Основные типы биополимеров: белки, липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты. Структура белков как основа проявления биологической индивидуальности и узнавания. Генетический код.
Полимеры— неорганические и органические, аморфные и кристаллические вещества, состоящие из «мономерных звеньев», соединённых в длинные макромолекулы химическими или координационными связями. Биополимеры— класс полимеров, встречающихся в природе в естественном виде, входящие в состав живых организмов: белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды. Биополимеры состоят из одинаковых звеньев — мономеров. Мономеры белков — аминокислоты, нуклеиновых кислот — нуклеотиды, в полисахаридах — моносахариды. Выделяют два типа биополимеров — регулярные (некоторые полисахариды) и нерегулярные (белки, нуклеиновые кислоты, некоторые полисахариды). Практически все органические вещества это макромолекулы, биополимеры.
· Белки
Белки – сложные органические вещества, биополимеры, макромолекулы, мономерами которых являются аминокислоты. Белки имеют несколько уровней организации — первичная, вторичная, третичная, и иногда четвертичная. Все белки являются высокомолекулярными пептидами. Условную границу между крупными полипептидами и белками обычно проводят в области мол. масс 8000-10 000. Простые белки содержат только аминокислоты, а сложные белки – еще и неаминокислотные компоненты: гем, производные витаминов, липидные или углеводные компоненты (гемопротеины, гликопротеины, липопротеины).
Структура белков
Первичная структура белка
Первичная структура – цепочка аминокислот, соединенных ковалентной, полярной, пептидной связью.Под первичной структурой белка понимается последовательность аминокислот в полипептидной цепи (или цепях) и положение дисульфидных связей, если они имеются.
Вторичная структура белка
На этом структурном уровне описываются стерические взаимосвязи между расположенными близко друг к другу вдоль цеди аминокислотами. Вторичная структура может быть регулярной (альфа-спираль, складчатый бета-слой) или не обнаруживать никаких признаков регулярности (неупорядоченная конформация).
Третичная структура белка
Общее расположение, взаимную укладку различных областей, доменов и отдельных аминокислотных остатков одиночной полипептидной цепи называют третичной структурой данного белка. Четкой границы между вторичной и третичной структурами провести нельзя, однако под третичной структурой понимают стерические взаимосвязи между аминокислотными остатками, далеко отстоящими друг от друга по цепи.
Четвертичная структура белка
Если белки состоят из двух и более полипептидных цепей, связанных между собой нековалентными (не пептидными и не дисульфидными) связями, то говорят, что они обладают четвертичной структурой. Такие агрегаты стабилизируются водородными связями и электростатическими взаимодействиями, между остатками, находящимися на поверхности полипептидных цепей. Подобные белки называют олигомерами, а составляющие их индивидуальные полипептидные цепи – протомерами, мономерами или субъединицами. Многие олигомерные белки содержат два или четыре протомера и называются димерами или тетрамерами соответственно. Довольно часто встречаются олигомеры, содержащие более четырех протомеров, особенно среди регуляторных белков (транскарбамоилаза). Олигомерные белки играют особую роль во внутриклеточной регуляции: их протомеры могут слегка менять взаимную ориентацию, что приводит к изменению свойств олигомера. Наиболее изученный пример – гемоглобин.
Функции белков
Каталитическая функция.Эта функция белков определяет скорость химических реакций в биологических системах.
Транспортная функция.Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина – белка эритроцитов. В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови.
Защитная функция.Основную функцию защиты в организме выполняет иммунная система, которая обеспечивает синтез специфических защитных белков-антител в ответ на поступление в организм бактерий, токсинов, вирусов или чужеродных белков