 |
|
|
Архитектура Астрономия Аудит Биология Ботаника Бухгалтерский учёт Войное дело Генетика География Геология Дизайн Искусство История Кино Кулинария Культура Литература Математика Медицина Металлургия Мифология Музыка Психология Религия Спорт Строительство Техника Транспорт Туризм Усадьба Физика Фотография Химия Экология Электричество Электроника Энергетика |
Диагностическое определение белка и активности амилазы
Белок в нормальной моче находится в виде следов, которые не открываются обычными реакциями, применяемыми в клинической лаборатории. При ряде заболеваний с мочой начинает выделяться заметное количество белка, начиная с долей грамма до 25 г в сутки. Появление белка в моче называется протеинурией или альбуминурией, поскольку моча содержит в основном сывороточный альбумин и лишь частично сывороточный глобулин. Нротеинурия может быть истинной или ложной. При истинной, или почечной, протеинурии белки сыворотки крови попадают в мочу через почки. Случайная, или ложная, протеинурия наблюдается при попадании в мочу слизи, крови, гноя, но не из почек, а из мочевыводящих путей. Моча здоровых людей обладает низкой амилазнои активностью по сравнению с амилазой слюны. Определение активности а-амидазы в моче и сыворотке крови широко используется в клинике при диагностике заболеваний поджелудочной железы. В 1-е сутки заболевания амилазная активность увеличивается в моче и сыворотке кровк в десятки раз, а затем постепенно возвращается к норме. При почечной недостаточности амилаза в моче отсутствует. - В детском возрасте увеличение активности амилазы наблюдается при эндемическом паротите, что указывает на одновременное поражение поджелудочной железы вирусом паротита. Вирус гриппа также поражает поджелудочную железу, но реже. Гемоглобин. Мужчины 135-180гр/л Женщины 120-16Огр/л Изменение числа эритроцитов. Повышение числа Э и их массы (гематокрит) в целом указывает на эритроцитоз, который может быть первичным (поражение эритропоэза, заболевания ситемы крови) или вторичным. Вторичный эритроцитоз чаще наблюдается при легочных заболеваниях, врожденных пороках сердца, при гиповентиляции, пребывании на высоте, накоплении карбоксигемоглобина при курении, молекулярных изменениях гемоглобина, нарушении выработки эритропоэтина вследствие образования опухоли или кисты. Относительное повышение Э определяется при гемоконцентрации, например, при ожогах, диарее, приеме диуретиков и т. д. Понижение НЬ и Э является прямым непосредственным указанием на анемию (малокровие). Острая кровопотеря по одного литра принципиально не влияет на морфологию Э. Если в отсутствие кровопотери число Э снижается, то, естественно, следует предположить нарушение эффективности эритропоэза. Эффективный (действительный) эритропоэз может быть оценен с помощью следуюших тестов: определения уровня утилизации железа Э, определения количества ретикулоцитов и скорости их созревания, измерения продолжительности жизни эритроцитов и других функциональных характеристик, определяющих их полноценность. 76. Далее спонтанно присоединяется вода, происходит регенерация 2оксиглютората а-кетоппотората) и отщепляется аммиак, т е происходит регенерация соединения, которое вступает далее в реакцию трансаминирования. Таким образом за счет того, что активность фермента глютоматдегидрогеназ ы высокая это посутиосновной путь дезаминирование аминокислотНе только гаютоматдегидрогиназ а, но и аминотрансферазавнаш их тканях -крайне высоко активные ферменты Несомненно, что высокая активность ферментов обеспечивает высокую скорость процесса трансдезаминирования в клетках Кроме того, преимущество этого механизма дезаминирования заключается в том, что не образуется токсичной перекиси водорода,(при действии оксидазы L-аминокислот образуется перекись водорода) и кроме того, преимущество данного механизма заключается в том, чтопри окислении глютомата образуется восстановленный НАД, окисление которого в цепи дыхательных ферментов дает 3 молекулы АТФ Глютоматдегидрогеназ а является регуляторным ферментом, т еаллостерическим. Ее активность угнетаетсяпоаллостер ическ ому механизму высокими концентрациями АТФ в клетке и наоборот повышаеться при уменьшении концентрации и увеличении концентрации АДФ За счет работы этого регуляторного механизма скорость процесса трансдезаминирования контролируется энергетическим статусом клетки Если энергии в клеткинедостаточно, скорость процесса возрастает При хорошем обеспечении клетки энергией расщепление аминокислот тормозиться. Синтез аминокислот в таканях. Ели в клетках имеются а-кетокислоты., являющиеся аналогами соответствующих аминокислот, то эти аминокислоты могут быть образованы из кетокислот путем трансаминирования Исключениемявляется трионин и лизнн, поскольку в клетках они не вступают в реакции трансаминирования Таким образом фактически незаменимыми в своем большинстве являются не аминокислоты, аихкетоаналоги, которые не синтезируются в организме. Источником аминного азота для синтеза аминокислот путем трансаминирования является глютомат Если в клетках нет достаточного количества глютомата, то он может быть синтезирован из а-кетоппотаровой кислоты и аммиака в реакции восстановительного аминирования за счет обратимости действия глютоматдегидрогиназ ы Комбинация реакций восстановительного амгашровання а-кетоптютората с последующим переносом аминного азота на кетокислоту получило название трансреамкнировання Таким образом трансреаминирование является основным путем синтеза заменимых аминокислот Глютоматдегидрогшша катализирует реакцию дезаминирования глютомата и восстановительное аминирование а-кетоглутората с участием восстановленного НАД. 77. Алифатические амины инактивируются под действием соответствующих моно- или диаминооксидаз т е путем их окисления (это единственный путь их инактивации). Декарбоксюшрование - это процесс отщепления карбоксильной группы в виде углекислого газа Известно несколько вариантов декарбоксилирования, которые встречаются на разных уровнях организации живых систем В тканях превалирующим ыляется а-Лекарбокаиидюктие аминокислот а-декарбоксилировани е сопровождается образованием биогенных аминов оно идет по схеме R-CH-COOH --> R-CH-NH2 + CO2. коферментом декарбоксилаз, как и трансаминаз является фосфоперидоксаль Если в организме нет витамина Во, то говорить о нормальном процессе не приходиться Оказывается декарбоксилнрованию подвергаются не все аминокислоты, а лишь те из них при декарбоксилировании которых образуются биологически активные соединения, выполняющие в организме функции или биорегуляторов или нейромедиаторов Вся эта группа соединений получила название - биогенные амины Необходимо отметить, что в условии клетки декарбоксшшровакие является необратимым процессом Биогенные амины обладают высокой биологической активностью и несомненно после выполнения основных функций они должны быть инактивированы Общим путем инактивации биогенных аминов является их окислительное дезлминивование с участием ферментов моноаминооксидаз или диаминооксидаз. R-CH2-NH2-->R-C(= O)-H +NH3 Биогенный амин, в данном случае моноамин, поэтому фермент моноаминооксидаза (оксидаза способна переносить отщепляемый водород непосредственно на кислород с образованием перекиси водорода), превращается в альдегид, который затем окисляется до жирной кислоты, а перекись водорода расщепятся католазой Некоторые биогенные амины, нащжмер гистамин, могут инактивироваться путем метилирования или ацетилирования 62. 4) Желчные кислоты 5) Витамины группы D Фткнии соединении стероидной природы в организме tecuta разнообразны ХОЛИСТЕРОЛ Выполняет прежде всего структурную функцию. Один из важнейших компонентов клеточных мембран Наибольшим содержанием холистерола отличается наружная клеточная мембрана, причем от количества холистерола зависят мякровязкость мембран2) Выполняет так же и пластическую функцию Из холистерола в организме человека синтезируется провитамин D (7-дегндрохолистерол ), кроме того синтезируются желчные кислоты, и наконец все стероидные гормоны СТЕРОИДНЫЕ ГОРМОНЫ Выполняют регуляторную функцию, контролируя протекание в организме различных биологических процессов ЖЕЛЧНЫЕ КИСЛОТЫ Играют важную роль в усвоении экзогенных лнпидов, поскольку принимают участие во - первых в эмульгированни жиров во - вторых во всасывании продуктов расщепления липидов в кишечную стенку ВИТАМИН D В организме превращается в 1,25-диоксихоликальц ийфер рол и затем принимают участие в регуляции фосфорно-кальциевого обмена К ним относятся соединения синтезируемые из активированных 5 углеродных молекул - производных изопрена К числу таких соединений относится например витамин A, KoQ, долихол Каждое из этих соединений выполняв! свойственную специфическую функцию ДОЛИХОЛФОСФАТ Принимает участие в синтезе гетероолигосахаридны х компонентов гликопротеидов KoQ Является промежуточным переносчиком протонов и электронов в цепи дыхательных ферментов ВИТАМИН А Участвует в формировании зрительного восприятия, кроме того он принимает участие в синтезе хондроитинсульфата, а так же в регуляции работы генетического аппарата клеток IV Соединениясмешаннойп ниюНи - К этой группе относятся соединения сложной химической природы одним из компонентом которых является липид К таким соединениям относится например а) Липополисахарида б) Липоаминокислоты в) Липопротеиды (сегодня считают их надмолекулярными комплексами) Они принимают участие в транспорте липидов кровью. Инсулин. Гормон белковой природы, он синтезируется B-клетками поджелудочной железыв является одним из важнейших анаболических гормонов. Связывание инсулина с клетками - мишенями приводит к процессам, которые увеличивают скорость синтеза белка, приводит к накоплению в клетках гликогена и липидов (резервы пластического и энергетического материала). Инсулин возможно эа счет своего анаболического эффекта стимулирует рост и размножение клеток. Молекула инсулина состоит из 51 аминокислотного остатка состоит из 2-х полилетидных цепей. В одной цепи 21 в другой 30 аминокислотных остатков. А и Б цепи. Эти цепи связаны между собой дисульфидными мостиками. Влияние инсулина на обмен углеводов.можнохарактеризовать следу ющимиэффектами:1. Инсулин увеличивает проницаемость клеточных для глюкозы, в так называемых в инсулигоависимых тканях за счет увеличения количества белка переносчика в мембранах клеток. 2. Инсулин активирует окислительный распад глюкозы в клетках за счет повышения активности рада ферментов (фосфофруктокнназа, глюкокиназа, пируваткиназа и др.) 3. Инсулин ингнбнрует распад гликогена я активирует его синтез 8 гепатоцитах 4. Инсулин стимулирует превращение глюкоза в резервные тршлицериды. 5. Инсулин ингнбнрует глкжонеогенез за счет снижения активности некоторых ферментов (ФЭП-карбоксикиназа) Блияние инсулина иа обмеялипидовскладыва ется из ингбирования липолиза в липоцитах за счет дефосфорилироввння триглнцеридлипазы и стимуляция пнлогенеза, В основе стнмудшии дипогенеза лежит ускорение поступления глюкозы в липоциты, расщепление ее до ацетилКоА, кроме того инсулин стимулирует синтез фермента ацетилКоА-карбокешшы (ключевой фермент синтеза ВЖК). Инсулин оказывает анаболической действие на обмен белков.Он стимулирует поступление аминокислот в клетки, стимулирует транскрипцию многих генов и стимулирует соответственно синтез многих, белков как внутри, так и вне клеток. Ответная реакция на введение или выброс инсулина развивается быстро.В физироллогическом плане гормоны гяюкагон н инсулин не являются антогонистами. Глюкагон обеспечивает перевод резервного гликогена в глюкозу, а инсулин обеспечивает поступление этой глюкозы из крови в клетки перефкрических тканей и се последующую утилизацию в клетках. Разрушается инсулин при участии 2-х ферментных систем. В печени имеется специфический фермент -глютотионинсулинтра нсгид рогиназа, которая восстанавливает дисульфидиые мостики в молекуле инсулина до меркаптогрупп, поэтому происходит расщепление инсулина на отдельные полипептидные цепи, которые биологически неактивны. В печени найдена инсулинспецифическая протеиназа (инсулиназа), которая расщепляет полипептидные цепи инсулина. За один оборот обеспечивается расщепление примерно 50%_ содержащегося здесь инсулина..
Поиск по сайту: |