Властивості і функції білків

МІНІСТЕРСТВО ОСВІТИ І НАУКИ УКРАЇНИ

НАЦІОНАЛЬНИЙ УНІВЕРСИТЕТ “ЛЬВІВСЬКА ПОЛІТЕХНІКА”

Кафедра прикладної екології та збалансованого природокористування

ДОСЛІДЖЕННЯ ВПЛИВУ ВАЖКИХ МЕТАЛІВ НА БІЛКОВІ СТРУКТУРИ ЖИВИХ ОРГАНІЗМІВ

ІНСТРУКЦІЯ

До лабораторної роботи №4

З курсу “Екологія людини” для студентів спеціальності 6.040106

“Екологія, охорона навколишнього середовища та збалансоване природокористування”

Затверджено

на засіданні кафедри прикладної екології

та збалансованого природокористування

протокол № 3 від 24.11. 2013p.

Львів- 2013

Укладачі: Дячок В.В., д-р техн. наук, проф.,

Сабадаш В.В., к.т.н., доц. кафедри ПЕП

Відповідальний за випуск: Мальований М.С., д-р техн. наук, проф.

Рецензент: Гумницький Я.М., д-р техн. наук, проф.

Вступ

Важкі метали є небезпечними забрудненнями довкілля. Потрапляючи в ґрунт з газопиловими викидами промислових підприємств, автотранспорту, з домішками добрив, пестицидів та ін., вони накопичуються в ньому до небезпечних концентрацій і негативно впливають на ґрунтову біоту, сільськогосподарські рослини, тварин. По трофічних ланцюжках важкі метали можуть потрапити до людини і становити загрозу її здоров’ю.

Проблема боротьби з забрудненням ґрунтів набула глобального характеру, актуальна вона і для України. За структурою земельного фонду 2/3 території нашої країни зайнято землями сільськогосподарського призначення, з яких більш як 4,5 млн га забруднені важкими металами і радіонуклідами. Важкі метали (ртуть, свинець, кадмій, цинк, мідь, миш'як) належать до складу розповсюджених і досить токсичних забруднюючих речовин. Вони широко застосовуються на різноманітних промислових підприємствах, тому, незважаючи на очисні заходи, вміст сполук важких металів у промислових стічних водах досить високий. Великі маси цих сполук потрапляють до океану через атмосферу. Для морських біоценозів найбільш небезпечними є ртуть, свинець і кадмій. Ртуть переноситься в океан із материковим стоком і через атмосферу. При вивітрюванні осадкових і вивержених порід щороку виділяється 3,5 тис. т ртуті. У складі атмосферного пилу міститься близько 12 тис.т ртуті, причому значна частина - антропогенного походження. Близько половини річного промислового виробництва цього металу (910 тис. т/рік) різними шляхами потрапляє до океану. У районах, забруднених промисловими водами, концентрація їх у розчині та суспензіях сильно підвищується. При цьому деякі бактерії перетворюють хлориди на високотоксичну метилртуть. Зараження морепродуктів неодноразово призводило до ртутного отруєння прибережного населення. Свинець - типовий розсіяний елемент, що міститься у всіх компонентах оточуючого середовища: у гірських породах, ґрунтах, природних водах, атмосфері, живих організмах. Нарешті, свинець активно розсіюється в оточуючому середовищі в процесі господарської діяльності людини. Це викиди з промисловими та побутовими стоками, з димом і пилом промислових підприємств, із вихлопними газами двигунів внутрішнього згоряння. Міграційний потік свинцю з континенту в океан йде не лише з річковими стоками, але й через атмосферу. З континентальним пилом океан отримує 20-30 т свинцю на рік.

Теоретична частина

БІЛКИ—біополімери, що є основою життєдіяльності організмів. З білками нерозривно пов'язані процеси обміну речовин і перетворень енергії. Обмін речовин здійснюють білки-ферменти, які специфічно каталізують хімічні перетворення, властиві живому. Використовуючи енергію певних реакцій розпаду, ферменти (звичайно в комплексі з іншими специфічними білками) ефективно виконують різну роботу: механічну (напр., при скорочуванні м'язів), осмотичну (при перенесенні. речовин проти градієнта концентрації: див. Осмотичний тиск у біологічних системах), хімічну (при синтезі ряду речовин, у т. ч. нуклеїнових кислот і самих білків. До складу організму входять тисячі білків, кожний з яких має свою унікальну структуру. Завдяки інформації, що міститься в цій структурі, білки функціонують за різноманітними індивідуальними програмами. їм належить провідна роль у молекулярних механізмах усіх проявів життєдіяльності. Інформація, що міститься в білках, величезна; вона записана у формі довгих послідовностей амінокислотних залишків і надходить з генетичного апарата клітини при біосинтезі білків. Білки є найважливішими поживними речовинами для людини й тварин. їх застосовують у ряді галузей виробництва як сировину. білки-ферменти широко використовуються як високоефективні каталізатори в різних галузях промисловості.

Будова білків.Структурними елементами білків є амінокислоти. Порівняно прості молекули амінокислот містять кислотні групи — СООН, основні групи — NН₂ та бічні ланцюги — R. У білках амінокислоти представлені залишками, що з'єднані зв'язками — СО-NН— . Для білків характерні саме такі амінокислотні (поліпептидні) ланцюги, але кожен ланцюг складається з десятків, а то й сотень ланок. Молекула білка містить один або кілька з'єднаних між собою поліпептидних ланцюгів. У біосинтезі їх використовуються амінокислоти 20 певних видів. Довжина поліпептидного ланцюга в різних білків неоднакова. Різниться також склад амінокислот і їхня послідовність у ланцюгу. Відображуючи відмінності довжини поліпептидних ланцюгів, молекулярна маса білків коливається приблизно від десяти тисяч до багатьох сотень тисяч дальтонів. Через відмінності амінокислотного складу несталий і вміст окремих елементів у : вуглецю 50—55%, кисню 6,5—7,3%, азоту 15,0—17,6%, сірки 0,3—2,5%. Якщо молекули різних білків неоднакові, то молекули даного виду білка ідентичні, вони не різняться ні за довжиною ланцюгів, ні за складом, ні за послідовністю амінокислот. Будова поліпептидного ланцюга — первинна структура — є основною характеристикою кожного індивідуального білка. Вона точно визначається відповідним геном, у якому всю послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюгу записано за допомогою нуклеотидного триплетного коду (генетичний код)

Відомо багато різних амінокислот. Але як мономери будь-яких природних білків — тваринних, рослинних, мікробних, вірусних — відомі тільки 20 амінокислот. Той факт, що білки всіх організмів побудовані з тих самих амінокислот — ще один доказ єдності живого світу на Землі. Сполучаються амінокислоти під час утворення білкової молекули через спільне для всіх амінокислот угруповання. З карбоксильної групи однієї амінокислоти й аміногрупи сусідньої амінокислоти відщеплюється молекула води і за рахунок вивільнених валентностей залишки амінокислот сполучаються. Між амінокислотами виникає міцний ковалентний зв'язок , який називається пептидним зв'язком. Утворена сполука амінокислот називається пептидом. Пептид із двох амінокислот називається дипептидом, із трьох амінокислот — трипептидом, з багатьох амінокислот — поліпептидом. Усі білки являють собою поліпептиди, тобто ланцюги з багатьох десятків і навіть сотень амінокислотних ланок.

Кожний живий організм містить величезну кількість різних білків. При цьому кожному видові властиві свої особливі, характерні тільки для нього білки. Навіть білки, які в різних видів тварин виконують ту саму функцію, відрізняються один від одного. Щоб пояснити можливість існування такої величезної різноманітності білків, треба врахувати, що білки відрізняються складом амінокислот, кількістю амінокислотних ланок, порядком їх розміщення в ланцюзі. Якщо врахувати, що розмір однієї амінокислотної ланки дорівнює 0,35—0,37 нм, то очевидно, що макромолекула білка, яка складається з сотень амінокислотних залишків, повинна б мати довжину кілька десятків нанометрів. Насправді ж розміри молекул білків значно менші. Деякі з них мають вигляд кульок з діаметром усього 5—7 нм. Поліпептидний ланцюг білка якось скручений, якось укладений. Кожному білку властивий цілком певний характер укладки. Для повної характеристики будови білкової молекули потрібно знати її первинну, вторинну й третинну структури.

Послідовність амінокислотних залишків у молекулі білка визначає його первинну структуру. Це ніби формула білка Найчастіше поліпептидний ланцюг повністю або частково закручується в спіраль. Це вторинна структура білка. Амінокислотні радикали залишаються при цьому зовні спіралі. Витки спіралі розміщуються тісно. Між NН-групами, які містяться на одному витку, і СО-групами, розміщеними на сусідньому витку, утворюються водневі зв'язки . Водневі зв'язки значно слабші за ковалентні, але, повторені багато разів, вони дають міцне зчеплення. Поліпептидна спіраль, «прошита» численними водневими зв'язками, є досить міцною структурою.

Пептидні зв’язки

Рис. 1. З'єднання амінокислот у поліпептидний ланцюг

Поліпептидна спіраль також укладається. Вона закручується химерно, для кожного білка цілком своєрідно і постійно. Зрештою виникає конфігурація, яка називається третинною структурою. Третинну структуру підтримують гідрофобні зв'язки, які виникають між радикалами гідрофобних амінокислот. Ці зв'язки слабші за водневі.

Рис. 2 . Рівні структурної організації білка

Рис. 3. Стрічкова молекулярна модель білку — ядерного антигену проліферуючих клітин (PCNA) людини

Властивості і функції білків

Властивості білків. З різних живих об'єктів — тварин, рослин, мікроорганізмів — було вилучено і вивчено тисячі різних білків. Вражає різноманітність фізичних і хімічних властивостей білків, що зумовлене їх різним амінокислотним складом.

Є білки зовсім нерозчинні у воді, є білки, які легко розчиняються у воді. Є білки малоактивні в хімічному відношенні, стійкі проти дії різних агентів, вкрай нестійкі, які змінюються від найменших впливів, наприклад під дією слабкого освітлення або від простого доторкання. Процес денатурації оборотний, тобто розгорнутий поліпептидний ланцюг здатний самовільно закрутитися в спіраль, а спіраль самовільно скластися в третинну структуру. Але це означає, що всі особливості будови білка зумовлюються його первинною структурою, тобто складом і порядком чергування амінокислот у поліпептидному ланцюзі.

Здатність білків до оборотної зміни своєї структури у відповідь на дію фізичних і хімічних факторів лежить в основі дуже важливої властивості всіх живих систем — подразливості. Солі важких металів вже в дуже малих концентраціях осаджують білки, утворюючи з ними нерозчинні у воді солеподібні сполуки. Тому білки є протиотрутою при отруєннях солями багатьох важких металів, наприклад ртуть.

Осадження білків солями важких металів незворотнє. Проте деякі з таких осадів, зокрема одержані в умовах описаного досліду, розчиняються в надлишку осаджувача—розчину солі міді, свинцю або нікелю—в результаті пептизації осаду іонами, що адсорбуються на його частинках.

Функції білків.Білки в клітині виконують важливі й різно­манітні функції. Насамперед вони виконують будівельну функцію. З білків складаються мембрани клітин і клітинних органоїдів. У вищих тварин в основному з білків складаються стінки кровоносних судин, сухожилля, хрящі тощо.

Величезне значення має каталітична функція білків. З курсу хімії вам відомо, що швидкість хімічних реакцій залежить від властивостей речовин, які реагують, від їх концентрації та температури, при якій відбувається реакція. Хімічна активність речовин у живій клітині, як правило, невелика. Концентрація їх у клітині здебільшого незначна. Температура клітинного середовища невисока.

Отже, реакції в клітині мали б проходити дуже повільно. Тим часом реакції в клітині відбуваються з великими швидкостями. Це досягається завдяки наявності в клітині каталізаторів. Клітинні каталізатори називаються ферментами. Каталітична активність ферментів надзвичайно велика. Вони прискорюють реакції в десятки, сотні мільйонів разів. За хімічною природою ферменти — білки. Здебільшого ферменти каталізують перетворення речовин, розміри молекул яких порівняно з розмірами макромолекули ферменту дуже малі. Наприклад, фермент каталаза має молекулярну масу 250 000, а пероксид водню (Н₂О₂), розпад якого каталізує каталаза, всього 34. Таке співвідношення між розмірами ферменту і речовиною, на яку він діє, наводить на думку, що каталітична активність ферменту визначається не всією його молекулою, а тільки невеликою її ділянкою — активним центром ферменту. Як відомо, реакція між речовинами відбувається за умови тісного зближення їхніх молекул. Можливість зближення ферменту і речовини забезпечується геометричною відповідністю структур активного центру ферменту і молекул речовини. Вони підходять одне до одного, «як ключ до замка». Внаслідок денатурації ферменту його каталітична активність зникає, бо порушується структура активного центру.

Молекула білка

а) до денатурації б) денатурований білок

Рис. 3 Денатурація білка

Майже кожна хімічна реакція в клітині каталізується особливим ферментом. Кількість різних реакцій, що відбуваються в клітині, досягає кількох тисяч. Відповідно в клітині виявлено кілька тисяч різних ферментів.

Сигнальнальна функція білків. У поверхневій мембрані клітини містяться молекули білків, здатних змінювати свою третинну структуру у відповідь на дію факторів зовнішнього середовища. Так приймаються сигнали із зовнішнього середовища і передаются команди в клітину.

Білкам властива також рухова функція. Рух — один з виявів життєвої активності. Усі види руху, до яких здатні клітини у вищих тварин, у тому числі й скорочення м'язів, а також рух війок і джгутиків у найпростіших, викопують особливі скоротливі білки.

Білки виконують також транспортну функцію. Вони здатні приєднувати різні речовини і переносити їх з одного місця клітини в інше. Білок крові гемоглобін приєднує кисень і розносить його до всіх тканин і органів тіла.

Велике значення має захисна функція білків. Коли в організм потрапляють сторонні білки або клітини, у ньому виробляються особливі білки, які зв'язують і знешкоджують сторонні клітини і речовини.

Слід відзначити, нарешті, енергетичну функцію білків. Білки розпадаються в клітині до амінокислот. Частина амінокислот використовується для синтезу білків, а частина зазнає глибокого розщеплення, у процесі якого вивільняється енергія. При повному розщепленні 1 г білка вивільняється 17,6 кДж.

Поиск по сайту: