Помощничек
Главная | Обратная связь


Археология
Архитектура
Астрономия
Аудит
Биология
Ботаника
Бухгалтерский учёт
Войное дело
Генетика
География
Геология
Дизайн
Искусство
История
Кино
Кулинария
Культура
Литература
Математика
Медицина
Металлургия
Мифология
Музыка
Психология
Религия
Спорт
Строительство
Техника
Транспорт
Туризм
Усадьба
Физика
Фотография
Химия
Экология
Электричество
Электроника
Энергетика

Кортекс (волокнистый слой)



Спиралевидная структура (так называемая альфа-структура) цепочки уравновешивается многочисленными водородными связями, которые образуются благодаря взаимному притяжению атомов водорода, расположенных на соседних полипептидных цепях. Это относительно слабые связи, которые легко разрываются в присутствии воды. Так, увлажнение волос приводит к разрыву водородных мостиков и «вытягиванию» альфа-структуры (бета-структура), что в свою очередь ведет к удлинению волоса. Во время сушки волос водородные связи формируются заново, и кератин вновь принимает свою структуру спирали. Например, если волос намочить и накрутить на бигуди, то перегруппировка водородных связей приведет к тому, что высохший волос на какое-то время будет сохранять форму бигуди, образуется завиток.  

Три аминокислотные спирали переплетаясь между собой и навиваясь друг на друга формируют суперспирализованную протофибриллу волоса, которая, таким образом, представляет собой трехжильный витой «шнур». По некоторым данным, волос состоит из 40 миллионов таких элементарных волокон.

Сцепление трех соседних элементарных волокон (альфа-спиралей) обеспечивается поперечными, а именно, дисульфидными связями (или дисульфидными мостами), которые являются отличительной чертой роговидных структур. Это ковалентные связи через атом серы (– S – S -). Это самые прочные связи, которые могут устанавливаться между полипептидными цепочками.

Дисульфидные мостики в волосе образует серосодержащая аминокислота цистеин. Чем больше цистеина в белке, тем более прочные конструкции получаются из белковых молекул (восстановленные S-S связи (дисульфидные мостики)). На разрыве и последующем восстановлении определенного процента этих связей основан принцип химической завивки волос.

11 протофибрилл свиваясь образуют микрофибриллы, которые сплетаются во все более и более толстые шнуры, называемые макрофибриллами. Каждая макрофибрилла состоит из тысяч микрофибрилл (до 1 миллиона в одном волосе!), скрепленных межфибриллярным веществом (матриксом). Обвиваясь друг вокруг друга, макрофибриллы формируют основные волокна коркового слоя. Кортекс не разваливается на отдельные фибриллы благодаря тому, что среди аминокислот, входящих в состав кератина, содержится цистеин.

Кератиновые микро- и макрофибриллы кортекса состоят из малосернистых кератинов (мягкий кератин). Они скрепляются массой богатых серой белков матрицы. Матрично- волоконная конструкция состоит на 40% из матричного белка и на 60% из спирального (фибриллярного) белка. Такое строение обеспечивает сопротивление волоса растяжению, скручивающим и поперечным напряжениям, подобно железобетонным элементам, применяющимся в строительстве. Между волокнами кератина просачивается протеиновое «цементирующее» вещество, которое придает монолитность всей структуре (выход белка из стержня волоса). Внутри данной конструкции существует много поперечных связей. Длинные полипептидные цепи, расположенные в волокнах коркового слоя волоса параллельно друг другу, связываются между собой, образуя поперечные мостики. Если бы не эти связи, то цепи разошлись бы, и волокно распалось. Именно эти поперечные связи придают кератину его уникальные качества: прочность и эластичность. Кортекс также содержит гранулы пигмента меланина. Гранулы имеют два типа: гладкие, темные гранулы, которые имеют тенденцию регулярно помещаться в пределах коры, и более легкие гранулы, которые беспорядочно рассеяны по всей коре (цвет волос).

 

Содержание пигмента в волосах .

В волосах существуют зерна пигментов всего лишь двух видов - рыжий и чёрный, и от сочетания этих двух цветов, превалирования тех или иных пигментов зависит общий окрас волос.Малое количество, отсутствие, выветривание (вымывание, потеря) пигментов делают волос белым или седым. Седина появляется также из-за образования воздушных пузырьков между отмершими клетками и волокнами волос.Если рассмотреть молекулы эу–меланина под микроскопом, мы увидим три основных цвета: синий, красный, желтый.

Когда мы осветляем волосы, в первую очередь растворяются синие молекулы, они отвечают за глубину и холодность тона. Это самые слабые молекулы. Именно пепельные оттенки быстрее всех вымываются из волоса, так как в основе содержат синий пигмент.Красные молекулы отвечают за яркость и насыщенность цвета. Желтые – самые устойчивые, осветляются плохо, отвечают за яркость цвета.

Фео–меланин, молекула маленького размера, округлой формы желтого и красного цвета. Фео–меланин рассеянный пигмент, более мелкий, он отвечает за фон осветления. Молекулу фео–меланина мы не разрушаем, а осветляем до определенного уровня и проводим нейтрализацию нежелательных оттенков. Если мы разрушим фео-меланин, то разрушим структуру волоса. Вне зависимости от цвета волос под действием солнца происходит их обесцвечивание за счет фотозависимой деградации аминокислот, у брюнетов – цистина, тирозина и триптофана, а у блондинов – гистидина, лизина и пролина. Эу-меланин в волосах брюнетов определяет их большую устойчивость к повреждающему действию солнечных лучей, а продукты распада серосодержащих аминокислот под действием солнца придают волосам желтоватый или коричневатый оттенок. В волосяных фолликулах рыжеволосых и светловолосых людей вырабатывается преимущественно фео-меланин, который практически не обеспечивает необходимую степень фотозащиты: под действием не только ультрафиолета, но даже видимого света он разрушается, и образуются супероксиды, обладающие отбеливающими свойствами. Молекула меланина может измениться под действием сильного окисления или концентрированными щелочными растворами. Активное образование пигмента происходит в фазу анагена, однако с возрастом этот процесс замедляется и волосы седеют.

 

Химическое строение кератина и физические свойства волос :

Среди основных параметров волос стоит выделить его длину, толщину, эластичность, прочность(растяжимость), пористость(способность впитывать влагу), электростатичность , кислотно-щелочной баланс( рH).

Химическое строение и свойства кератина :
Из 20 аминокислот, существующих в природе, в кератине представлены 18, значительную часть которых составляют серосодержащие аминокислоты (цистеин и метионин). В состав кератина входят 2 аминокислоты, содержащие серу, – метионин и цистеин. Эти аминокислоты метаболически тесно связаны между собой. Цистеин и метионин необходимы для синтеза кератина – основного белка волосяного стержня.
Метионин
Метионин – незаменимая аминокислота, то есть не синтезируется в организме человека. Поэтому метионин должен постоянно поступать в организм вместе с пищей. Метионин – «стартовая» аминокислота при синтезе всех без исключения белков на рибосомах – является основным фактором, обеспечивающим нормальный запуск процессов белкового синтеза. L – метионин основной донор биодоступной серы, поставляет SH-группы, необходимые для синтеза кератина – основного белка волосяного стержня, глутатиона, карнитина, фосфолипидов и других важнейших веществ. Метионин является источником серы при биосинтезе цистеина, который также участвует в синтезе кератина.

Цистин ( Цистеин-дипептид цистина).
Входит в состав α-кератинов, основного белка ногтей, кожи и волос. Он способствует формированию коллагена, улучшает эластичность и текстуру кожи, ускоряет регенерацию кожи после операций, ожогов.. Цистеин входит в состав и других белков организма, в том числе некоторых пищеварительных ферментов. Цистеин — заменимая аминокислота, которая может синтезироваться в организме из серина с участием метионина как источника серы, а также АТФ и витамина В6. Один из самых мощных антиоксидантов, при этом его антиоксидантное действие усиливается при одновременном приеме витамина С и селена или в сочетании с витамином Е. Цистеин является предшественником глутатиона — вещества, оказывающего защитное действие на клетки. Чем выше содержание цистина в α-кератине, тем крепче и жестче его структура (в панцире черепахи 18 % цистина).
Недавно из волосяного волокна выделена еще одна группа белков, содержащая высокий процент аминокислот тирозина и глицина. Это небольшие пеп­тиды, молекулярная масса которых не превышает 10000, отличающиеся незначительным количеством лизина, гистидина, изолейцина, глутаминовой кислоты и не содержащие метионина. На основании анализа диффракции рентгеновских лучей предполагают, что эти белки являются составной частью нефибриллярного матрикса и имеют прямое отношение кпластичности волосяного волокна .
Наиболее характерной особенностьюкератина волос является высокое содержание серы / 2-5 %/, которая почти полностью входит в состав цистина /лишь незна­чительная часть ее находится в виде метионина/ Кератины — особый тип фибриллярных белков, так как полипептидные цепи в них не сворачиваются в глобулы (шары), а остаются в виде линейных цепей, группируясь в протяженные волокна. Кератин — это система межклеточных фибриллярных протеинов, стабилизированных дисульфидными мостиками. Кератин делится на высокосульфидный («твердый»), встречающийся в волосах, рогах, копытах, и низкосульфидный («мягкий»), характерный для наружного слоя эпидермиса.

В зависимости от особенностей вторичной структуры белка ( пространственная форма молекулы )кератины подразделяются на α- и β-кератины.

α-Кератины. Служат основой для волос, шерсти, перьев, ногтей, когтей, рогов, копыт, панциря

черепахи. Вторичная структура — правая α-спираль. Синтезируемый α-кератин образует фибриллы, которые заполняют всю клетку.

Рисунок 1 —Строение главной молекулярной связи цепи α-кератина.


Рисунок 2 —Строение цепей и водородные связи β-кератина.
Рентгенографические исследования и изучение упругих свойств кератина позволили установить, что он может существовать в трех формах: α-, β- и сверхсокращенной, которые прежде всего различаются длиной цепи, выражающейся соотношеним 50: 100:33. Кератин шерсти в нативном состоянии имеет α-форму.Строение главных молекулярных цепей α-кератина принимается в виде α-спирали (рисунок 1). На каждый спиральный виток приходится 3,7 аминокислотных остатка. Ось α-спирали расположена спирально с образованием спиральной спирали или би-спирали.
α-Кератин превращается в β-кератин при растягивании волокна в горячей воде или в атмосфере пара. Сверхсокращенная форма дает дезориентированную рентге­нограмму β-типа. Особенности сверхсокращения изучены мало.

В продольном направлении фибрилла не является однородной: кристаллические зоны чередуются с аморфными. Основой структуры кристаллических зон является α-спираль. Из трех цистиновых остатков, входящих в состав двух параллельно расположенных спиралей, два образуют межцепные дисульфидные связи, а один — внутрицепную связь.В ней чередуются участки, обладающие незначительным развитием поперечных связей, так называемые зоны X, и участки с интенсивным развитием поперечных связей — зоны Y.

Цементирующее вещество, представляющее маточный раствор-матрикс, по своему аминокислотному составу представлено высоким содержанием таких аминокислот, как цистин, метионин, пролин, треонин, серин, и незначительным коли­чеством лейцина, аспарагиновой кислоты, лизина. В поздних стадиях формирования волоса фибриллы образуются из цементирующего вещества, являющегося как бы маточным раствором, из которого возникают фибриллы. Из беспорядочно расположенных и преимущественно глобулярных спиралей образуются α-спирали, соединяющиеся различными поперечными связями в усложненные фибриллярные структуры, которые на некоторых участках имеют повторяющуюся последовательность расположения аминокислотных остатков, создающих кристаллические зоны фибрилл.

Полипептидные спирали цепи цементирующего вещества не упорядоче­ны, имеют преимущественно глобулярную форму и образуют мало межмоле­кулярных связей. Цистиновые остатки в цементирующем веществе распреде­ляются не локализовано, как в кератинах фибрилл, а равномерно и образуют преимущественно внутрицепочечные дисульфидные связи.

Кератины цементирующего вещества отличаются значительно более высокой химической активностью, чем кератины фибрилл. Это объясняется менее интенсивным развитием в них поперечных связей. Химическое взаимодействие в кератинах коркового слоя в первую очередь

осуществляется в цементирующем веществе. В частности, в нем сравнительно легко протекают реакции дисульфидно-сульфгидрильного обмена, которые изменяют характер дисульфидных связей и образовывают новые сульфгидрильные группы. В процессе этих реакций может происходитьактивное взаимодействие между кератинами цементирующего вещества и фибрилл, приводящее к образованию дисульфидных связей между различными гистоструктурными компонентами.

Полипептидные спиральные цепи цементирующего вещества имеют молекулярную массу 3000-10000, неупорядоченное расположение, преимущественно глобулярную форму и образуют небольшое количество межмолекулярных связей. Цистиновые остатки в цементирующем веществе распределяются не локализовано, как в кератинах фибрилл, а равномерно и образуют преимущественно внутрицепочечные дисульфидные связи (рисунок 6). Солевые и водородные связи образуются также в пределах одной цепи, что способствует ее глобулярной конформации (форма молекулы белка ввиде шара).

В кератине цементирующего вещества(матрикс) преобладают основные(щелочные) аминокислотные остатки, в кератине фибрилл — кислотные. Поэтому между кератином фибрилл и цементирующего вещества возможно ионное взаимодействие и даже образование более прочных связей. Кератин микрофибрилл химически менее активен, чем кератин цементирующего вещества.Кератин микрофибрилл более инертен по отношению к влаге, в то время как кератин цементирующего вещества способен энергично сорбиро­вать влагу. Волокнистый(корковый) слой природно состоит из уравновешенного соотношения влаги и протеинов. Это равновесие часто нарушается, например от воздействия тепла, химических процессов (химическая завивка, окрашивание) и тогда волос теряет упругость и его необходимо восстанавливать. Европейские, азиатские и африканские волосы качественно отличаются. Нижестоящая схема поясняет делениена 3 различные географические человеческие группы, согласно соотношению между кератином и влагой.

Европа- Азия- Африка
Кератин:
89% - 95% - 85%
Влага:
10% - 5% - 14%
Минералы:
1% - 1% - 1%
Восстановление. В поврежденных волосах нарушается необходимое равновесие между кератинами и влагой. Единственный путь, чтобы восстановить поврежденные волосы и нарушенный баланс, - это восполнить недостающую составляющую: кератин. Пористые места волос должны заполниться натуральным кератином. Без восполнения кератина фактическое лечение волос практически невозможно.

Благодаря внедренному кератину, волосы становятся объемнее, сильнее и получают большую упругость и эластичность. Как работают большинство косметических продуктов?
+- протеины, в обычном средстве по уходу за волосами, имеют положительный заряд
- - поврежденные волосы заряжены отрицательно
Протеины, в обычном средстве по уходу за волосами, имеют положительный заряд. Напротив, поврежденные волосы заряжены отрицательно. Вследствие этого молекулы протеина работают как магнит. Научно доказано, что только кератин с максимальным весом молекулы 300 может проникать в волосы. К сожалению, кератин, используемый в большинстве косметических марок, имеет больший молекулярный вес. Поэтому, эти молекулы не могут проникать в волосы. Они работают на внешней поверхности волоса, где заполняют пустоты. Вследствие этого волосы легко расчесываются, получают больший блеск и выглядят здоровее. Недостатком является то, что волосы становятся тяжелее и слабее, вследствие этого теряют объем. Поэтому они неэффективны для поврежденных волос. Кроме того, верхний покрывающий косметический слой будет смыт при следующем контакте с шампунем.
Дальнейший решающий аспект для здоровья волос - это уровень pH. Уровень pH указывает кислотность или щелочность измеряемой среды. Величина pH идет от 0 до 14, причем pH-7 считается нейтральным. Естественная уровень pH для волос и кожи находится между 4,5 и 5,5. При этой значение pH волосы более здоровы, они имеют оптимальную энергию, блеск и эластичность. Кожа нежнее всего при этих показателях. РH продуктов совпадает с естественным уровнем pH волос и кожи. Таким образом восстанавливающее действие косметических продуктов проявляется максимально.

 

Сложный композиционный состав белкового субстрата, чрезвычайно тонкая и сложная надмолекулярная и морфологическая организация волоса обусловливают возможность высоких обратимых деформаций при изменении влагосодержания. При этом изменяется также плотность волокна:

Влажность волокна, % (мас.)
Плотность при 25°С, кг/м3 1403,7 1423,3 1465,8 1462,5 1431,6

При увеличении влажности волоса до 5-7% происходит экстремальное увеличение его плотности, что обусловлено гидратацией пептидных и других полярных групп полимерного субстрата. При большем содержании воды в кератине развиваются пластификационные процессы, ослабляющие межмолекулярные контакты и повышающие сегментальную подвижность полипептидных цепей. Если бы кератин был представлен в полимерном субстрате только одним типом вторичной структуры - α-спиралью, - то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Но макромолекулы белка включают и участки статистических клубков, а также складчатые β-структуры (правда, доля последних невелика).
Облегчение конформационных переходов при увлажнении полимерного субстрата обусловливает усиление тенденции к развертыванию глобулизированных участков белковой макромолекулы вследствие ослабления (из-за гидратации) внутрицепных взаимодействий. Это приводит к самопроизвольному удлинению волокна при увеличении его влажности свыше 5-7%. Равновесное влагопоглощение кератиновых волокон при 25°С достигается через 2-3 мин. Поэтому при изменении влажности воздуха соответственно достаточно быстро изменяется влагосодержание волоса и, как результат, происходит определенное изменение его длины (усадка или удлинение).

В результате химического воздействия, которое может возникнуть в процессе применения некоторых косметических средств, происходит частичный разрыв или перегруппировка одного или нескольких видов связей, т.е. нарушение химической структуры кератина. Это приводит к изменению основных свойств волокон волос.




©2015 studopedya.ru Все права принадлежат авторам размещенных материалов.