синтезу фолієвої кислоти сульфаніламідними препаратами?

А. Конкурентний

В. Незворотній

С. Денатурація ферментів

D. Неконкурентний

Е. Зв’язування з алостеричними центрами ферментів

16. Вказати речовини, що активують перетворення пепсиногену на пепсин:

А. Ентерокіназа

В. НСl

С. NaCl

D. АТФ

Е. Жовчні кислоти

17. Вкажіть, який тип інгібування спостерігається при застосуванні інгібітора ацетилхолінестерази – прозерину:

А. Конкурентне

В. Зворотне

С. Неконкурентне

D. Безконкурентне

Е. Алостеричне

18. Конкурентними інгібіторами сукцинатдегідрогенази є:

А. Сукцинат

В. Аланін

С. Малонат

D. Фумарат

Е. a-Кетоглутарат

19. Пептидази каталізують розщеплення:

А. Ліпідів

Б. Нуклеїнових кислот

В. Полісахаридів

D. Поліпептидів

Е. Олігосахаридів

20. До пептидаз належать наступні ферменти:

А. Уреаза

В. АТФаза

С. РНК-полімераза

D. Амілаза

Е. Трипсин

21. Трипсин відноситься до класу ферментів:

А. Лігаз

В. Ліаз

С. Трансфераз

D. Оксидоредуктаз

Е. Гідролаз

22. До класу гідролаз належать:

А. Амілаза

В. Рибонуклеаза

С. Пепсин

D. Ліпаза

Е. ДНК-полімераза

23. До складу НАД-залежних дегідрогеназ входить:

А. Вітамін В2

В. Вітамін В6

С. Вітамін РР

D. Вітамін С

Е. Вітамін В12

24. До піридинзалежних дегідрогеназ належать ферменти, у яких під час каталізу відбувається відновлення:

А. ФАД

В. Вітаміну В₁

С. НАД⁺

D. ФМН

Е. Вітаміну С

25. Катал – одиниця активності ферменту, яка виражає:

А. Кількість ферменту, що каталізує перетворення 1 мкмоля субстрату за 1

хвилину

В. Кількість ферменту, що каталізує перетворення 1 мкмоля субстрату за 1

секунду

С. Число одиниць ферментативної активності, що припадає на 1 мг білка

D. Кількість молекул субстрату, що перетворюється однією молекулою

ферменту за хвилину

Е. Кількість ферменту, що каталізує перетворення 1 моля субстрату за 1

секунду

Поиск по сайту: