Библиографический список. 6. Allmang C., Krol A. Selenoprotein synthesis: UGA does not end the story // Biochimie

1. Бгатов А. В. Биогенная классификация химических элементов // Философия науки.1999. № 2 (6).

2. Болдырев А. А. Na/K-АТФаза – свойства и биологическая роль // Соросовский образовательный журнал. 1998. № 4. С. 2−9.

3. Гусев Н. Б. Внутриклеточные Са-связывающие белки. Часть 2. Структура и механизм функционирования // Соросовский образовательный журнал.1998. № 5. С. 10−16.

4. Супероксиддисмутаза. http: //ru.wikipedia.org

5. Филиппов П. П. Как мы видим // Соросовский образовательный журнал. 2000. Т. 6. С. 18−25.

6. Allmang C., Krol A. Selenoprotein synthesis: UGA does not end the story // Biochimie. 2006. Vol. 88. P. 1561–1571.

7. Ash D. E. Structure and Function of Arginases // J. Nutr. 2004. Vol. 134. P. 2760S–2764S.

8. Auld D. S. The ins and outs of biological zinc sites // Biometals. 2009. Vol. 22. P. 141–148.

9. Barber J. Photosynthetic generation of oxygen // Phil. Trans. R. Soc. B. 2008. Vol. 363. P. 2665–2674.

10. Barney B. M., Lee H.-I., Dos Santos P. C., Hoffman B. M., Dean D. R., Seef L. C. Breaking the N₂ triple bond: insights into the nitrogenase mechanism // Dalton Trans. 2006. P. 2277–2284.

11. Barynin V. V., Whittaker M. M., et al Crystal structure of manganese catalase from Lactobacillus plantarum // Structure. 2001. Vol. 9. P. 725–738.

12. Bastien J., Rochette-Egly C. Nuclear retinoid receptors and the transcription of retinoid-target genes // Gene. 2004. Vol. 328. P. 1 –16.

13. Capozzi F., Casadei F., Luchinat C. EF-hand protein dynamics and evolution of calcium signal transduction: an NMR view // J. Biol. Inorg. Chem. 2006. Vol. 11. P. 949–962.

14. Chelikania P., Fitab I., Loewena P. C. Diversity of structures and properties among catalases // Cell. Mol. Life Sci. 2004. Vol. 61. P. 192–208.

15. De la Vieja A., Dohan O., Levy O., Carrasco N. Molecular analysis of the sodium/iodide symporter: impact on thyroid and extrathyroid pathophysiology // Physiol. Rev. 2000. Vol. 80. P. 1083−1105

16. Edens W. A., Sharling L., et al Tyrosine cross-linking of extracellular matrix is catalyzed by Duox, a multidomain oxidase/peroxidase with homology to the phagocyte oxidase subunit gp91phox // J. Cell Biol. 2001. Vol. 154. P. 879−891.

17. Fox P. L. The copper-iron chronicles: The story of an intimate relation // BioMetals. 2003. Vol. 16. P. 9–40.

18. http: //upload.wikimedia.org/Wikipedia/commons/b/be/Urea _cycle.svg

19. Kräutler В. Vitamin B12: chemistry and biochemistry // Biochem. Soc. Transact. 2005. Vol. 33, P. 806−810.

20. McCall K. A., Huang C. C., Fierke C. A. Function and mechanism of zinc metalloenzymes // J. Nutr. 2000. Vol. 130. P. 1437S−1446S.

21.MacPherson I. S., Murphy M. E. P. Type-2 copper-containing enzymes // Cell. Mol. Life Sci. 2007. Vol. 64. P. 2887–2899.

22. Malmstrom B. G. Rack-induced bonding in blue-copper proteins // Eur. J. Biochem. 1994. Vol. 223. P. 711−718.

23. Mugesh G., du Mont W.-W. Structure−activity correlation between natural glutathione peroxidase (GPx) and mimics: A biomimetic concept for the design and synthesis of more efficient GPx mimics // Chem. Eur. J. 2001. Vol. 7. P. 1365−1370.

24. Nelson D. L., Cox M. M. Lehninger Principles of Biochemistry. 4th Ed. N. Y.: W. H. Freeman, 2004.

25. Page M. J., Di Cera E. Role of Na⁺ and K⁺ in enzyme function // Physiol. Rev. 2006. Vol.86. P. 1049–1092.

26. Pena M. M. O., Lee J., Thiele D. J. A delicate balance: homeostatic control of copper uptake and distribution // J. Nutr. 1999. Vol. 129. P. 1251–1260.

27. Schomburg L., Schweizer U., Köhrle J. Visions & Reflections. Selenium and selenoproteins in mammals: extraordinary, essential, enigmatic // Cell. Mol. Life Sci. 2004. Vol. 61. P. 1988–1995.

28.Sharma Р. К., Chu Z. T., Olsson M. H. M., Warshel A. A new paradigm for electrostatic catalysis of radical reactions in vitamin B12 enzymes // Proc. Nat. Acad. Sci. U. S. A. 2007. Vol. 104. P. 9661–9666.

29. van de Graaf S. A. R., Ris-Stalpers C., et al Up to date with human thyroglobulin // J. Endocrinol. 2001. Vol. 170. P. 307–321.

30. Wajih N., Hutson S. M., Wallin R. Disulfide-dependent protein folding is linked to operation of the vitamin K cycle in the endoplasmic reticulum. A protein disulfide isomerase-VKORC1 redox enzyme complex appears to be responsible for vitamin K₁ 2,3-epoxide reduction // J. Biol. Chem. 2007. Vol. 282. P. 2626–2635.

31. Weinhold E. G., Glasfeld A., Ellington A. D., Benner S. A. Structural determinants of stereospecificity in yeast alcoholdehydrogenase // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1991. Vol. 88. P. 8420−8424.

32. Yu J., Zhou C.-Z. Crystal structure of glutathione reductase Glr1 from the yeast Saccharomyces cerevisiae // Proteins. 2007. Vol. 68. P. 972–979.

Оглавление

Учебное издание

Кудряшова Наталья Васильевна,

Мызина Светлана Дмитриевна

ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ

Поиск по сайту: