Кортекс (волокнистый слой)

Химическое строение кератина и физические свойства волос :

Среди основных параметров волос стоит выделить его длину, толщину, эластичность, прочность(растяжимость), пористость(способность впитывать влагу), электростатичность , кислотно-щелочной баланс( рH).

Химическое строение и свойства кератина :
Из 20 аминокислот, существующих в природе, в кератине представлены 18, значительную часть которых составляют серосодержащие аминокислоты (цистеин и метионин). В состав кератина входят 2 аминокислоты, содержащие серу, – метионин и цистеин. Эти аминокислоты метаболически тесно связаны между собой. Цистеин и метионин необходимы для синтеза кератина – основного белка волосяного стержня.
Метионин
Метионин – незаменимая аминокислота, то есть не синтезируется в организме человека. Поэтому метионин должен постоянно поступать в организм вместе с пищей. Метионин – «стартовая» аминокислота при синтезе всех без исключения белков на рибосомах – является основным фактором, обеспечивающим нормальный запуск процессов белкового синтеза. L – метионин основной донор биодоступной серы, поставляет SH-группы, необходимые для синтеза кератина – основного белка волосяного стержня, глутатиона, карнитина, фосфолипидов и других важнейших веществ. Метионин является источником серы при биосинтезе цистеина, который также участвует в синтезе кератина.

Цистин ( Цистеин-дипептид цистина).
Входит в состав α-кератинов, основного белка ногтей, кожи и волос. Он способствует формированию коллагена, улучшает эластичность и текстуру кожи, ускоряет регенерацию кожи после операций, ожогов.. Цистеин входит в состав и других белков организма, в том числе некоторых пищеварительных ферментов. Цистеин — заменимая аминокислота, которая может синтезироваться в организме из серина с участием метионина как источника серы, а также АТФ и витамина В6. Один из самых мощных антиоксидантов, при этом его антиоксидантное действие усиливается при одновременном приеме витамина С и селена или в сочетании с витамином Е. Цистеин является предшественником глутатиона — вещества, оказывающего защитное действие на клетки. Чем выше содержание цистина в α-кератине, тем крепче и жестче его структура (в панцире черепахи 18 % цистина).
Недавно из волосяного волокна выделена еще одна группа белков, содержащая высокий процент аминокислот тирозина и глицина. Это небольшие пеп­тиды, молекулярная масса которых не превышает 10000, отличающиеся незначительным количеством лизина, гистидина, изолейцина, глутаминовой кислоты и не содержащие метионина. На основании анализа диффракции рентгеновских лучей предполагают, что эти белки являются составной частью нефибриллярного матрикса и имеют прямое отношение кпластичности волосяного волокна .
Наиболее характерной особенностьюкератина волос является высокое содержание серы / 2-5 %/, которая почти полностью входит в состав цистина /лишь незна­чительная часть ее находится в виде метионина/ Кератины — особый тип фибриллярных белков, так как полипептидные цепи в них не сворачиваются в глобулы (шары), а остаются в виде линейных цепей, группируясь в протяженные волокна. Кератин — это система межклеточных фибриллярных протеинов, стабилизированных дисульфидными мостиками. Кератин делится на высокосульфидный («твердый»), встречающийся в волосах, рогах, копытах, и низкосульфидный («мягкий»), характерный для наружного слоя эпидермиса.

В зависимости от особенностей вторичной структуры белка ( пространственная форма молекулы )кератины подразделяются на α- и β-кератины.

α-Кератины. Служат основой для волос, шерсти, перьев, ногтей, когтей, рогов, копыт, панциря

черепахи. Вторичная структура — правая α-спираль. Синтезируемый α-кератин образует фибриллы, которые заполняют всю клетку.

Рисунок 1 —Строение главной молекулярной связи цепи α-кератина.

Рисунок 2 —Строение цепей и водородные связи β-кератина.
Рентгенографические исследования и изучение упругих свойств кератина позволили установить, что он может существовать в трех формах: α-, β- и сверхсокращенной, которые прежде всего различаются длиной цепи, выражающейся соотношеним 50: 100:33. Кератин шерсти в нативном состоянии имеет α-форму.Строение главных молекулярных цепей α-кератина принимается в виде α-спирали (рисунок 1). На каждый спиральный виток приходится 3,7 аминокислотных остатка. Ось α-спирали расположена спирально с образованием спиральной спирали или би-спирали.
α-Кератин превращается в β-кератин при растягивании волокна в горячей воде или в атмосфере пара. Сверхсокращенная форма дает дезориентированную рентге­нограмму β-типа. Особенности сверхсокращения изучены мало.

В продольном направлении фибрилла не является однородной: кристаллические зоны чередуются с аморфными. Основой структуры кристаллических зон является α-спираль. Из трех цистиновых остатков, входящих в состав двух параллельно расположенных спиралей, два образуют межцепные дисульфидные связи, а один — внутрицепную связь.В ней чередуются участки, обладающие незначительным развитием поперечных связей, так называемые зоны X, и участки с интенсивным развитием поперечных связей — зоны Y.

Цементирующее вещество, представляющее маточный раствор-матрикс, по своему аминокислотному составу представлено высоким содержанием таких аминокислот, как цистин, метионин, пролин, треонин, серин, и незначительным коли­чеством лейцина, аспарагиновой кислоты, лизина. В поздних стадиях формирования волоса фибриллы образуются из цементирующего вещества, являющегося как бы маточным раствором, из которого возникают фибриллы. Из беспорядочно расположенных и преимущественно глобулярных спиралей образуются α-спирали, соединяющиеся различными поперечными связями в усложненные фибриллярные структуры, которые на некоторых участках имеют повторяющуюся последовательность расположения аминокислотных остатков, создающих кристаллические зоны фибрилл.

Полипептидные спирали цепи цементирующего вещества не упорядоче­ны, имеют преимущественно глобулярную форму и образуют мало межмоле­кулярных связей. Цистиновые остатки в цементирующем веществе распреде­ляются не локализовано, как в кератинах фибрилл, а равномерно и образуют преимущественно внутрицепочечные дисульфидные связи.

Кератины цементирующего вещества отличаются значительно более высокой химической активностью, чем кератины фибрилл. Это объясняется менее интенсивным развитием в них поперечных связей. Химическое взаимодействие в кератинах коркового слоя в первую очередь

осуществляется в цементирующем веществе. В частности, в нем сравнительно легко протекают реакции дисульфидно-сульфгидрильного обмена, которые изменяют характер дисульфидных связей и образовывают новые сульфгидрильные группы. В процессе этих реакций может происходитьактивное взаимодействие между кератинами цементирующего вещества и фибрилл, приводящее к образованию дисульфидных связей между различными гистоструктурными компонентами.

Полипептидные спиральные цепи цементирующего вещества имеют молекулярную массу 3000-10000, неупорядоченное расположение, преимущественно глобулярную форму и образуют небольшое количество межмолекулярных связей. Цистиновые остатки в цементирующем веществе распределяются не локализовано, как в кератинах фибрилл, а равномерно и образуют преимущественно внутрицепочечные дисульфидные связи (рисунок 6). Солевые и водородные связи образуются также в пределах одной цепи, что способствует ее глобулярной конформации (форма молекулы белка ввиде шара).

В кератине цементирующего вещества(матрикс) преобладают основные(щелочные) аминокислотные остатки, в кератине фибрилл — кислотные. Поэтому между кератином фибрилл и цементирующего вещества возможно ионное взаимодействие и даже образование более прочных связей. Кератин микрофибрилл химически менее активен, чем кератин цементирующего вещества.Кератин микрофибрилл более инертен по отношению к влаге, в то время как кератин цементирующего вещества способен энергично сорбиро­вать влагу. Волокнистый(корковый) слой природно состоит из уравновешенного соотношения влаги и протеинов. Это равновесие часто нарушается, например от воздействия тепла, химических процессов (химическая завивка, окрашивание) и тогда волос теряет упругость и его необходимо восстанавливать. Европейские, азиатские и африканские волосы качественно отличаются. Нижестоящая схема поясняет делениена 3 различные географические человеческие группы, согласно соотношению между кератином и влагой.

Европа- Азия- Африка
Кератин:
89% - 95% - 85%
Влага:
10% - 5% - 14%
Минералы:
1% - 1% - 1%
Восстановление. В поврежденных волосах нарушается необходимое равновесие между кератинами и влагой. Единственный путь, чтобы восстановить поврежденные волосы и нарушенный баланс, - это восполнить недостающую составляющую: кератин. Пористые места волос должны заполниться натуральным кератином. Без восполнения кератина фактическое лечение волос практически невозможно.

Благодаря внедренному кератину, волосы становятся объемнее, сильнее и получают большую упругость и эластичность. Как работают большинство косметических продуктов?
+- протеины, в обычном средстве по уходу за волосами, имеют положительный заряд
- - поврежденные волосы заряжены отрицательно
Протеины, в обычном средстве по уходу за волосами, имеют положительный заряд. Напротив, поврежденные волосы заряжены отрицательно. Вследствие этого молекулы протеина работают как магнит. Научно доказано, что только кератин с максимальным весом молекулы 300 может проникать в волосы. К сожалению, кератин, используемый в большинстве косметических марок, имеет больший молекулярный вес. Поэтому, эти молекулы не могут проникать в волосы. Они работают на внешней поверхности волоса, где заполняют пустоты. Вследствие этого волосы легко расчесываются, получают больший блеск и выглядят здоровее. Недостатком является то, что волосы становятся тяжелее и слабее, вследствие этого теряют объем. Поэтому они неэффективны для поврежденных волос. Кроме того, верхний покрывающий косметический слой будет смыт при следующем контакте с шампунем.
Дальнейший решающий аспект для здоровья волос - это уровень pH. Уровень pH указывает кислотность или щелочность измеряемой среды. Величина pH идет от 0 до 14, причем pH-7 считается нейтральным. Естественная уровень pH для волос и кожи находится между 4,5 и 5,5. При этой значение pH волосы более здоровы, они имеют оптимальную энергию, блеск и эластичность. Кожа нежнее всего при этих показателях. РH продуктов совпадает с естественным уровнем pH волос и кожи. Таким образом восстанавливающее действие косметических продуктов проявляется максимально.

Сложный композиционный состав белкового субстрата, чрезвычайно тонкая и сложная надмолекулярная и морфологическая организация волоса обусловливают возможность высоких обратимых деформаций при изменении влагосодержания. При этом изменяется также плотность волокна:

При увеличении влажности волоса до 5-7% происходит экстремальное увеличение его плотности, что обусловлено гидратацией пептидных и других полярных групп полимерного субстрата. При большем содержании воды в кератине развиваются пластификационные процессы, ослабляющие межмолекулярные контакты и повышающие сегментальную подвижность полипептидных цепей. Если бы кератин был представлен в полимерном субстрате только одним типом вторичной структуры - α-спиралью, - то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Но макромолекулы белка включают и участки статистических клубков, а также складчатые β-структуры (правда, доля последних невелика).
Облегчение конформационных переходов при увлажнении полимерного субстрата обусловливает усиление тенденции к развертыванию глобулизированных участков белковой макромолекулы вследствие ослабления (из-за гидратации) внутрицепных взаимодействий. Это приводит к самопроизвольному удлинению волокна при увеличении его влажности свыше 5-7%. Равновесное влагопоглощение кератиновых волокон при 25°С достигается через 2-3 мин. Поэтому при изменении влажности воздуха соответственно достаточно быстро изменяется влагосодержание волоса и, как результат, происходит определенное изменение его длины (усадка или удлинение).

В результате химического воздействия, которое может возникнуть в процессе применения некоторых косметических средств, происходит частичный разрыв или перегруппировка одного или нескольких видов связей, т.е. нарушение химической структуры кератина. Это приводит к изменению основных свойств волокон волос.