Тестовые задания для самоконтроля

Неполярные (гидрофобные) аминокислоты

A) Аланин, валин, лейцин, триптофан, серин

B) Аланин, серин, фенилаланин, триптофан

C) Аланин, валин, метионин, пролин

D) Аланин, серин, лизин, аргинин, триптофан

E) Серин, фенилаланин, аспарагин, аспарагиновая кислота

Пептидная связь:

A) CO – CH

B) CO – SH

C) NH=NH

D) CO – NH

E) CO = NH

Аминокислота, которая не обладает оптической активностью

A) Аланин

B) Глицин

C) Фенилаланин

D) Триптофан

E) Цистеин

На рисунке представлен фрагмент первичной структуры белка. Цифрой 1 обозначено:

A) карбоксильная группа

B) радикал

C) аминогруппа

D) пептидная связь

E) фосфорная кислота

Вторичная структура хромосом – это

A) конфигурация полипептидной цепи, т.е. способ свертывания, скручивания (складывания, упаковки) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конфигурацию.

B) порядок, последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи

C) пространственная ориентация полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме (трехмерная, или пространственная, конфигурация).

D) способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной и третичной структурами, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования.

E) порядок, последовательность расположения нуклеотидных остатков в полипептидной цепи

Обязательное вещество в составе нуклеиновых кислот

A) Карбоновые кислоты

B) Глюкоза

C) Фруктоза

D) Амилоза

E) Рибоза

Вещество, которое входит в состав нуклеиновых кислот

A) Фосфорная кислота

B) Серная кислота

C) Соляная кислота

D) Уксусная кислота

E) Карбоновая кислота

Вещество, которое входит в состав нуклеиновых кислот

A) Карбоновая кислота

B) Серная кислота

C) Соляная кислота

D) Уксусная кислота

E) Пентоза

Амин, который входит в состав нуклеиновых кислот

A) Анилин

B) Пиперидин

C) Пурин

D) Цитозин

E) Имидазол

По полярным признакам выделяют:

A) α-белки, β-белки, α+β-белки, α/β-белки

B) глобулярные, фибриллярные

C) кислые, нейтральные, основные

D) полярные, неполярные, амфифильные

E) простые, сложные

Особенности ферментативного катализа. Все верно, кроме:

A) для фермента характерна высокая специфичность действия

B) для фермента характерна высокая субстратная специфичность

C) фермент не обладает высокой каталитической активностью

D) не образуются побочные продукты

E) четкая регуляция ферментативной реакции

Данная схема (S+E→P+E) представляет собой:

A) генетический код

B) общий вид ферментативной реакции

C) схему транскрипции

D) схему трансляции

E) схему синтеза аминокислот

Абсолютная субстратная специфичность фермента – это способность фермента воздействовать:

A) на один определенный оптический или геометрический изомер

B) на группу сходных субстратов, обладающих определенным типом связи

C) на продукт реакции при его определенной концентрации

D) только на один субстрат

E) на соединения различной химической природы

Мономером молекулы ДНК является:

A) нуклеопротеид

B) нуклеосома

C) нуклеотид

D) нуклеон

E) нуклеозидит

В состав мономера молекулы ДНК входят:

A) две молекулы фосфорной кислоты

B) одна молекула фосфорной кислоты

C) три молекулы фосфорной кислоты

D) три молекулы дифосфорной кислоты

E) одна молекула дифосфорной кислоты

Пуриновые основания мономера молекулы ДНК

A) Аденин и Цитозин

B) Аденин и Тимин

C) Аденин и Гуанин

D) Тимин и Цитозин

E) Тимин, Урацил и Аденин

Функция белков, где главную роль играют актин и миозин (специфические белки мышечной ткани)

A) сократительная

B) питательная

C) гормональная

D) защитная

E) каталитическая

Все аминокислоты входящие в состав природных белков являются:

A) α-аминокислотами

B) β-аминокислотами

C) γ-аминокислотами

D) δ-аминокислотами

E) ε-аминокислотами

Производные карбоновых кислот у которых один водородный атом, у α-углерода замещен на аминогруппу называются

A) алканами

B) кетонами

C) α-аминокислотами

D) белками

E) сахарами

Отрицательно заряженная (кислая) аминокислота

A) аланин

B) глицин

C) аспарагиновая кислота

D) валин

E) гистидин

Ключи правильных ответов

Критерии оценки знаний:

16. Экзаменационные вопросы по курсу

1. Что такое белки?

2. Основные свойства белков.

3. Растворимость белков в воде.

4. Устойчивость белковых частичек в воде.

5. Амфотерность белковой молекулы.

6. Изоэлектрическое состояние белков.

7. Условия образования заряда в молекуле белка.

8. Характер соединения аминокислот в полипептидной цепи.

9. Типы связи в белковой молекуле.

10. Уровни организации белковой молекулы.

11. Первичная структура белков.

12. Вторичная структура белков. Связи, формирующие эту структуру.

13. Третичная структура белков. Связи, формирующие эту структур.

14. Четвертичная структура белков, их роль.

15. Формы белковой молекулы.

16. Простые белки, их характеристика.

17. Гистоны, их структурная особенность.

18. Альбумины и глобулины, их особенности.

19. Растительные белки, их особенности.

20. Склеропротеины, их особенности и роль.

21. Сложные белки, их характеристика.

22. Гликопротеиды, их особенности и роль.

23. Липопротеиды, их структурные особенности и роль.

24. Хромопротеиды, их строение, роль в организме.

25. Нуклеопротеиды, их строение и роль в организме.

26. Белки, входящие в состав нуклеопротеидов, их структурное взаимоотношение.

27. Мононуклеотиды, их строение и виды.

28. Способ соединения мононуклеотидов в молекуле нуклеиновых кислот.

29. ДНК; химический состав, структурные особенности.

30. Правило комплементарности и правило Чаргаффа, их значение.

31. PHK химический состав, структура.

32. Виды РНК, их особенности и роль

33. Что такое ферменты?

34. Особенности действия ферментов по сравнению с действием неорганических катализаторов?

35. Чувствительность ферментов к условиям окружающей среды (рН, температура).

36. Специфичность ферментов (субстратная специфичность и специфичность по действию).

37. Высококаталитическая активность ферментов.

38. Обратимость действия ферментов.

39. Химическая природа ферментов.

40. Однокомпонентные ферменты, примеры.

41. Двухкомпонентные ферменты, представители.

42. Коферменты, их природа и роль.

43. Активный центр ферментов, их формирование, функциональные участки.

44. Аллостерические ферменты, структура, особенности и роль.

45. Общая характеристика витаминов.

46. Биохимическая роль витаминов.

47. Витамин В1 коферментная форма.

48. Коферментная форма витамина В2.

49. Коферментная функция витамина PP.

50. Коферментная функция витамина Н.

51. Коферментная функция пантотеновой кислоты.

52. Коферментная функция витамина B6.

53. Коферментная функция фолиевой кислоты.

54. Коферментная функция витамина B12

55. Витамин A, его роль в организме.

56. Родопсин, его роль.

57. Провитамин А.

58. Витамин Д, его биохимическая роль.

59. Провитамин Д.

60. Витамин Е, его роль в организме

61. Биохимическая роль витамина К.

62. Витамин С, его роль в обмене веществ.

63. Антивитамины.

64. Биосинтез витаминов и пищевые источники.

65. Дайте общую характеристику мембран.

66. Каково строение мембран.

67. Как осуществляется перенос веществ через мембраны.

Поиск по сайту: