Помощничек
Главная | Обратная связь


Археология
Архитектура
Астрономия
Аудит
Биология
Ботаника
Бухгалтерский учёт
Войное дело
Генетика
География
Геология
Дизайн
Искусство
История
Кино
Кулинария
Культура
Литература
Математика
Медицина
Металлургия
Мифология
Музыка
Психология
Религия
Спорт
Строительство
Техника
Транспорт
Туризм
Усадьба
Физика
Фотография
Химия
Экология
Электричество
Электроника
Энергетика

Гідролітичні ферменти.



Для галузі харчової промисловості найбільший інтерес представляють три підкласи ферментів класу гідролаз. Це ферменти, що діють на складноестерні зв'язки естерази: діючі на гликозидні сполуки – глікозідази і діючі на пептидні зв'язку – протеази.

Основні ферменти підкласу естераз.

Ліпаза або тріацілгліцеролліпаза широко розповсюджена в природі. Зазвичай ліпази каталізують реакцію розщеплення тригліцеридів. Причому переважніше гідролізуються зв'язки в положенні 3 і 1 і лише потім в положенні 2. Встановлено, що ліпази швидше відщеплюють залишки високомолекулярних жирних кислот, ніж нижчі карбонові кислоти.

Пектінестераза синтезується вищими рослинами, мікроскопічними грибами, дріжджами і бактеріями. Пектінестераза каталізує гідроліз складноефірних зв'язків у молекулі розчинної пектину, в результаті чого утворюється метиловий спирт і полігалактуронова кислота. При цьому драглеутворююча здатність кислоти нижче, ніж у самого пектину. Завдяки цим властивостям фермент пектінестераза застосовується для освітлення плодових соків і вина.

Глікозідази.

Основною формою запасних вуглеводів у насінні і бульбах рослин є крохмаль. Ферментативні перетворення крохмалю лежать в основі багатьох харчових технологій.

a-Амілаза. Ці ферменти виявлені у тварин (в слині і підшлунковій залозі), в рослинах (проросле зерно пшениці, жита, ячменю), вони виробляються пліснявими грибами і бактеріями. Всі ці ферменти гідролізують крохмаль, глікоген і споріднені α-1,4-глікозидом з утворенням, головним чином, декстринів і невеликої кількості дисахариду – мальтози.

β–Амілаза. Це група ферментів в основному рослинного походження. Її джерелами є зерно пшениці, а також пшеничний і ячмінний солод, соєві боби, бульби картоплі.

β-Амілаза відщеплює мальтозу від кінця глікозидного ланцюга, розриваючи глікозидні зв'язки α-1,4 через один до тих пір, доки не зустрінеться точка розгалуження зі зв'язком α-1,6.

Нередукуючий кінець Амілоза Редукуючий кінець

мілопектин

γ–Амілаза. продукується різними видами цвілевих грибів роду Aspergillus. Ці ферменти розщеплюють як амілозу, так і амілопектин до глюкози. Вони здатні гідролізувати α-1,4- та α-1,6-гликозидні зв'язки, тому даний фермент використовується в промисловості для ферментативного отримання глюкози.

Інулазаздійснює гідроліз інуліну та інших поліфруктозанів. У результаті утворюється фруктоза (95 %) і глюкоза (5 %).

Інулаза міститься в тих же рослинах (топінамбур, цикорій), в яких присутній інулін. Існують інулази мікробного походження.

Целлюлолітичні ферменти. Ферментативне руйнування целюлози і споріднених їй полісахаридів (геміцелюлози, лігніну) – складний процес, що вимагає участі комплексу ферментів.

Застосування целюлолитичних ферментів представляє великий інтерес, тому що може забезпечити отримання різних біотехнологічних продуктів (глюкози, етанолу, ацетону, мікробної біомаси).

Протеолітичні ферменти. Основний реакцією, яка каталізується протеолітичними ферментами, є гідроліз пептидного зв'язку в молекулах білків і пептидів. За сучасною класифікацією розрізняють ендо- та екзопептідази. Ферменти першої групи (ендопептідази) можуть гідролізувати глибинні пептидні зв'язки та розщеплювати молекулу білка на більш дрібні фрагменти; ферменти другої групи (екзопептідази) не можуть гідролізувати пептидні зв'язки, що знаходяться в середині ланцюга, і діють або з карбоксильного, або з амінного кінця ланцюга, відщеплюючи послідовно одну за іншою кінцеві амінокислоти. За типом походження протеази поділяють на рослинні, тваринні і мікробні.

Протеази тваринного походження вже давно і широко використовуються в харчовій промисловості.

Трипсин секретується підшлунковою залозою у вигляді неактивного попередника трипсиногену. Високоочищений трипсин застосовується для медичних цілей, а також у харчовій промисловості для виробництва гідролізатів.

Пепсинвиробляється слизової шлунка у вигляді пепсиногену. Пепсиноген перетворюється в активний пепсин під дією НС1.

Реннін – цей фермент має багато схожості з пепсином і міститься в соку четвертого відділу шлунка телят. Реннін утворюється з попередника – проренніна. Пепсин і ренін є основними компонентами промислових препаратів, які використовують для згортання молока.

Мікробні протеази – надзвичайно різноманітні і широко застосовуються (на їх частку припадає близько 40%-ів від усіх використовуваних ферментів). Найбільше застосування знайшли лужна серинова протеаза, яка використовується в миючих засобах; грибна протеаза з Мусоr, яка замінила телячі сичуга у виробництві сиру, а грибна протеаза з A. oryzae (в комплексі з амілазою), використовувана в хлібопеченні.

Оксидоредуктази

Поліфенолоксидаза може каталізувати окислення моно-, ди-, та поліфенолів. З дією цього ферменту пов'язано утворення темнозабарвлених сполук – меланінів при окисленні киснем повітря амінокислоти тирозину (потемніння зрізів картоплі, яблук, грибів та інших рослинних тканин). У харчовій промисловості основний інтерес до цього ферменту зосереджений на запобіганні зазначеного ферментативного потемніння, що може бути досягнуто шляхом теплової інактивації ферменту (бланшіровка) або додаванням інгібіторів (NaHSO3, SO2, NaCl).

Пірокатехін Хінон

Каталаза каталізує розкладання пероксиду водню по реакції самоокиснення – самовідновлення. У живому організмі каталаза захищає клітини від згубної дії пероксиду водню. Хорошим джерелом для отримання промислових препаратів каталази є культури мікроорганізмів і печінка великої рогатої худоби.

Ліпоксигеназа каталізує окиснення поліненасичених високомолекулярних жирних кислот (лінолевої та ліноленової) киснем повітря з утворенням гідропероксидів. Ліпоксигеназі належить важлива роль у процесах дозрівання пшеничного борошна, пов'язаних з поліпшенням його хлібопекарських властивостей. При цьому відбувається освітлення борошна, зміцнення клейковини, зниження активності протеолітичних ферментів і інші позитивні зміни.

Глюкозооксидазаокиснює глюкозу з утворенням глюконової кислоти. Високоочищені препарати глюкозооксидази отримують з цвілевих грибів роду Aspergillus і Penicillium. Препарати глюкозооксидази знайшли застосування в харчовій промисловості як для видалення слідів глюкози, що необхідно при обробці харчових продуктів, якість і аромат яких погіршуються через те, що в них містяться відновлюючі моносахариди; наприклад, при отриманні з яєць сухого яєчного порошку.

1-я стадия:

+ Белок-ФАД×Н2

+ Белок-ФАД

b-D-глюкопіраноза Лактон глюконової кислоти

2-я стадия:

Спонтанне розщеплення

D-Глюконова кислота

 

 




Поиск по сайту:

©2015-2020 studopedya.ru Все права принадлежат авторам размещенных материалов.