О КОНТРОЛЬНІ ПИТАННЯ І ВПРАВИ

1. Дайте визначення понять: «вуглеводи», «моносахариди», «альдози», «кетози», «альдопентози», «кетогексози». Наведіть приклади сполук і назвіть їх.

2. Напишіть структурні формули таких сполук:

а) а-2)-глюкопіранози; ґ) альдотетрози;

б) р-2)-глюкофуранози; д) кетотетрози;

в) а-.£>-фруктопіранози; є) альдопентози;

г) 3-і)-галактопіранози; є) гліцеринового альдегіду.
Позначте в цих сполуках асиметричні атоми Карбону.

424-----------------------------------------------------------------

3. Назвіть наведені сполуки і класифікуйте їх:

н-но-но-

н-

СН₂ОН

СН₂ОН

СН₂ОН

ОСН,

є) Н₂С—СН—СНО

І І

ОН ОН

н н он н

є) Н₂С—СН—С—СН₂ОН ж) Н₂С—СН—СН—СН-
ОНОН О ОНОН ОН ОН

4. До якого стереохімічного ряду (В- чи Ь-) належить кожен з наведе­них моносахаридів:

сн₂он

в, V⁰

-он

но-н-н-

Вуглеводи

8. Які з наведених діастереомерів є епімерами?

а) С б) С в) С г) С

-он -он -он

СН₂ОН

9. Напишіть перспективні формули Р-Д-)-фруктопіранози та Р-Д-)-фруктофуранози.

10. Напишіть проекційні формули /)-,£-форм глюкози, фруктози, ма-нози, галактози.

11. Яке явище називають мутаротацією? Наведіть схеми цикло-оксо-та-утомерних перетворень:

а) 2)-глюкози; б) І)-фруктози; в) Д-рибози.

12. Якими перетвореннями доведено будову глюкози?

13. Які вуглеводи мають назву «дисахариди»? Що таке глікозидний зв'я­зок? Напишіть схему гідролізу сахарози.

14. Які з наведених дисахаридів реагуватимуть з реактивом Толленса? Назвіть манози, які утворюються під час гідролізу цукрів:

а) мальтози; б) лактози; в) целобіози; г) сахарози.

СН₂ОН

? ?-еритроза ?-ксилоза ?-фрукгоза

5. Скільки хіральних центрів містять молекули альдопентози, кетогек-сози? Розрахуйте, скільки просторових ізомерів можуть мати ці спо­луки.

6. Напишіть фуранозні і піранозні циклічні формули /)-глюкози. Яка форма більш стійка і чому? Який атом Карбону називають ано-мерним?

7. Глюкоза, фруктоза і маноза є епімерами. У чому подібність і відмін­ність будови їх молекул? Напишіть структурні формули І)-(+)-глю-кози, /)-(-)-фруктози та /)-(+)-манози.

Білки

23.1. а-АМІНОКИСЛОТИ ЯК МОНОМЕРИ БІЛКІВ

■

Білки — основа всього живого. Вони є компонентами всіх клі­тин і тканин живих організмів. До білкових речовин належать ферменти, деякі гормони тощо. Поряд з нуклеїновими кислотами білки являють собою найскладніші зі створених природою біопо-лімерів. Молекулярна маса білків становить від 5000 до кількох мільйонів. Білки з низькою молекулярною масою називаються пептидами.

Залежно від структури білки поділяють на прості {протеї­ни) та складні {протеїди). Останні, крім білка, містять у своїй струк­турі хімічно зв'язану з ним простетичну групу — небілкову части­ну молекули. За природою простетичної групи протеїди поділяють на ліпопротеїди, нуклеопротеїди, глікопротеїди, хромопротеїди, фосфопротеїди та металопротеїди.

Ліпопротеїди як простетична група містять ліпіди, нуклеопро­теїди — нуклеїнові кислоти, глікопротеїди — вуглеводи, хромо­протеїди — пігменти, фосфопротеїди — фосфатну кислоту, мета­лопротеїди — метали.

Існують також складні білкові комплекси, до складу яких вод­ночас входять білки, ліпіди та вуглеводи, — так звані гліколіпо-проте'іди. Вони містяться, наприклад, у сполучній тканині, клі­тинних стінках бактерій та ін.

Залежно від просторової форми молекул білки поді­ляють на глобулярні та фібршіярні. Глобулярні білки мають сферич­ну або еліпсоїдну форму, фібршіярні — складаються з витягнутих ниткоподібних макромолекул, які називають протеїноїдами.

Глобулярні білки (альбумін, глобулін) малостійкі до дії темпе­ратур, кислот і лугів, а фібршіярні (білки волосся, нігтів, епідермі­су; сполучної, кісткової, хрящової тканин тощо) дуже стійкі.

Мономерними одиницями білків і пептидів є а-амінокислоти.

До складу більшості білків входить близько 25 різних а-амі-нокислот загальної формули К—(N112)011—СООН,з яких при­близно 20 присутні в кожній білковій молекулі. Основні а-амі-нокислоти, що входять до складу білків, подано в табл. 23.1.

У номенклатурі а-амінокислот здебільшого застосовують три­віальні назви: гліцин, аланін, валін, лейцин та ін. У біохімії вда­ються також до трилітерного скорочення тривіальних назв, на­приклад: гліцин — Глі, аланін — Ала, валін — Вал. Систематичні назви для природних а-амінокислот практично не застосовують.

За хімічною природою залишку, зв'язаного з сс-амінокислот-ним фрагментом СН(МН₂)СООН, а-амінокислоти поділяють на аліфатичні, ароматичні та гетероциклічні.

а-амінокислотний фрагмент но

■

У гетероциклічних а-амінокислот проліну та оксипроліну а-амінокислотний фрагмент входить до складу гетероциклу:

 

Залежно від кількості груп —МН₂ та —СООН у моле­кулі розрізняють а-амінокислоти: моноаміномонокарбонові (гліцин, валін та ін.), моноамінодикарбонові (аспарагінова, глутамінова кис­лоти та їх аміди) і діаміномонокарбонові (орнітин, лізин, аргінін,

гістидин).

За кислотно-основними властивостями а-аміно­кислоти поділяють на нейтральні (містять рівну кількість аміно- та карбоксильних груп), кислі (з додатковою карбоксильною групою) та основні (з додатковою аміногрупою).

Більшість а-амінокислот утворюється в організмі (замінні амі­нокислоти), але деякі а-амінокислоти організм людини нездат­ний синтезувати; вони надходять у складі білків, які вводяться в організм з їжею (незамінні амінокислоти) (табл. 23.1).

а-Амінокислоти, що входять до складу білків

Формула

Назва амінокислоти

Аліфатичні амінокислоти

2—соон

N4,

СН,—СН—СООН

кн2 (СН3)2СН—СН—СООН

?

ьт₂

(СНз)₂СНСН₂—СН—СООН

ИНз СН₃СН₂СН—СН—СООН

СН₃ N4,

носн₂—сн—соон

NН2

сн₃сн—сн—соон

ОН N42

нооссн₂—сн—соон

мн₂ нооссн₂сн₂—сн—соон

ІЧНз Н₂К(СН₂)з—СН—СООН

?

іт₂

Н2N(СН2)4—СН—СООН

N42 ^N(^(№2)3—СН—СООН

?

NН,

'?

NН

Н^ССН₂—СН—СООН О N4,

Гліцин, глікокол,амінооц-това кислота

Аланін, а-амінопропіонова кислота

Валін*, а-аміноізовалеріа-нова кислота

Лейцин*,ос-аміноізокапро-нова кислота

Ізолейцин*,а-аміно-

Р-метилвалеріанова

кислота

Серин, а-аміно-р-гідрокси-пропіонова кислота

Треонін*,сс-аміно-Р-гідроксимасляна кислота

Аспарагінова кислота,

амінобурштинова кислота

Глутамінова кислота,

а-аміноглутарова кислота

Орнітин,сс,5-діаміно-валеріанова кислота

Лізин*, а, є-діамінокапро-нова кислота

Аргінін,а-аміно-8-гуаніди-новалеріанова кислота

Аспарагін,Р-амід аспарагі­нової кислоти

Глава 23

Таблиця 23.1

Трилітерне позначення

Глі Ала Вал Лей Іле

Сер Тре Асп Глу Орн Ліз

Арг

Асн

* Незамінні амінокислоти.

Глава 23

СТЕРЕОІЗОМЕРІЯ

Усі а-амінокислоти, за винятком гліцину, містять хіральний сс-карбоновий атом та існують у вигляді пари енантіомерів. Для позначення конфігурацій при хіральному центрі застосовують Д£-систему:

НООС

Н₂г>[-

і)-а-амінокислота

а-Амінокислоти, що входять до складу білків тварин і людини, мають ^-конфігурацію. Амінокислоти .0-ряду зустрічаються лише в небілкових компонентах рослин і грибів, а також синтезуються мікроорганізмами.

Використання а-амінокислот Х-ряду для біосинтезу білків має дуже важливе значення у формуванні їхньої просторової структу­ри та виявленні біологічної активності.

ФІЗИЧНІ ВЛАСТИВОСТІ

ос-Амінокислоти являють собою кристалічні речовини, що не мають чітких температур плавлення і розкладаються при темпера­турі вище 200 °С. Вони нерозчинні в неполярних органічних роз­чинниках, але розчинні у воді. У кристалічному стані та водних розчинах амінокислоти знаходяться у вигляді біполярних іонів (цвіттер-іонів, внутрішніх солей). Можливість утворення останніх пов'язана з амфотерністю амінокислот, яка зумовлена наявністю в їх молекулі кислотної (СООН) і основної (ЙН₂) груп.

У водному розчині а-амінокислоти існують у вигляді рівно­важної суміші, яка складається із цвіттер-іонів, катіонної та ані­онної форм:

-сн—соо-

I К

аніонна форма

-СООН

к

катіонна форма

Білки
-------------------------------------------------------------------------------------------------- 431

Положення такої рівноваги залежить від рН середовища: в силь-нокислому середовищі (рН = 1...2) переважає катіонна форма, в сильнолужному (рН = 13...14) — аніонна. Якщо розчин аміно­кислоти помістити в електричне поле, то в кислому середовищі молекули переміщуються до катода (катіонна форма), а в лужно­му—до анода (аніонна форма). Проте для кожної амінокислоти існує характерне значення рН, при якому молекули не переміщу­ються в електричному полі. При цьому значенні рН, яке назива­ють ізоелектричною точкою, амінокислота знаходиться у вигляді цвіттер-іонів і в цілому електронейтральна.

СПОСОБИ ДОБУВАННЯ

Раніше було розглянуто загальні методи добування амінокис­лот, зокрема а-амінокислот.

Гідроліз білків,а-Амінокислоти здобувають шляхом лужного, кислотного або ферментативного гідролізу білків. При кислотному гідролізі відбуваються також побічні реакції, наприклад, глутамін і аспарагін гідролізуються до глутамінової та аспарагінової кислот, а триптофан розкладається. Найширше запроваджено ферментатив­ний метод гідролізу. Розділення а-амінокислот у білкових гідролі­затах здійснюють за допомогою іонообмінної хроматографії.

Мікробіологічний синтез.Деякі мікроорганізми в процесі своєї життєдіяльності виробляють певні а-амінокислоти. Ці мікроорга­нізми вирощуються на багатих вуглеводами середовищах — крох­малі, меласі, патоці тощо. Таким методом здобувають аспарагіно­ву та глутамінову кислоти, триптофан, лізин та ін.

ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ

У розділі 20.3.3 було розглянуто хімічні властивості амінокис­лот і подано реакції, що застосовуються в аналізі а-амінокислот, синтезі пептидів або лежать в основі перетворень а-амінокислот в організмі.

А. Реакції по аміногрупі Дезамінування.Під дією нітратної кислоти а-амінокислоти пе­ретворюються на відповідні а-гідроксикислоти:

К—СН—СООН + Нг40₂ —- К—СН—СООН + N. + Н,0
гШ₂ ОН

а-амшокислота а-пдроксикислота

Глава 23

Білки

не

А

о он

а-амшокислота

СООН

ЄН—К. + К'ОН

а-амінокислота

Н,М— ЄН—ІСОбіН

і

К NН₂

«/V

сіль а-амшокислоти

СООК'

І

сн—к

п

ешн,

- н.мсн,—к

Поиск по сайту: