Помощничек
Главная | Обратная связь


Археология
Архитектура
Астрономия
Аудит
Биология
Ботаника
Бухгалтерский учёт
Войное дело
Генетика
География
Геология
Дизайн
Искусство
История
Кино
Кулинария
Культура
Литература
Математика
Медицина
Металлургия
Мифология
Музыка
Психология
Религия
Спорт
Строительство
Техника
Транспорт
Туризм
Усадьба
Физика
Фотография
Химия
Экология
Электричество
Электроника
Энергетика

Источники и пути использования аминокислот



ДИНАМИЧЕСКОЕ СОСТОЯНИЕ БЕЛКОВ ОРГАНИЗМА Кажущаяся стабильность химического состава целостного организма является результатом существования определенного равновесия между скоростями синтеза и распада его составляющих. Внедрение в биохимическую и клиническую практику метода меченых атомов позволило доказать, что белки нужны не только растущему, но и сформировавшемуся организму, когда его рост прекратился, т.е. имеются доказательства существования в организме механизма постоянного обновления химических составных частей тела. При нормальных физиологических условиях, как и при патологических состояниях, скорости синтеза и распада специфических веществ определяются, помимо нервно-гормонального влияния, химической природой веществ и внутриклеточной их локализацией. В растущем организме скорость синтеза многих компонентов органов и тканей преобладает над скоростью их распада. Тяжелые изнуряющие болезни, а также голодание, напротив, характеризуются преобладанием скорости катаболизма над скоростью синтеза. Почти все белки тела, включая структурные белки, гемоглобин, белки плазмы и других биологических жидкостей организма, также подвергаются постепенному распаду и синтезу. Например, более половины белков печени, сыворотки крови и слизистой оболочки кишечника подвергается распаду и ресинтезу в течение 10 дней. Медленнее обновляются белки мышц, кожи и мозга.

Незаменимые аминокислоты — необходимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в том или ином организме, в частности, в организме человека. Поэтому их поступление в организм с пищей необходимо.Незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треони́н, триптофан и фенилалани́н;
Для детей незаменимыми также являются аргинин и гистидин.

Катаболизм аминокислот. Общие пути распада аминокислот. Трансаминирование аминокислот. Схема реакций, ферменты, роль витамина В6. Биологическое значение трансаминирования. Диагностическое значение определения трансаминаз в сыворотке крови.

Аминокислоты, образующиеся при переваривании белков и поступающие в клетки тканей, подвергаются катаболизму и анаболизму, а также специфическим реакциям, в результате которых синтезируются биологически активные соединения.

Катаболизм большинства аминокислот начинается с Отщепления α-аминогруппы.Аминокислота теряет аминогруппу в результате двух типов реакций: трансаминирования и дезаминирования.

А. Трансаминирование

Трансаминирование - реакция переноса α-аминогруппы с аминокислоты на α-кетокислоту, в результате чего образуются новая кетокислота и новая аминокислота. Константа равновесия для большинства таких реакций близка к единице (Кр~1,0), поэтому процесс трансаминирования легко обратим (см. схему А).

Реакции катализируют ферменты аминотрансферазы, коферментом которых служит пиридоксальфосфат (ПФ) - производное витамина В6 (пиридоксина, см. раздел 3) (см. схему Б).

Аминотрансферазы обнаружены как в цитоплазме, так и в митохондриях клеток эукариот. Причём митохондриальные и цитоплазматические формы ферментов различаются по физико-химическим свойствам. В клетках человека найдено более 10 аминотрансфераз, отличающихся по субстратной специфичности. Вступать в реакции трансаминирования могут почти все аминокислоты,за исключением лизина, треонина и пролина.

Механизм реакции

Аминотрансферазы - классический пример ферментов, катализирующих реакции, протекающие по механизму типа "пинг-понг" (см. раздел 2). В таких реакциях первый продукт должен уйти из активного центра фермента до того, как второй субстрат сможет к нему присоединиться.

Активная форма аминотрансфераз образуется в результате присоединения пиридоксальфосфата к аминогруппе лизина прочной альдиминной связью (рис. 9-6). Лизин в положении 258 входит в состав активного центра фермента. Кроме того, между ферментом и пиридоксальфосфатом образуются ионные связи с участием заряженных атомов фосфатного остатка и азота в пиридиновом кольце кофермента.

Пиридоксальфосфат в данном случае служит переносчиком аминогрупп. При этом наиболее важную роль играет его альдегидная группа, которая может обратимо присоединять различные амины с образованием шиффовых оснований. Реакции трансаминирования проходят в 2 стадии, во время которых пиридрксальфосфат претерпевает обратимые превращения между свободной альдегидной формой (ПФ) и аминированной формой (пиридоксаминфосфат).

Последовательность реакций трансаминирования представлена ниже.

  • На первой стадии к пиридоксальфосфату в активном центре фермента с помощью альдиминной связи присоединяется аминогруппа от первого субстрата - аминокислоты. Образуются комплекс фермент-пиридокса-минфосфат и кетокислота - первый продукт реакции. Этот процесс включает промежуточное образование 2 шиффовых оснований.
  • На второй стадии комплекс фермент-пиридоксаминфосфат соединяется с кетокислотой (вторым субстратом) и снова через промежуточное образование 2 шиффовых оснований передаёт аминогруппу на кетокислоту. В результате фермент возвращается в свою нативную форму, и образуется новая аминокислота - второй продукт реакции. Если альдегидная группа пиридоксальфосфата не занята аминогруппой субстрата, то она образует шиффово основание (альдимин) с ε-аминогруппой радикала лизина в активном центре фермента (см. схему на с. 471).

 




Поиск по сайту:

©2015-2020 studopedya.ru Все права принадлежат авторам размещенных материалов.