Помощничек
Главная | Обратная связь


Археология
Архитектура
Астрономия
Аудит
Биология
Ботаника
Бухгалтерский учёт
Войное дело
Генетика
География
Геология
Дизайн
Искусство
История
Кино
Кулинария
Культура
Литература
Математика
Медицина
Металлургия
Мифология
Музыка
Психология
Религия
Спорт
Строительство
Техника
Транспорт
Туризм
Усадьба
Физика
Фотография
Химия
Экология
Электричество
Электроника
Энергетика

Обуславливают проницаемость мембран для неполярных веществ



 

Аминокислоты

Всего в живой клетке свыше 170 различных аминокислот. В составе белков известно более 30, но обычными компонентами белка являются 20, их называют стандартными и для них существует генетический код. Остальные аминокислоты входят в состав только определённых белков, их называют редкими. Это производные стандартных аминокислот. В коде ДНК для них нет кодов, они образуются путём модификации в соответствующих стандартных аминокислотах в уже образованной полипептидной цепи.

Аминокислоты, не входящие в состав белков встречаются в клетке в свободном и связанном виде. Они играют определённую роль. Растения синтезируют все необходимые им аминокислоты из амонийных солей и нитратов и продуктов фотосинтеза.

Животные тоже могут синтезировать аминокислоты из аммиака и обычных безозотистых продуктов обмена, но не все. Часть аминокислот они получают с пищей. Такие аминокислоты называются незаменимыми. Их известно 8. Синтезируемые животными - заменимыми.

К стандартным аминокислотам относят

-18 собственно аминокислот

-2 амида:

Аспаргиновой кислоты (амид) - аспаргин

Глутаминовой кислоты (амид) - глутамин

Пролин и оксипролин являются иминокислотами, т.к. вместо аминогруппы (NH2) содержат иминогруппу (NH).

Стандартные аминокислоты являются - аминокислотами, они содержат аминогруппу и карбоксильную группу. Аминогруппа придаёт им основные свойства, а карбоксильная – кислотные (Рис. 2.3).

Рисунок 2.3 Общая формула аминокислот

Аминокислоты делятся на нейтральные, кислые (аспоргиновая, глутаминовая ) и основные (лизин,аргенин, оксилизин).

Большинство аминокислот являются нейтральными, это амфотерные соединения в широком интервале pH в водных растворах. Существует преимущественно в виде биполярных ионов цвиттерионов, как молекулы с дисоциированной карбоксильной группой и протанированной аминогруппой.

При определённом значении pH аминокислота, помещённая в электрическое поле не будет перемещаться ни к аноду, ни к катоду, такое значение pH соответствует электрически нейтральному состоянию и называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты.

Аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества, обычно растворимые в Н2О и нерастворимые в органических растворителях. Ведущую роль в образовании и поддержании кристаллической структуры играют водородные связи, возникающие между молекулами аминокислоты закономерно расположенными в кристалле.

Аминокислоты способны поддерживать постоянную pH среды, т.е. играть роль буфера. Аминокислоты, кроме глицина, находясь в водных растворах отклоняют поляризованный луч света вправо или влево (правовращающие (+) и левовращающие (-)). Оптическая активность обусловлена наличием в молекулах аминокислот ассиметричного атома углерода, все 4 валентности которого насыщены различными группами.

Друг от друга аминокислоты отличаются составом и особенностями радикалов, свойства, количество и порядок чередования аминокислот с определёнными радикалами определяет основные свойства молекулы.

Связи, образованные аминокислотами:

1. Пептидная связь образуется при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты в ходе реакции конденсации (с выделением воды)

Рисунок 2.4

2. Ионная связь - при определённых значениях pН ионизированная карбоксильная группа одной аминокислоты может взаимодействовать с ионизированной аминогруппой ругой аминокислоты, с образованием ионной связи.

 

3. Водородная связь. Электроположительные атомы водорода в группе ОН и NН стремятся обобщить свои ионы с электроотрицательным атомом кислорода в группе СО - другой аминокислоты, возникают слабые водородные связи

Рисунок 2.5

4. Дисульфидная связь. Возникает при встрече двух молекул цистеина; их сульфидные группы окисляются с образованием дисульфидных связей (серные мостики)

Рисунок 2.6

Белки

- нерегулярные гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Составляют 10-18% от общей массы клеток,75-80% от сухой массы.

Молекулы белков очень велики, их молекулярная масса колеблется в пределах от нескольких тысяч до нескольких миллионов дальтон. Важнейшей характеристикой белковой молекулы является её аминокислотный состав, он обуславливает свойства белковой молекулы в зависимости от преобладания в ней тех или иных аминокислот, их расположения и порядка чередования.

Аминокислотный состав определяется хроматографическим методом.

Потенциально разнообразие белков безгранично, т.е. каждому белку свойственна своя особая аминокислотная последовательность, генетически контролируемая в ДНК клетки, вырабатываемой белок.

Структура белковой молекулы:

-Первичная (пептидные связи): инсулин

-Вторичная: α - белок шерсти, волос, клюва, перьев - кератин, β - белок шелка и паутины - фибрин (водородные связи); коллаген (белок сухожилий, костной ткани):

-Третичная структура (ионные, водородные, дисульфидные связи) - белок миоглобин - α спираль, свёрнутая в глобулу

-Четвертичная структура (гидрофобные, ионные, водородные) - белок гемоглобин.

Рисунок 2.7

Свойства белков:

1. Большая молекулярная масса

2. Большой поверхностный заряд => подвижность в электрическом поле и существование изоэлектрической точки.

3. Термолабильность, т.е. проявляют свою активность в узких температурных рамках.

4. Оптическая активность, т.е. способность вращать плоскость поляризации света.

5. Способность рассеивать световые лучи и поглощать ультрафиолетовые лучи.

6. Способность адсорбировать на поверхности молекул низкомолекулярные органические вещества и ионы.

7. Для многих белков характерно двойное лучепреломление.

8. Способность к денатурации при определённых воздействиях.

Классификация белков

1. По составу молекул:

- Простые- состоят только из аминокислот.

- Сложные- состоят из глобулярных белков и небелкового материала. Небелковую часть сложного белка называют простетическойгруппой.

Простые белки

Название Свойства Пример
Альбумины Нейтральные. Растворимы в воде. Растворимы в разбавленных солевых растворах. Яичный альбумин. Сывороточный альбумин крови.
Глобулины Нейтральные. Нерастворимы в воде. Растворимы в разбавленных солевых растворах. Содержащиеся в крови антитела, фибрин
Гистоны Основные свойства. Растворимы в воде. Нерастворимы в разбавленном водном растворе аммиака. Связаны с нуклеиновыми кислотами в нуклеопротеидах клетки.
Склеропротеины Нерастворимы в воде и в большей части других растворителей. Кератин волос, кожи, перьев; коллаген сухожилий и межклеточного вещества костной ткани; эластин связок.

 

Сложные белки

Название Простетическая группа Пример
Фосфопротеины Фосфорная кислота Казеин молока Вителлин яичного желтка
Гликопротеины Углерод Плазма крови Муцин (компонент слюны)
Нуклеопротеины Нуклеиновая кислота Компоненты вирусов Хромосомы Рибосомы
Хромопротеины Пигмент Гемоглобин (железосодержащий пигмент) Фитохром (пигмент растительного происхождения) Цитохром (дыхательный пигмент)
Липопротеины Липид Компонент мембран Липопротеины крови – транспортная форма липидов
Флавопротеины ФАД (флавиналениддинуклеотид) Компонент цепи переноса электронов при дыхании
Металлопротеины Металл Нитратредуктаза фермент, катализирующий в растениях превращение нитрата в нитрит

 

 




Поиск по сайту:

©2015-2020 studopedya.ru Все права принадлежат авторам размещенных материалов.