Помощничек
Главная | Обратная связь


Археология
Архитектура
Астрономия
Аудит
Биология
Ботаника
Бухгалтерский учёт
Войное дело
Генетика
География
Геология
Дизайн
Искусство
История
Кино
Кулинария
Культура
Литература
Математика
Медицина
Металлургия
Мифология
Музыка
Психология
Религия
Спорт
Строительство
Техника
Транспорт
Туризм
Усадьба
Физика
Фотография
Химия
Экология
Электричество
Электроника
Энергетика

В. Систематическое название



В соответствии с классификацией каждый фермент получил систематическое название, однозначно характеризующее катализируемую им химическую реакцию. Например, D-глицеральдегид-3-фосфат: NAD-оксидоредуктаза (рабочее название - глицеральдегидфосфат дегидрогеназа). Из названия фермента следует, что субстратом этого фермента служит D-глицеральдегид-3-фосфат, тип катализируемой реакции - окислительно-восстановительная в присутствии кофермента NAD+.

В 1972 г. комиссией по номенклатуре биохимических соединений Международного союза теоретической и прикладной химии были предложены "Правила номенклатуры ферментов", имеющие кодовое четырёхзначное цифровое обозначение, где первая цифра обозначает класс фермента, вторая цифра (подкласс) уточняет преобразуемую группировку, третья (подподкласс) - уточняет дополнительных участников реакции (например, донора и акцептора) и четвёртая - порядковый номер фермента в данной подгруппе. Так, фермент малатдегидрогеназа имеет систематическое название L-малат: NAD-оксидоредуктаза и кодовый шифр 1.1.1.38. Шифр означает, что этот фермент относят к первому классу ферментов - оксидоредуктаз, окисляемая группа - гидроксильная группировка (1) в присутствии кофермента NAD+ (1) и порядковый номер фермента в этой подгруппе - 38. Кодовую номенклатуру ферментов в основном используют в научной литературе.

Строение ферментов. Каталитический и регуляторный центры. Взаимодействие ферментов с лигандами. Механизм действия ферментов. Формирование фермент-субстратного комплекса. Гипотеза «ключ-замок» и гипотеза индуцированного соответствия.

По строению ферменты делятся на простые (однокомпонентные) и сложные (двухкомпонентные). Простой фермент состоит только из белковой части; в состав сложного фермента входит белковая и небелковая составляющие. Иначе сложный фермент называют холоферментом. Белковую часть в его составе называют апоферментом, а небелковую - коферментом. Химическая природа коферментов была выяснена в 30-е гг. Оказалось, что роль некоторых коферментов играют витамины или вещества, построенные с участием витаминов В1, В2, В5, В6, В12, Н, Q и др. Особенностью сложных ферментов является то, что отдельно апофермент и кофермент не обладают каталитической активностью.

В составе как простого, так и сложного фермента, выделяют субстратный, аллостерический и каталитический центры.

Каталитический центр простого фермента представляет собой уникальное сочетание нескольких аминокислотных остатков, расположенных на разных участках полипептидной цепи. Образование каталитического центра происходит одновременно с формированием третичной структуры белковой молекулы фермента. Чаще всего в состав каталитического центра простого фермента входят остатки серина, цистеина, тирозина, гистидина, аргинина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.

Субстратный центр простого фермента - это участок белковой молекулы фермента, который отвечает за связывание субстрата. Субстратный центр образно называют "якорной площадкой", где субстрат прикрепляется к ферменту за счет различных взаимодействий между определенными боковыми радикалами аминокислотных остатков и соответствующими группами молекулы субстрата. Субстрат с ферментом связывается посредством ионных взаимодействий, водородных связей; иногда субстрат и фермент связываются ковалентно. Гидрофобные взаимодействия также играют определенную роль при связывании субстрата с ферментом. В простых ферментах субстратный центр может совпадать с каталитическим; тогда говорят об активном центре фермента.

Аллостерический центр представляет собой участок молекулы фермента, в результате присоединения к которому какого-то низкомолекулярного вещества изменяется третичная структура белковой молекулы фермента, что влечет за собой изменение его активности. Аллостерический центр является регуляторным центром фермента.

В сложных ферментах роль каталитического центра выполняет кофермент, который связывается с апоферментом в определенном участке - кофермент связывающем домене. Понятия субстратного и аллостерического центров для сложного фермента и для простого аналогичны.

 




Поиск по сайту:

©2015-2020 studopedya.ru Все права принадлежат авторам размещенных материалов.